Rps19bp1-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Rps19bp1-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-19169

品系全称

C57BL/6JCya-Rps19bp1em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-66538-Rps19bp1-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Rps19bp1-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-19169) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
ribosomal protein S19 binding protein 1
基因别称
2510038A11Rik,S19BP
染色体号
Chr 15 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_175109 | Ensembl: ENSMUST00000052499
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 3~4
敲除长度
~1.8 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
RPS19BP1,也称为19S蛋白酶亚基RPN6,是26S蛋白酶的组成部分,后者是一种大型的多亚基复合物,负责细胞内蛋白质的降解。RPS19BP1在蛋白质质量控制、细胞周期调控、DNA损伤修复、应激反应和代谢等多种生物学过程中发挥重要作用。RPS19BP1的突变或表达异常与多种疾病的发生发展密切相关,包括癌症、糖尿病、神经退行性疾病等。

在癌症中,RPS19BP1的表达水平往往升高,并且与肿瘤的恶性程度和预后不良相关。例如,在前列腺癌中,RPS19BP1的表达水平显著升高,并且与肿瘤细胞的增殖和迁移能力增强相关[1]。LINC00106是一种长链非编码RNA,在前列腺癌的发生发展中发挥重要作用。研究发现,LINC00106可以与RPS19BP1结合,共同抑制p53的活性,从而促进前列腺癌细胞的增殖和迁移[1]。p53是一种重要的肿瘤抑制因子,在细胞周期调控、DNA损伤修复和凋亡等多种过程中发挥重要作用。因此,LINC00106/RPS19BP1/p53轴可以作为前列腺癌治疗的新靶点。

在糖尿病中,RPS19BP1的表达水平也发生改变。研究发现,在2型糖尿病患者的胰岛β细胞中,RPS19BP1的表达水平升高,并且与蛋白质折叠和未折叠蛋白反应相关[2]。蛋白质折叠和未折叠蛋白反应是细胞内维持蛋白质稳态的重要机制。RPS19BP1可能通过影响蛋白质折叠和未折叠蛋白反应,参与2型糖尿病的发生发展。

此外,RPS19BP1还与SIRT1的活性调节相关。SIRT1是一种NAD+依赖的蛋白去乙酰化酶,在细胞代谢、应激反应和衰老等多种生物学过程中发挥重要作用。研究发现,AROS是一种SIRT1的激活因子,可以增强SIRT1的活性。DBC1是一种SIRT1的抑制因子,可以抑制SIRT1的活性。AROS和DBC1可以影响HSF1的活性和热休克反应,从而维持蛋白质稳态[3,4]。AROS还可以抑制p53的乙酰化,从而抑制细胞凋亡。然而,AROS在非癌细胞中并不影响SIRT1的活性,这表明AROS可能在促进癌细胞存活中发挥重要作用[5]。此外,AROS和DBC1可以影响SIRT1的结构和功能,从而影响SIRT1的活性[6]。

综上所述,RPS19BP1是一种重要的26S蛋白酶亚基,在蛋白质降解、细胞周期调控、DNA损伤修复、应激反应和代谢等多种生物学过程中发挥重要作用。RPS19BP1的突变或表达异常与多种疾病的发生发展密切相关,包括癌症、糖尿病、神经退行性疾病等。RPS19BP1的研究有助于深入理解蛋白质降解的生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Lu, Lingxiang, Tian, Zhen, Lu, Jicheng, Guo, Shuai, Huang, Yuhua. 2023. LINC00106/RPS19BP1/p53 axis promotes the proliferation and migration of human prostate cancer cells. In PeerJ, 11, e15232. doi:10.7717/peerj.15232. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37180577/
2. Klyosova, Elena, Azarova, Iuliia, Buikin, Stepan, Polonikov, Alexey. 2023. Differentially Expressed Genes Regulating Glutathione Metabolism, Protein-Folding, and Unfolded Protein Response in Pancreatic β-Cells in Type 2 Diabetes Mellitus. In International journal of molecular sciences, 24, . doi:10.3390/ijms241512059. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37569434/
3. Raynes, Rachel, Pombier, Kathleen M, Nguyen, Kevin, Mendez, Jamie E, Westerheide, Sandy D. 2013. The SIRT1 modulators AROS and DBC1 regulate HSF1 activity and the heat shock response. In PloS one, 8, e54364. doi:10.1371/journal.pone.0054364. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23349863/
4. Knight, John R P, Allison, Simon J, Milner, Jo. 2013. Active regulator of SIRT1 is required for cancer cell survival but not for SIRT1 activity. In Open biology, 3, 130130. doi:10.1098/rsob.130130. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24258275/
5. Lakshminarasimhan, Mahadevan, Curth, Ute, Moniot, Sebastien, Raunser, Stefan, Steegborn, Clemens. 2013. Molecular architecture of the human protein deacetylase Sirt1 and its regulation by AROS and resveratrol. In Bioscience reports, 33, . doi:10.1042/BSR20120121. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23548308/