Chia1-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Chia1-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-16499

品系全称

C57BL/6JCya-Chia1em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-81600-Chia1-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Chia1-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-16499) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
chitinase, acidic 1
基因别称
2200003E03Rik,AMCase,Chia,YNL
染色体号
Chr 3 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_023186 | Ensembl: ENSMUST00000079132
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 4~5
敲除长度
~1.8 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:1932052Homozygous knockout causes increased neutrophil and lymphocyte counts in bronchoalveolar lavage in certain pulmonary allergen exposure experiments, but immune response to various pulmonary allergen exposures is unchanged.
Chia1是一种酸性几丁质酶,属于几丁质酶酸性基因家族(CHIA)。几丁质酶是一类能够降解几丁质的酶,几丁质是许多生物细胞壁和外壳的主要成分。几丁质酶在自然界中广泛存在,对多种生物的生态、发育和疾病发生等方面具有重要作用。Chia1具有两个几丁质结合域,能够与几丁质结合并催化其降解。此外,Chia1还具有一定的抗菌活性,能够抑制某些细菌的生长。

Chia1在多种生物中均有表达,例如植物、真菌和细菌。在植物中,Chia1的表达受甲基茉莉酸(MeJA)的诱导,MeJA是一种植物激素,能够调节植物的防御反应。Chia1在植物防御中发挥重要作用,能够降解入侵病原体的细胞壁,抑制病原体的生长和繁殖。此外,Chia1还能够调节植物的生长和发育,例如影响根的生长和分化[1]。

在真菌中,Chia1的表达受环境因素的影响,例如营养和温度。Chia1在真菌的生态、发育和致病性等方面具有重要作用。例如,在真菌病原体Aspergillus fumigatus中,Chia1的表达受抗真菌药物卡泊芬净的影响,卡泊芬净能够抑制Aspergillus fumigatus的生长和致病性[3]。此外,Chia1还能够调节真菌的细胞壁合成和降解,影响真菌的形态和生长[4]。

在细菌中,Chia1的表达受转录因子和信号通路的调节。例如,在霍乱弧菌中,Chia1的表达受转录因子CytR的调节,CytR能够激活Chia1的表达,促进霍乱弧菌的生长和致病性[2]。此外,Chia1还能够调节细菌的细胞壁合成和降解,影响细菌的形态和生长[4]。

综上所述,Chia1是一种重要的酸性几丁质酶,具有降解几丁质和抗菌活性。Chia1在植物、真菌和细菌中均有表达,对多种生物的生态、发育和疾病发生等方面具有重要作用。Chia1的表达受多种因素的调节,例如植物激素、抗真菌药物和转录因子。Chia1的研究有助于深入理解几丁质酶的功能和作用机制,为几丁质酶相关的生物技术和医药研究提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Zhao, K J, Chye, M L. . Methyl jasmonate induces expression of a novel Brassica juncea chitinase with two chitin-binding domains. In Plant molecular biology, 40, 1009-18. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/10527425/
2. Das, Suman, Chourashi, Rhishita, Mukherjee, Priyadarshini, Okamoto, Keinosuke, Chatterjee, Nabendu Sekhar. . Multifunctional transcription factor CytR of Vibrio cholerae is important for pathogenesis. In Microbiology (Reading, England), 166, 1136-1148. doi:10.1099/mic.0.000949. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33150864/
3. Cagas, Steven E, Jain, Mohit Raja, Li, Hong, Perlin, David S. 2010. Profiling the Aspergillus fumigatus proteome in response to caspofungin. In Antimicrobial agents and chemotherapy, 55, 146-54. doi:10.1128/AAC.00884-10. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20974863/
4. Svitil, Amy L, Kirchman, David L. . A chitin-binding domain in a marine bacterial chitinase and other microbial chitinases: implications for the ecology and evolution of 1,4-beta-glycanases. In Microbiology (Reading, England), 144 ( Pt 5), 1299-1308. doi:10.1099/00221287-144-5-1299. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9611805/