Prmt2-KO 基因敲除小鼠

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产品名称

Prmt2-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-17431

品系全称

C57BL/6JCya-Prmt2em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-15468-Prmt2-B6J-VB

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Prmt2-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-17431) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
protein arginine N-methyltransferase 2
基因别称
Hrmt1l1
染色体号
Chr 10 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001302965 | Ensembl: ENSMUST00000099572
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 7
敲除长度
~2.1 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:1316652Mice homozygous for a knock-out allele display a hyperplastic response to vascular injury while mutant mouse embryonic fibroblasts show an earlier S phase entry following release of serum starvation.
PRMT2(Protein Arginine Methyltransferase 2),也称为蛋白质精氨酸甲基转移酶2,是一种重要的组蛋白甲基转移酶,属于I型PRMT家族。它通过催化组蛋白H3R8上的非对称二甲基化(H3R8me2a)来调节基因表达和染色质结构。PRMT2在多种生物学过程中发挥重要作用,包括细胞分化、发育、代谢和疾病发生。

PRMT2在多种癌症中表达上调,并与不良预后相关。例如,在胶质母细胞瘤中,PRMT2与HIF1α协同作用,促进缺氧诱导的基因转录和肿瘤进展[1]。PRMT2通过增强WNT5A的转录表达,促进肾细胞癌(RCC)的发生和转移[2]。在肝细胞癌(HCC)中,PRMT2通过激活Bcl2基因表达,加速肿瘤发生[3]。PRMT2在乳腺癌中的表达下调,并与不良预后相关,其表达水平与细胞周期调控、DNA修复和乳腺癌生存率相关[4]。PRMT2在胶质母细胞瘤中的高表达与不良预后相关,其通过H3R8me2a促进肿瘤发生[5]。

除了在癌症中的作用,PRMT2还参与其他疾病的发生和发展。例如,PRMT2在糖尿病小鼠中表达下调,导致巨噬细胞炎症反应增强,从而抑制动脉粥样硬化斑块的消退[6]。PRMT2通过调节Tat蛋白的核质分布和液滴形成,促进HIV-1的潜伏感染[7]。PRMT2通过调节TLR4/IRF3信号通路,促进IFN-β的产生,增强免疫反应[8]。

PRMT2作为一种重要的组蛋白甲基转移酶,在多种生物学过程中发挥重要作用。它在癌症、动脉粥样硬化、糖尿病心肌病、结直肠癌和Wilms瘤等多种疾病中发挥重要作用。此外,PRMT2还具有独立的染色质调控功能,影响基因表达和干细胞的多能性维持。PRMT2的研究有助于深入理解组蛋白甲基化修饰的生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Dong, Feng, Sun, Xiaoyu, Su, Jiacheng, Xu, Guogang, Wu, Xudong. 2024. Hypoxia-inducible PRMT2 addiction in glioblastomas. In Cellular signalling, 117, 111094. doi:10.1016/j.cellsig.2024.111094. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38341123/
2. Li, Zhongwei, Chen, Chaozhen, Yong, Hongmei, Bai, Jin, Li, Hailong. 2023. PRMT2 promotes RCC tumorigenesis and metastasis via enhancing WNT5A transcriptional expression. In Cell death & disease, 14, 322. doi:10.1038/s41419-023-05837-6. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37173306/
3. Jin, Jiaxing, Bai, Hui, Yan, Han, Gao, Xin, Hu, Deqing. 2023. PRMT2 promotes HIV-1 latency by preventing nucleolar exit and phase separation of Tat into the Super Elongation Complex. In Nature communications, 14, 7274. doi:10.1038/s41467-023-43060-1. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37949879/
4. Vurusaner, Beyza, Thevkar-Nages, Prashanth, Kaur, Ravneet, Garabedian, Michael J, Fisher, Edward A. 2022. Loss of PRMT2 in myeloid cells in normoglycemic mice phenocopies impaired regression of atherosclerosis in diabetic mice. In Scientific reports, 12, 12031. doi:10.1038/s41598-022-15349-6. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35835907/
5. Hu, Guohui, Yan, Chen, Xie, Peiyi, Shao, Jia, Ge, Jin. 2020. PRMT2 accelerates tumorigenesis of hepatocellular carcinoma by activating Bcl2 via histone H3R8 methylation. In Experimental cell research, 394, 112152. doi:10.1016/j.yexcr.2020.112152. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32574605/
6. Oh, Tae Gyu, Bailey, Peter, Dray, Eloise, Dowhan, Dennis H, Muscat, George E O. 2014. PRMT2 and RORγ expression are associated with breast cancer survival outcomes. In Molecular endocrinology (Baltimore, Md.), 28, 1166-85. doi:10.1210/me.2013-1403. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24911119/
7. Dong, Feng, Li, Qian, Yang, Chao, Kang, Chunsheng, Wu, Xudong. 2018. PRMT2 links histone H3R8 asymmetric dimethylation to oncogenic activation and tumorigenesis of glioblastoma. In Nature communications, 9, 4552. doi:10.1038/s41467-018-06968-7. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30382083/
8. Günes Günsel, Gizem, Conlon, Thomas M, Jeridi, Aicha, Schneider, Robert, Yildirim, Ali Önder. 2022. The arginine methyltransferase PRMT7 promotes extravasation of monocytes resulting in tissue injury in COPD. In Nature communications, 13, 1303. doi:10.1038/s41467-022-28809-4. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35288557/