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Fut8-KO 基因敲除小鼠

Fut8-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Fut8-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-15698

品系全称

C57BL/6JCya-Fut8em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-53618-Fut8-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明： Fut8-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-15698) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
KO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
fucosyltransferase 8
基因别称
-
染色体号
Chr 12 (Mouse)
NCBI ID
转录本 ID
NCBI: NM_001252614.1 | Ensembl: ENSMUST00000177595
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 9
敲除长度
~1.1 kb
下载方案
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成，建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献，以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:1858901Homozygous null mutation of this gene results in partial postnatal lethality, growth retardation, and progressive emphysema-like changes that include enlarged alveoli, increased lung capacity and compliance, and alveolar cell apoptosis. Postnatal survival is sensitive to genetic background.
更多信息
FUT8，全称α-(1,6)-fucosyltransferase，是一种重要的糖基转移酶，负责催化N-连接糖蛋白的核心岩藻糖基化。这种糖基化在哺乳动物中是一种常见的N-糖基化形式，对于维持蛋白质稳定性、功能以及细胞间通讯至关重要。FUT8的表达和活性与多种生物学过程相关，包括免疫调节、细胞信号传导、肿瘤发展和微生物感染抵抗等。

在免疫调节方面，FUT8通过岩藻糖基化免疫检查点分子如PD-1、PD-L1/2和B7-H3，影响肿瘤微环境的免疫抑制状态。例如，在一项研究中发现，FUT8的过表达导致B7H3蛋白在N-连接糖链上的异常岩藻糖基化，从而增强了其免疫抑制功能，并抑制了抗PD1/PDL1免疫疗法在TNBC患者中的疗效[1]。这表明，FUT8可能是改善TNBC患者抗肿瘤免疫反应的一个重要靶点。

在细胞信号传导方面，FUT8介导的核心岩藻糖基化对于生长因子受体的功能至关重要。例如，在FUT8基因敲除小鼠中，由于TGF-β1受体激活和信号传导的显著失调，导致肺泡破裂和肺气肿样改变[5]。此外，FUT8的缺失还导致EGF或PDGF受体介导的信号传导下调，可能是导致生长迟缓的原因。这些研究表明，核心岩藻糖基化对于生长因子受体如TGF-β1和EGF受体的功能至关重要。

在肿瘤发展方面，FUT8的表达和活性与多种人类癌症相关，包括肺癌、乳腺癌、黑色素瘤、肝癌、结直肠癌、卵巢癌、前列腺癌、甲状腺癌和胰腺癌等。在动物模型中，抑制FUT8活性可以减少肿瘤生长和转移，下调免疫检查点分子，并逆转肿瘤微环境的抑制状态[2]。

在微生物感染抵抗方面，FUT8在猪中对于抵抗肠毒素性大肠杆菌F18感染具有重要作用。研究发现，FUT8的表达水平在易感猪的十二指肠和空肠中显著升高，而在抗性猪中较低。此外，FUT8基因敲低可以降低大肠杆菌F18ac对IPEC-J2细胞的粘附，并影响糖鞘脂生物合成和Toll样信号通路[3]。

除了在哺乳动物中的作用外，FUT8在昆虫中也有保守的功能。例如，在Sf9细胞系中，FUT8基因的克隆和测序揭示了FUT8基因结构的进化关系，为研究FUT8在动物界中的进化提供了重要的信息[4]。

综上所述，FUT8是一种重要的糖基转移酶，其核心岩藻糖基化在免疫调节、细胞信号传导、肿瘤发展和微生物感染抵抗等方面发挥重要作用。FUT8的研究有助于深入理解岩藻糖基化的生物学功能和疾病发生机制，为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献：
1. Huang, Yun, Zhang, Hai-Liang, Li, Zhi-Ling, Zhu, Xiao-Feng, Deng, Rong. 2021. FUT8-mediated aberrant N-glycosylation of B7H3 suppresses the immune response in triple-negative breast cancer. In Nature communications, 12, 2672. doi:10.1038/s41467-021-22618-x. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33976130/
2. Mao, Changchuin, Li, Jun, Feng, Lili, Gao, Wenda. 2023. Beyond antibody fucosylation: α-(1,6)-fucosyltransferase (Fut8) as a potential new therapeutic target for cancer immunotherapy. In Antibody therapeutics, 6, 87-96. doi:10.1093/abt/tbad004. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37077473/
3. Wu, Lisi, Wang, Yifu, Wu, Shenglong, Wu, Zhengchang, Bao, Wenbin. 2022. Effect and Mechanism Analysis of Pig FUT8 Gene on Resistance to Escherichia coli F18 Infection. In International journal of molecular sciences, 23, . doi:10.3390/ijms232314713. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36499043/
4. Juliant, Sylvie, Harduin-Lepers, Anne, Monjaret, François, Ozil, Annick, Duonor-Cérutti, Martine. 2014. The α1,6-fucosyltransferase gene (fut8) from the Sf9 lepidopteran insect cell line: insights into fut8 evolution. In PloS one, 9, e110422. doi:10.1371/journal.pone.0110422. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25333276/
5. Wang, Xiangchun, Gu, Jianguo, Miyoshi, Eiji, Honke, Koichi, Taniguchi, Naoyuki. . Phenotype changes of Fut8 knockout mouse: core fucosylation is crucial for the function of growth factor receptor(s). In Methods in enzymology, 417, 11-22. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17132494/

资料下载

S-KO-15698_6J_53618_Fut8_Exon 9_strategy.pdf
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