Pign-KO 基因敲除小鼠

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产品名称

Pign-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-18591

品系全称

C57BL/6JCya-Pignem1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-27392-Pign-B6J-VB

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Pign-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-18591) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
phosphatidylinositol glycan anchor biosynthesis, class N
基因别称
Gm20308,PIG-N
染色体号
Chr 1 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_013784 | Ensembl: ENSMUST00000186485
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 5~6
敲除长度
~1.5 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:1351629Mice homozygous for an ENU-induced allele exhibit abnormal gastrulation, forebrain hypoplasia, coloboma, and microphthalmia.
PIGN,全称为Phosphatidylinositol glycan anchor biosynthesis, class N,是一种参与糖基磷脂酰肌醇(GPI)锚生物合成的基因。GPI锚是一种脂质分子,它连接许多细胞表面的蛋白质,使其锚定在细胞膜上。GPI锚蛋白在多种细胞功能中发挥着重要作用,包括细胞信号传导、细胞粘附和细胞识别。PIGN基因的异常表达与基因组不稳定性增加以及白血病的发生和进展相关。例如,研究表明,PIGN基因表达的异常(如转录活性增加但蛋白质产生减少)与白血病细胞在白血病转化/进展过程中GPI锚蛋白缺乏频率的增加相关[1]。此外,PIGN基因表达异常还与基因组不稳定性标记表达的增加相关,这种增加独立于TP53调节途径[1]。

PIGN基因的突变与多种疾病相关。例如,PIGN基因突变导致GPI锚蛋白缺乏,从而引起多种先天性异常、肌张力减退和癫痫综合征(MCAHS1)[2]。PIGN基因突变还与垂直眼球震颤相关,这是一种罕见的神经系统疾病[4]。此外,PIGN基因突变还与癫痫性运动障碍性脑病相关[5]。

PIGN基因在细胞分裂过程中发挥重要作用,它可以与纺锤体组装检查点蛋白(如MAD1)结合,并调节其表达。纺锤体组装检查点是一种细胞周期检查点,负责确保染色体的正确分离,以防止染色体不稳定性。PIGN基因的异常表达或突变可能导致纺锤体组装检查点功能障碍,从而增加染色体不稳定性,并促进白血病的发生和进展[3]。

PIGN基因还参与内质网中蛋白质质量控制。内质网是细胞中蛋白质合成和折叠的主要场所,它负责确保蛋白质的正确折叠和功能。PIGN基因的突变可能导致蛋白质在内质网中聚集,从而影响蛋白质的质量和功能[6]。

综上所述,PIGN基因在多种生物学过程中发挥着重要作用,包括GPI锚蛋白的生物合成、基因组稳定性维持、细胞分裂和蛋白质质量控制。PIGN基因的异常表达或突变与多种疾病相关,包括白血病、MCAHS1、垂直眼球震颤和癫痫性运动障碍性脑病。PIGN基因的研究有助于深入理解这些疾病的发病机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Teye, Emmanuel K, Sido, Abigail, Xin, Ping, J Hohl, Raymond, Pu, Jeffrey J. . PIGN gene expression aberration is associated with genomic instability and leukemic progression in acute myeloid leukemia with myelodysplastic features. In Oncotarget, 8, 29887-29905. doi:10.18632/oncotarget.15136. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28187452/
2. Hou, Fei, Shan, Shan, Jin, Hua. . PIGN mutation multiple congenital anomalies-hypotonia-seizures syndrome 1: A case report. In World journal of clinical cases, 10, 5441-5445. doi:10.12998/wjcc.v10.i16.5441. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35812661/
3. Teye, Emmanuel K, Lu, Shasha, Chen, Fangyuan, Brodsky, Robert A, Pu, Jeffrey J. 2021. PIGN spatiotemporally regulates the spindle assembly checkpoint proteins in leukemia transformation and progression. In Scientific reports, 11, 19022. doi:10.1038/s41598-021-98218-y. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34561473/
4. Jezela-Stanek, Aleksandra, Mierzewska, Hanna, Szczepanik, Elżbieta. 2020. Vertical nystagmus as a feature of PIGN-related glycosylphosphatidylinositol biosynthesis defects. In Clinical neurology and neurosurgery, 196, 106033. doi:10.1016/j.clineuro.2020.106033. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32585529/
5. Tian, Maoqiang, Chen, Jing, Li, Juan, Lei, Wenting, Shu, Xiaomei. 2022. Damaging novel mutations in PIGN cause developmental epileptic-dyskinetic encephalopathy: a case report. In BMC pediatrics, 22, 222. doi:10.1186/s12887-022-03246-w. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35468813/
6. Ihara, Shinji, Nakayama, Sohei, Murakami, Yoshiko, Kinoshita, Taroh, Sawa, Hitoshi. 2016. PIGN prevents protein aggregation in the endoplasmic reticulum independently of its function in the GPI synthesis. In Journal of cell science, 130, 602-613. doi:10.1242/jcs.196717. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27980068/