Prkd2-KO 基因敲除小鼠

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产品名称

Prkd2-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-18191

品系全称

C57BL/6JCya-Prkd2em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-101540-Prkd2-B6J-VB

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Prkd2-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-18191) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
protein kinase D2
基因别称
PKD2
染色体号
Chr 7 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_178900 | Ensembl: ENSMUST00000086104
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2~3
敲除长度
~2.6 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:2141917Mice homozygous for a knock-in allele exhibit impaired IgM and IgG1 antigen responses and CD4+ and CD8+ T cell production of IL2 and IFN-gamma in response to TCR stimulation. Mice homozygous for a gene trap allele exhibit normal T lymphocyte maturation.
PRKD2,也称为蛋白激酶D2,是一种丝氨酸/苏氨酸激酶,属于蛋白激酶D(PRKD)家族。PRKD家族成员在多种生物学过程中发挥着重要作用,包括细胞信号转导、细胞迁移、侵袭和细胞凋亡。PRKD2通过磷酸化多种底物蛋白,调节这些生物学过程。例如,PRKD2可以磷酸化细胞骨架蛋白、细胞膜蛋白和信号转导分子,从而影响细胞的形态、运动和信号传递。此外,PRKD2还可以与多种信号通路相互作用,如Notch1通路和EGFR通路,调节细胞的增殖、分化和凋亡。

在多种疾病中,PRKD2的表达和活性发生了改变,与疾病的进展和预后密切相关。例如,在多发性骨髓瘤(MM)中,PRKD2基因的突变与疾病的预后不良相关[1]。在唾液腺癌中,PRKD1-3基因的重组和融合与癌症的发生发展相关[2]。在胰岛素抵抗和代谢紊乱中,PRKD2基因的突变与高胰岛素血症相关[3]。在骨关节炎(OA)中,PRKD2基因的表达与疾病的进展相关[4]。在食管鳞状细胞癌(ESCC)中,PRKD2基因的活性与肿瘤的侵袭和转移相关[5]。在急性髓系白血病(AML)中,PRKD2基因的表达与疾病的进展和化疗耐药性相关[6]。在粒细胞分化中,PRKD2基因的表达与细胞的成熟和功能相关[7]。在胶质母细胞瘤(GBM)中,PRKD2基因的表达与肿瘤的侵袭和转移相关[8]。

综上所述,PRKD2是一种重要的丝氨酸/苏氨酸激酶,参与调节多种生物学过程。在多种疾病中,PRKD2的表达和活性发生了改变,与疾病的进展和预后密切相关。PRKD2的研究有助于深入理解疾病的发病机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Walker, Brian A, Mavrommatis, Konstantinos, Wardell, Christopher P, Thakurta, Anjan, Morgan, Gareth J. 2018. Identification of novel mutational drivers reveals oncogene dependencies in multiple myeloma. In Blood, 132, 587-597. doi:10.1182/blood-2018-03-840132. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29884741/
2. Weinreb, Ilan, Zhang, Lei, Tirunagari, Laxmi M S, Thompson, Lester D R, Antonescu, Cristina R. 2014. Novel PRKD gene rearrangements and variant fusions in cribriform adenocarcinoma of salivary gland origin. In Genes, chromosomes & cancer, 53, 845-56. doi:10.1002/gcc.22195. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24942367/
3. Xiao, Yao, Wang, Can, Chen, Jia-Yu, Li, Chuan-Yun, Zhang, Xiuqin. 2018. Deficiency of PRKD2 triggers hyperinsulinemia and metabolic disorders. In Nature communications, 9, 2015. doi:10.1038/s41467-018-04352-z. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29789568/
4. Mullin, Benjamin H, Zhu, Kun, Brown, Suzanne J, Xu, Jiake, Wilson, Scott G. . Leveraging osteoclast genetic regulatory data to identify genes with a role in osteoarthritis. In Genetics, 225, . doi:10.1093/genetics/iyad150. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37579195/
5. Liu, Yin-Qiao, Xu, Yi-Wei, Zheng, Zheng-Tan, Xie, Jian-Jun, Fang, Wang-Kai. 2024. Serine/threonine-protein kinase D2-mediated phosphorylation of DSG2 threonine 730 promotes esophageal squamous cell carcinoma progression. In The Journal of pathology, 263, 99-112. doi:10.1002/path.6264. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38411280/
6. Giardoglou, Panagiota, Bournele, Despina, Park, Misun, Deloukas, Panos, Beis, Dimitris. 2021. A zebrafish forward genetic screen identifies an indispensable threonine residue in the kinase domain of PRKD2. In Biology open, 10, . doi:10.1242/bio.058542. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33597201/
7. Liu, Qian, Li, Wei, Zhou, Ying, Ji, Min, Ji, Chunyan. 2019. PRKD2 Promotes Progression and Chemoresistance of AML via Regulating Notch1 Pathway. In OncoTargets and therapy, 12, 10931-10941. doi:10.2147/OTT.S233234. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31849496/
8. Fan, Yanxin, Murgia, Marta, Linder, Monika I, Mann, Matthias, Klein, Christoph. . HAX1-dependent control of mitochondrial proteostasis governs neutrophil granulocyte differentiation. In The Journal of clinical investigation, 132, . doi:10.1172/JCI153153. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35499078/