Hsph1-KO 基因敲除小鼠

下单100%中奖,最高可得千元京东卡
复苏/繁育服务
产品名称

Hsph1-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-17784

品系全称

C57BL/6JCya-Hsph1em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-15505-Hsph1-B6J-VB

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Hsph1-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-17784) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
heat shock 105kDa/110kDa protein 1
基因别称
105kDa,Hsp105,Hsp110,hsp-E7I,hsp110/105
染色体号
Chr 5 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_013559 | Ensembl: ENSMUST00000202361
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2
敲除长度
~2.1 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:105053Homozygous inactivation of this gene leads to decreased susceptibility to ischemic brain injury.
HSPH1(heat shock protein family H (Hsp110) member 1),也称为HSP105或HSP110,是一种热休克蛋白家族成员,属于分子伴侣蛋白。它参与细胞应激反应,帮助细胞在受到热休克、氧化应激等不利条件时的生存和恢复。HSPH1通过结合并稳定未折叠或损伤的蛋白质,防止其聚集和降解,从而维持蛋白质稳态。此外,HSPH1还参与多种信号传导途径,如IL-2/MYC/IL-2RA通路,影响细胞增殖、分化和免疫反应。

HSPH1在多种疾病中发挥重要作用,包括前列腺癌、动脉粥样硬化、胃癌、新生儿败血症、肺癌、非霍奇金淋巴瘤和急性肺损伤。HSPH1的表达水平和活性与疾病的严重程度和预后相关,提示其可能作为疾病诊断和治疗的潜在靶点。

前列腺癌是一种常见的恶性肿瘤,其发生和发展与免疫反应密切相关。研究发现,HSPH1在前列腺癌细胞和细胞外囊泡中高表达,通过促进CD8+ T细胞的应激反应,增加肿瘤组织中CD8+ T细胞的数量,抑制肿瘤的生长和转移[1]。此外,HSPH1的表达水平与免疫检查点阻断疗法的疗效呈负相关,提示其可能作为免疫治疗的潜在靶点。

动脉粥样硬化是一种以血管壁脂质沉积和炎症反应为特征的慢性疾病,其发生和发展与巨噬细胞泡沫细胞的形成密切相关。研究发现,HSPH1在巨噬细胞泡沫细胞中高表达,参与脂滴的自噬降解和胆固醇外排,维持细胞内脂质稳态,抑制动脉粥样硬化的发生和发展[2]。

胃癌是一种常见的恶性肿瘤,其发生和发展与环境和遗传因素密切相关。研究发现,YTHDF1通过控制HSPH1的翻译,促进胃癌细胞的恶性行为[3]。

新生儿败血症是一种严重的疾病,其临床表现不典型,早期诊断和治疗效果不佳。研究发现,HSPH1等基因的表达水平在新生儿败血症早期已经发生改变,可以作为预测新生儿败血症的潜在生物标志物[4]。

肺癌是一种常见的恶性肿瘤,其发生和发展与EGFR基因突变密切相关。研究发现,HSPH1的表达水平与EGFR-TKI治疗的疗效呈负相关,提示其可能作为EGFR-TKI治疗的潜在靶点[5]。

非霍奇金淋巴瘤是一种常见的恶性肿瘤,其发生和发展与B细胞功能异常密切相关。研究发现,HSPH1在非霍奇金淋巴瘤细胞中高表达,通过促进Bcl-6和c-Myc的表达,促进肿瘤细胞的生长和增殖[6]。

急性肺损伤是一种以肺部弥漫性炎症和功能障碍为特征的疾病,其发生和发展与炎症反应密切相关。研究发现,HSPH1在急性肺损伤中高表达,通过促进STAT3的磷酸化,增强炎症反应[7]。

综上所述,HSPH1在多种疾病中发挥重要作用,参与细胞应激反应、免疫反应、炎症反应和肿瘤发生发展等生物学过程。HSPH1的表达水平和活性与疾病的严重程度和预后相关,提示其可能作为疾病诊断和治疗的潜在靶点。深入研究HSPH1的生物学功能和调控机制,有助于开发新的疾病诊断和治疗方法,提高疾病的治疗效果。

参考文献:
1. Wu, Xinrui, Zhu, Yinjie, Hu, Cong, Dong, Liang, Pan, Jiahua. 2024. Extracellular vesicles related gene HSPH1 exerts anti-tumor effects in prostate cancer via promoting the stress response of CD8 + T cells. In Cellular oncology (Dordrecht, Netherlands), 47, 1059-1064. doi:10.1007/s13402-023-00905-7. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38165608/
2. Robichaud, Sabrina, Fairman, Garrett, Vijithakumar, Viyashini, Baetz, Kristin, Ouimet, Mireille. 2021. Identification of novel lipid droplet factors that regulate lipophagy and cholesterol efflux in macrophage foam cells. In Autophagy, 17, 3671-3689. doi:10.1080/15548627.2021.1886839. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33590792/
3. Song, Peng, Li, Xiang, Chen, Shuai, He, Jian, Tang, Liming. 2024. YTHDF1 mediates N-methyl-N-nitrosourea-induced gastric carcinogenesis by controlling HSPH1 translation. In Cell proliferation, 57, e13619. doi:10.1111/cpr.13619. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38444279/
4. An, Andy Y, Acton, Erica, Idoko, Olubukola T, Hancock, Robert E W, Lee, Amy H. 2024. Predictive gene expression signature diagnoses neonatal sepsis before clinical presentation. In EBioMedicine, 110, 105411. doi:10.1016/j.ebiom.2024.105411. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39472236/
5. Li, Yankang, Zhang, Nasha, Zhang, Li, Yu, Jinming, Yang, Ming. . Oncogene HSPH1 modulated by the rs2280059 genetic variant diminishes EGFR-TKIs efficiency in advanced lung adenocarcinoma. In Carcinogenesis, 41, 1195-1202. doi:10.1093/carcin/bgaa069. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32815538/
6. Zappasodi, Roberta, Ruggiero, Giusi, Guarnotta, Carla, Pupa, Serenella M, Di Nicola, Massimo. 2015. HSPH1 inhibition downregulates Bcl-6 and c-Myc and hampers the growth of human aggressive B-cell non-Hodgkin lymphoma. In Blood, 125, 1768-71. doi:10.1182/blood-2014-07-590034. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25573990/
7. Liang, Yafeng, Luo, Jiaqi, Yang, Nengli, Ye, Mingwei, Pan, Guoquan. . Activation of the IL-1β/KLF2/HSPH1 pathway promotes STAT3 phosphorylation in alveolar macrophages during LPS-induced acute lung injury. In Bioscience reports, 40, . doi:10.1042/BSR20193572. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32091104/