Rida-KO 基因敲除小鼠

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产品名称

Rida-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-18328

品系全称

C57BL/6JCya-Ridaem1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-15473-Rida-B6J-VB

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Rida-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-18328) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
reactive intermediate imine deaminase A homolog
基因别称
HR12,HRP12,Hrsp12
染色体号
Chr 15 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_008287 | Ensembl: ENSMUST00000022946
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2
敲除长度
~1.1 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
Rida基因,也称为Scrapie Incubation Period Gene(Sip),在生物信息学领域是一个关键的研究对象,尤其是在研究传染性海绵状脑病(TSEs)和朊病毒疾病的背景下。Sip基因编码朊病毒蛋白(PrP),这种蛋白质在正常生理状态下(PrPC)与疾病相关的异构体(PrPSc)之间的转换对于TSEs的发展至关重要[1,2,3,4,5,6,7,8,9,10]。

Sip基因与羊的朊病毒病——羊瘙痒症(Scrapie)——的发病机制密切相关。羊瘙痒症是一种传染性神经退行性疾病,其特征是神经系统出现海绵状病变和神经元的丢失。Scrapie的发病率与Sip基因的基因型和突变有关。Sip基因的不同等位基因产生不同结构的PrP蛋白分子,这些分子在转换为PrPSc的能力上有所不同,从而决定了羊对Scrapie感染的易感性[1,4,7]。

PrP蛋白在正常生理状态下是一种细胞膜糖蛋白,其功能尚不完全清楚,但在PrPSc形式下,它具有感染性和致病性。PrPSc的形成是一个复杂的分子过程,涉及PrPC的构象变化,从α螺旋结构转变为β折叠结构,这一过程是PrP蛋白形成淀粉样纤维并导致神经退行性病变的基础[2,6,9]。

PrPSc的形成和传播对神经系统的入侵是Scrapie和其他TSEs的发病机制中的关键步骤。在Scrapie中,感染首先在淋巴系统复制,然后通过神经纤维传播到中枢神经系统,导致典型的海绵状病变[4,7]。PrPSc的积累和传播与神经炎症和神经退行性病变的发生密切相关[3,10]。

为了控制Scrapie,研究者们已经开发出了基于Sip基因型选择的政策,通过选择性繁殖来降低羊群中的Scrapie发病率。这一策略在某种程度上取得了成功,但也引起了对遗传多样性和其他性能特征可能影响的担忧[8]。此外,尽管Sip基因的选择有助于减少Scrapie的风险,但新的和异常的羊瘙痒症病例的持续出现表明,对于这种疾病的了解和控制仍需进一步的研究[7]。

综上所述,Rida基因(Sip基因)在Scrapie和其他TSEs的发病机制中扮演着核心角色。通过Sip基因编码的PrP蛋白的构象变化,这种基因对疾病的发生和发展有着重要的影响。对Sip基因的研究有助于我们更好地理解TSEs的病理生理学,并为开发有效的预防和控制策略提供理论基础。

参考文献:
1. Hunter, N. . Scrapie. In Molecular biotechnology, 9, 225-34. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9718582/
2. Prusiner, S B. . The prion diseases. In Brain pathology (Zurich, Switzerland), 8, 499-513. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9669700/
3. Orge, Leonor, Lima, Carla, Machado, Carla, Sargo, Roberto, Pires, Maria Dos Anjos. 2021. Neuropathology of Animal Prion Diseases. In Biomolecules, 11, . doi:10.3390/biom11030466. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33801117/
4. Scott, J R. . Scrapie pathogenesis. In British medical bulletin, 49, 778-91. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8137128/
5. Carlson, G A, Hsiao, K, Oesch, B, Westaway, D, Prusiner, S B. . Genetics of prion infections. In Trends in genetics : TIG, 7, 61-5. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1903568/
6. Ghetti, B, Piccardo, P, Frangione, B, Dlouhy, S R, Tagliavini, F. . Prion protein amyloidosis. In Brain pathology (Zurich, Switzerland), 6, 127-45. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8737929/
7. Kimberlin, R H. . Transmissible encephalopathies in animals. In Canadian journal of veterinary research = Revue canadienne de recherche veterinaire, 54, 30-7. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2407328/
8. Dawson, Michael, Moore, Richard C, Bishop, Stephen C. 2008. Progress and limits of PrP gene selection policy. In Veterinary research, 39, 25. doi:10.1051/vetres:2007064. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18258168/
9. Prusiner, S B. . Molecular biology of prion diseases. In Science (New York, N.Y.), 252, 1515-22. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1675487/
10. Cassmann, Eric D, Greenlee, Justin J. . Pathogenesis, detection, and control of scrapie in sheep. In American journal of veterinary research, 81, 600-614. doi:10.2460/ajvr.81.7.600. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32584178/