Exd1-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Exd1-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-17094

品系全称

C57BL/6JCya-Exd1em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-241624-Exd1-B6J-VB

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Exd1-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-17094) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
exonuclease 3'-5' domain containing 1
基因别称
4932702D22Rik,Exdl1,mExd1
染色体号
Chr 2 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_172857 | Ensembl: ENSMUST00000060009
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 7
敲除长度
~1.9 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:3045306Mice homozygous for a knock-out allele are fertile and viable, but exhibit defective biogenesis of antisense piRNAs and activation of transposons in male germ cells.
EXD1,也称为Exonuclease domain-containing 1,是一种在生物信息学和生物学研究中受到关注的基因。该基因编码的蛋白包含一个外切酶结构域,这一结构域通常与核酸酶活性相关,但在EXD1蛋白中,该结构域的功能并不表现为核酸酶活性,而是作为RNA适配器发挥作用。EXD1蛋白在多种生物学过程中扮演着重要角色,包括RNA加工、基因表达调控和响应环境压力。

在哺乳动物中,EXD1与PIWI蛋白家族成员MIWI2相互作用,共同参与piRNA的生物生成。piRNA是一种小非编码RNA,主要在生殖细胞中发挥抑制转座子的作用,以维护基因组的稳定。EXD1在piRNA的生物生成中扮演着重要角色,其与MIWI2和TDRD12蛋白形成的复合物被称为PET(PIWI-EXD1-Tdrd12)复合物。该复合物在核内piRNA的生物生成中发挥重要作用,确保piRNA在细胞核和细胞质中能够有效地指导PIWI蛋白抑制转座子活性[1]。

在植物中,EXD1的同源蛋白AtSIEK(stress-induced protein with EXD1-like domain and KH domain)在响应非生物胁迫方面发挥着重要作用。AtSIEK蛋白包含两个结构域,一个是与EXD1相似的结构域,另一个是核糖核蛋白K同源(KH)结构域。AtSIEK蛋白定位于细胞核,在盐胁迫下表达显著上调。研究表明,AtSIEK蛋白与FRY2/CPL1蛋白相互作用,共同响应盐胁迫,并通过协同作用提高植物对盐胁迫的耐受性[2]。

在哺乳动物脑组织中,EXD1的表达受到l-精氨酸:甘氨酸酰胺转移酶(AGAT)及其代谢物同精氨酸(hArg)和肌酸的影响。AGAT缺乏的小鼠表现出基因表达的变化,包括Ivd、Lcmt2、Slc6a8、Bcas1和Kcnip3等基因的表达水平改变。EXD1是受AGAT代谢途径调控的基因之一,其表达水平的变化可能与脑组织中的氨基酸代谢、肌酸代谢、脑髓鞘形成和神经元兴奋性等生物学过程相关[3]。

综上所述,EXD1基因在哺乳动物和植物中发挥着重要的生物学功能。在哺乳动物中,EXD1通过与PIWI蛋白家族成员MIWI2相互作用,参与piRNA的生物生成,维护基因组的稳定。在植物中,EXD1的同源蛋白AtSIEK在响应盐胁迫方面发挥着重要作用,提高植物对盐胁迫的耐受性。此外,EXD1基因的表达受到AGAT代谢途径的调控,其表达水平的变化可能与脑组织中的多种生物学过程相关。这些研究结果表明,EXD1基因在维持生物体的基因组稳定和响应环境压力方面发挥着重要作用,为进一步研究EXD1基因的功能和调控机制提供了重要的理论基础。

参考文献:
1. Yang, Zhaolin, Chen, Kuan-Ming, Pandey, Radha Raman, McCarthy, Andrew A, Pillai, Ramesh S. 2015. PIWI Slicing and EXD1 Drive Biogenesis of Nuclear piRNAs from Cytosolic Targets of the Mouse piRNA Pathway. In Molecular cell, 61, 138-52. doi:10.1016/j.molcel.2015.11.009. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26669262/
2. Zhang, Xiangxiang, Xie, Qinyu, Xiang, Lijun, Cai, Maohong, Chen, Tao. 2023. AtSIEK, an EXD1-like protein with KH domain, involves in salt stress response by interacting with FRY2/CPL1. In International journal of biological macromolecules, 233, 123369. doi:10.1016/j.ijbiomac.2023.123369. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36693612/
3. Jensen, Märit, Müller, Christian, Schwedhelm, Edzard, Zeller, Tanja, Choe, Chi-Un. 2020. Homoarginine- and Creatine-Dependent Gene Regulation in Murine Brains with l-Arginine:Glycine Amidinotransferase Deficiency. In International journal of molecular sciences, 21, . doi:10.3390/ijms21051865. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32182846/