Lbp-KO 基因敲除小鼠

下单100%中奖,最高可得千元京东卡
复苏/繁育服务
产品名称

Lbp-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-16444

品系全称

C57BL/6JCya-Lbpem1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-16803-Lbp-B6J-VB

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Lbp-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-16444) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
KO小鼠库模型
NF-κB信号通路

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
lipopolysaccharide binding protein
基因别称
Bpifd2,Ly88
染色体号
Chr 2 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_008489 | Ensembl: ENSMUST00000016168
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2
敲除长度
~0.1 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:1098776Homozygous mice have a generally normal phenotype but have an increased sensitivity to infection by gram negative bacteria.
LBP,全称是Lipopolysaccharide Binding Protein,即脂多糖结合蛋白,是一种在免疫系统中发挥关键作用的蛋白质。它主要在肝细胞中合成,并通过血液循环分布到全身。LBP的主要功能是与细菌的脂多糖(LPS)结合,并将LPS转移到细胞表面的CD14受体,从而激活免疫细胞,引发炎症反应,对抗感染。此外,LBP还能与一些其他细菌成分结合,如脂肽和脂蛋白,进一步调节免疫系统的反应。

在代谢方面,LBP也发挥着重要作用。在一项针对大鼠脓毒症模型的研究中,研究人员发现LBP通过PPAR-CYP4A2信号通路保护肝细胞线粒体功能。在该模型中,与野生型大鼠相比,LBP基因缺失的大鼠在LPS诱导的脓毒症中表现出更严重的肝细胞线粒体损伤和活性氧(ROS)水平升高。这表明LBP能够保护肝细胞线粒体免受LPS诱导的损伤[1]。

LBP的表达受到多种因素的调控,如促炎细胞因子。研究表明,促炎细胞因子可以诱导LBP基因的转录激活,从而增加LBP的合成和分泌。这一过程对于免疫系统的快速反应至关重要[2]。

在人类胎盘组织中,LBP蛋白如LBP-1b、LBP-9和LBP-32/MGR等,在调节P450scc的表达方面发挥着重要作用。P450scc是一种胆固醇侧链裂解酶,是所有类固醇激素生物合成的关键酶。在人类胎盘JEG-3细胞中,LBP-1b能够激活P450scc的表达,而LBP-9则抑制其表达。这表明LBP蛋白在调节P450scc的表达方面具有复杂的作用机制[3][4]。

在细菌感染方面,LBP也发挥着重要作用。例如,在金色鲷鱼中,ToBPI1/LBP和ToBPI2/LBP两种BPI/LBP蛋白被发现具有显著的抗菌活性,能够有效抑制革兰氏阴性菌和革兰氏阳性菌的生长。此外,它们还能够增强金黄色鲷鱼对细菌感染的抵抗力[5][6]。

综上所述,LBP是一种多功能的蛋白质,在免疫系统的反应、代谢过程以及细菌感染防御等方面发挥着重要作用。对LBP的深入研究有助于我们更好地理解其生物学功能和在疾病发生发展中的作用机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Song, Zichen, Meng, Leilei, He, Zhixiang, Liu, Anding, Fang, Haoshu. . LBP Protects Hepatocyte Mitochondrial Function Via the PPAR-CYP4A2 Signaling Pathway in a Rat Sepsis Model. In Shock (Augusta, Ga.), 56, 1066-1079. doi:10.1097/SHK.0000000000001808. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33988537/
2. Kirschning, C, Unbehaun, A, Lamping, N, Herrmann, F, Schumann, R R. . Control of transcriptional activation of the lipopolysaccharide binding protein (LBP) gene by proinflammatory cytokines. In Cytokines, cellular & molecular therapy, 3, 59-62. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9287245/
3. Henderson, Ying C, Frederick, Mitchell J, Wang, Mary T, Hollier, Lisa M, Clayman, Gary L. . LBP-1b, LBP-9, and LBP-32/MGR detected in syncytiotrophoblasts from first-trimester human placental tissue and their transcriptional regulation. In DNA and cell biology, 27, 71-9. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18004979/
4. Huang, Ningwu, Miller, Walter L. 2004. LBP proteins modulate SF1-independent expression of P450scc in human placental JEG-3 cells. In Molecular endocrinology (Baltimore, Md.), 19, 409-20. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15471945/
5. Bian, Ze-Chang, Cai, Xiao-Hui, Tan, Kian Ann, Kwan, Kit Yue, Xu, Peng. 2023. Identification and Functional Analysis of ToBPI1/LBP and ToBPI2/LBP in Anti-Bacterial Infection of Trachinotus ovatus. In Genes, 14, . doi:10.3390/genes14040826. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37107584/
6. Wu, Ying, Du, Hehe, Zhu, Lin, Zhou, Yongcan, Sun, Yun. 2022. Bactericidal permeability-increasing protein/LPS-binding protein (BPI/LBP) enhances resistance of golden pompano Trachinotus ovatus against bacterial infection. In Fish & shellfish immunology, 131, 872-880. doi:10.1016/j.fsi.2022.10.065. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36347416/