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Caspase-1，又名白细胞介素-1β转换酶，是炎症小体通路中的核心蛋白酶。它不属于凋亡相关的caspase，而是隶属于“炎症型caspase”亚家族（包括Caspase-4, -5, -11）。Caspase-1的主要功能是通过其蛋白水解活性，将白细胞介素-1β（IL-1β）和白细胞介素-18（IL-18）的前体切割成其成熟的、具有生物活性的形式，并诱发一种特殊的炎性程序性细胞死亡——细胞焦亡。这些过程在宿主防御病原体、炎症反应以及多种自身炎症性疾病和慢性病的发病机制中起着至关重要的作用。
1. Casp1基因结构
Caspase半胱天冬酶是一个进化保守的半胱氨酸依赖性内切酶家族，积极参与细胞凋亡的执行，目前已鉴定出14种哺乳动物半胱天冬酶，根据其功能和结构域家族成员主要被分为炎症型和凋亡型[1]。炎症型Caspase包括Caspase-1，Caspase-4，Caspase-5和Caspase-11[2-3]，而凋亡型Caspase进一步分为启动型Caspase(Caspase-8，Caspase-9，Caspase-10)和执行型Caspase（Caspase-3，Caspase-6和Caspase-7）[4]。
小鼠基因Casp1位于9号染色体上，Caspase-1以无活性的酶原形式存在于细胞质中，称为pro-caspase-1。其结构包括三部分：
鼠源基因与人源基因结构高度相似[5]，结构如下图所示：
图1 鼠源和人源的炎症型Caspases结构域
2. Casp1核心功能
标志细胞因子的成熟
IL-1β是一种强效的促炎因子，可导致发热，血管舒张以及免疫细胞招募等。前体pro-IL-1β本身并不具备生物活性，必须由Casp1在特定位点Asp116切割后才能释放并发挥作用。
IL-18能促进干扰素-γ的产生，在Th1细胞免疫应答中起关键作用。同样，其前体pro-IL-18需要Caspase-1切割才能活化。
诱导细胞焦亡
细胞焦亡是一种由Gasdermin蛋白家族介导的程序性细胞坏死。Caspase-1能够切割Gasdermin D，产生其N端片段，该片段在细胞膜上形成孔洞，导致细胞肿胀破裂，细胞内容物释放到细胞外，进一步放大炎症反应，最终细胞死亡。这个过程能达到清除病原体感染源的作用。
在宿主防御中的作用
通过释放促炎因子和诱导感染细胞焦亡，Caspase-1在对抗细菌、病毒和真菌感染中至关重要。它能够快速启动局部和全身性炎症，招募中性粒细胞等免疫细胞到感染部位，并限制病原体在细胞内的复制。
3. Casp1相关模型的主要应用领域
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|---|---|---|---|
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| Casp1基因敲除小鼠 | S-KO-01331 | C57BL/6NCya-Casp1em1/Cya | Casp1基因敲除 |
| Casp1条件性基因敲除小鼠 | S-CKO-01544 | C57BL/6JCya-Casp1em1flox/Cya | Casp1条件性基因敲除 |
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