Pofut2-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Pofut2-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-18970

品系全称

C57BL/6JCya-Pofut2em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-80294-Pofut2-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Pofut2-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-18970) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
protein O-fucosyltransferase 2
基因别称
2310011G23Rik,C21orf80,FUT13
染色体号
Chr 10 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_030262 | Ensembl: ENSMUST00000020493
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 3~4
敲除长度
~2.1 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:1916863Homozygous mutation of this gene results in lethality before weaning.
基因Pofut2,即蛋白质O-岩藻糖基转移酶2,是一种重要的糖基转移酶,负责在细胞内将O-岩藻糖基团添加到蛋白质的特定氨基酸上,特别是将O-岩藻糖添加到Thrombospondin Type 1 Repeats (TSR)结构域中。TSR结构域存在于多种蛋白质中,包括ADAMTS(A Disintegrin and Metalloprotease with Thrombospondin type-1 motifs)家族的蛋白质。这些蛋白质在细胞外基质的形成、细胞信号传导和细胞迁移等生物学过程中发挥重要作用[1][2]。

在胚胎发育过程中,Pofut2的表达对于细胞外基质的合成和重塑、细胞运动和信号传导至关重要。Pofut2的突变会导致胚胎发育异常,如胚层形成障碍和胚层极性的异常。在Pofut2突变体中,由于TSR结构域的O-岩藻糖基化缺失,细胞外基质蛋白的分泌和功能受到影响,从而导致细胞外环境的异常,进而影响胚胎的发育过程[3][6]。

Pofut2在多种疾病中发挥重要作用,包括结肠腺癌和Down综合征。在结肠腺癌中,Pofut2的表达水平与患者的预后相关,高表达Pofut2的患者预后较差[3]。在Down综合征中,Pofut2的突变与多种发育障碍相关,包括细胞粘附、炎症和细胞增殖等过程的异常[4]。

除了在胚胎发育和疾病中的作用外,Pofut2还参与寄生虫感染的过程。例如,在疟原虫感染中,Pofut2的突变会影响寄生虫对宿主细胞的入侵能力,从而影响寄生虫的致病性[5]。

总之,Pofut2是一种重要的糖基转移酶,参与多种生物学过程,包括细胞外基质的形成、细胞信号传导和细胞迁移等。Pofut2的突变与多种发育障碍和疾病相关,包括胚胎发育异常、结肠腺癌和Down综合征等。对Pofut2的研究有助于深入理解细胞外基质的生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Benz, Brian A, Nandadasa, Sumeda, Takeuchi, Megumi, Haltiwanger, Robert S, Holdener, Bernadette C. 2016. Genetic and biochemical evidence that gastrulation defects in Pofut2 mutants result from defects in ADAMTS9 secretion. In Developmental biology, 416, 111-122. doi:10.1016/j.ydbio.2016.05.038. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27297885/
2. Berardinelli, Steven John, Haltiwanger, Robert S. . Analyzing the Effects of O-Fucosylation on Secretion of ADAMTS Proteins Using Cell-Based Assays. In Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), 2043, 25-43. doi:10.1007/978-1-4939-9698-8_3. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31463900/
3. Wang, Pengfei, Liu, Xuxu, Yu, Jingjing, Xue, Dongbo, Li, Long. 2023. Fucosyltransferases Regulated by Fusobacterium Nucleatum and Act as Novel Biomarkers in Colon Adenocarcinoma. In Journal of inflammation research, 16, 747-768. doi:10.2147/JIR.S396484. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36852302/
4. Guo, Zhenglong, Xiao, Hai, Yang, Wenke, Hao, Bingtao, Liao, Shixiu. 2023. Transcriptome research of human amniocytes identifies hub genes associated with developmental dysplasia in down syndrome. In Aging, 15, 14086-14108. doi:10.18632/aging.205291. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38095646/
5. Srivastava, Pratik Narain, Paul, Plabita, Mishra, Satish. 2024. Protein O-Fucosyltransferase Is Required for the Efficient Invasion of Hepatocytes by Plasmodium berghei Sporozoites. In ACS infectious diseases, 10, 1116-1125. doi:10.1021/acsinfecdis.3c00631. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38421807/
6. Du, Jianguang, Takeuchi, Hideyuki, Leonhard-Melief, Christina, Haltiwanger, Robert S, Holdener, Bernadette C. 2010. O-fucosylation of thrombospondin type 1 repeats restricts epithelial to mesenchymal transition (EMT) and maintains epiblast pluripotency during mouse gastrulation. In Developmental biology, 346, 25-38. doi:10.1016/j.ydbio.2010.07.008. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20637190/