Stt3b-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Stt3b-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-19839

品系全称

C57BL/6JCya-Stt3bem1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-68292-Stt3b-B6J-VB

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Stt3b-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-19839) were purchased from Cyagen.
交付类型
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性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
STT3, subunit of the oligosaccharyltransferase complex, homolog B (S. cerevisiae)
基因别称
1300006C19Rik,Simp
染色体号
Chr 9 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_024222 | Ensembl: ENSMUST00000035010
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2
敲除长度
~1.2 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
STT3B,全称N-糖基转移酶3B(N-glycosyltransferase 3B),是寡糖基转移酶复合体(oligosaccharyltransferase complex, OST)的主要催化亚基之一,主要负责介导蛋白质的N-连接糖基化过程。N-连接糖基化是蛋白质翻译过程中的一种重要的翻译后修饰,对蛋白质的正确折叠、稳定性、细胞内运输以及生物学功能具有关键作用。

STT3B在哺乳动物细胞中负责翻译后N-连接糖基化,而STT3A则主要负责翻译过程中的N-连接糖基化。两者在结构上相似,但具有不同的底物特异性和功能[3]。STT3B介导的翻译后N-连接糖基化对于许多蛋白质的正确折叠和功能至关重要。在STT3B敲除的细胞中,N-连接糖基化过程受到显著影响,导致蛋白质表达和功能异常。

STT3B的异常与多种疾病的发生和发展密切相关。例如,STT3B的突变会导致先天性糖基化异常(congenital disorders of glycosylation, CDG),这是一种罕见的遗传性疾病,患者表现为神经发育异常、肌张力低下、智力障碍等症状[1]。此外,STT3B的异常还与心血管疾病、肿瘤等疾病的发生和发展相关。

在心血管疾病方面,研究发现,STT3B的表达水平在心肌梗死后心肌组织中显著升高,提示其在心肌梗死后心肌损伤修复中发挥重要作用[4]。此外,STT3B的表达水平还与动脉粥样硬化斑块的稳定性相关,STT3B的异常表达可能导致动脉粥样硬化斑块的不稳定,从而增加心血管事件的发生风险[6]。

在肿瘤方面,研究发现,STT3B在多种肿瘤组织中表达升高,提示其可能参与肿瘤的发生和发展。例如,STT3B在结直肠癌组织中表达升高,其表达水平与肿瘤的侵袭和转移能力相关[2]。此外,STT3B还可能通过影响肿瘤细胞的代谢和免疫逃逸机制,促进肿瘤的发生和发展[5]。

STT3B的异常表达还与炎症反应相关。研究发现,STT3B在炎症组织中表达升高,其表达水平与炎症反应的严重程度相关[6]。STT3B的异常表达可能导致炎症反应的加剧,从而加重炎症性疾病的发生和发展。

STT3B在病毒感染过程中也发挥重要作用。研究发现,STT3B对于某些病毒糖蛋白的N-连接糖基化过程至关重要。例如,STT3B对于拉沙热病毒(Lassa virus)糖蛋白的N-连接糖基化过程至关重要,其异常表达可能导致病毒感染能力的改变[5]。

STT3B是一种重要的N-连接糖基转移酶,负责介导蛋白质的N-连接糖基化过程。STT3B的异常与多种疾病的发生和发展密切相关,包括先天性糖基化异常、心血管疾病、肿瘤和炎症性疾病等。STT3B的研究有助于深入理解N-连接糖基化过程的生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Shrimal, Shiteshu, Ng, Bobby G, Losfeld, Marie-Estelle, Gilmore, Reid, Freeze, Hudson H. 2013. Mutations in STT3A and STT3B cause two congenital disorders of glycosylation. In Human molecular genetics, 22, 4638-45. doi:10.1093/hmg/ddt312. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23842455/
2. Lu, Hua, Fermaintt, Charles S, Cherepanova, Natalia A, Yan, Nan, Lehrman, Mark A. 2018. Mammalian STT3A/B oligosaccharyltransferases segregate N-glycosylation at the translocon from lipid-linked oligosaccharide hydrolysis. In Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 115, 9557-9562. doi:10.1073/pnas.1806034115. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30181269/
3. Shrimal, Shiteshu, Cherepanova, Natalia A, Gilmore, Reid. 2014. Cotranslational and posttranslocational N-glycosylation of proteins in the endoplasmic reticulum. In Seminars in cell & developmental biology, 41, 71-8. doi:10.1016/j.semcdb.2014.11.005. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25460543/
4. Liu, Jili, Wang, Zhaolin, Lin, Anhua, Zhang, Na. 2024. Exosomes from Hypoxic Pretreatment ADSCs Ameliorate Cardiac Damage Post-MI via Activated circ-Stt3b/miR-15a-5p/GPX4 Signaling and Decreased Ferroptosis. In Cardiovascular toxicology, 24, 1215-1225. doi:10.1007/s12012-024-09915-9. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39192160/
5. Zhu, Shenglin, Wan, Weiwei, Zhang, Yanjun, Zhang, Lei-Ke, Xiao, Gengfu. 2019. Comprehensive Interactome Analysis Reveals that STT3B Is Required for N-Glycosylation of Lassa Virus Glycoprotein. In Journal of virology, 93, . doi:10.1128/JVI.01443-19. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31511384/
6. Prados, María Belén, Sica, Mauricio Pablo, Miranda, Silvia. 2020. Inflammatory conditions promote a switch of oligosaccharyltransferase (OST) catalytic subunit isoform expression. In Archives of biochemistry and biophysics, 693, 108538. doi:10.1016/j.abb.2020.108538. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32810478/