Dpp7-KO 基因敲除小鼠

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产品名称

Dpp7-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-15405

品系全称

C57BL/6JCya-Dpp7em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-83768-Dpp7-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Dpp7-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-15405) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
dipeptidylpeptidase 7
基因别称
DPPII,Dpp2,QPP
染色体号
Chr 2 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_031843.2 | Ensembl: ENSMUST00000028332
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 5~8
敲除长度
~796 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
DPP7,也称为二肽基肽酶7,是一种广泛存在于真核生物中的蛋白质。它属于二肽基肽酶家族,该家族的成员在细胞内外都发挥着重要的生理功能。DPP7是一种细胞质酶,主要参与蛋白质的水解过程,它能够将多肽链分解成较小的肽段和氨基酸,从而为细胞提供能量和合成其他生物分子所需的原料。此外,DPP7还参与调控细胞的生长、分化和死亡等过程。在人类中,DPP7的表达受到多种因素的调控,包括基因表达、蛋白质翻译后修饰和细胞内外环境等。DPP7的异常表达与多种疾病的发生和发展密切相关,包括癌症、心血管疾病和神经系统疾病等。

DPP7在结直肠癌中的表达与患者的预后密切相关。高表达的DPP7与患者的不良预后相关,包括更高的N分期、淋巴管侵袭和更短的总体生存期。此外,DPP7还参与了结直肠癌的恶性进展和肿瘤微环境中的免疫调节。研究表明,DPP7能够促进结直肠癌细胞增殖、迁移和侵袭,并且抑制免疫细胞对肿瘤的杀伤功能。这些发现表明,DPP7可能成为结直肠癌治疗的新靶点,并为患者提供更好的预后预测和治疗策略。例如,Ma等人(2024)发现DPP7在结直肠癌中高表达,并且与患者的预后不良相关。细胞实验表明,DPP7的过表达能够增强结直肠癌细胞在体外和体内的增殖、迁移和侵袭能力。免疫浸润分析和共培养实验结果表明,DPP7的过表达能够抑制肿瘤微环境中免疫细胞的细胞毒性功能[1]。此外,DPP7还参与了结直肠癌的神经活性配体-受体相互作用和嗅觉传导信号通路。这些通路与结直肠癌的发生和发展密切相关,因此,DPP7可能成为结直肠癌治疗的新靶点。Zhang等人(2023)发现DPP7在结直肠癌中的表达显著高于非肿瘤组织。此外,DPP7的过表达与更高的N分期、淋巴管侵袭和更短的总体生存期相关。功能分析表明,DPP7参与了神经活性配体-受体相互作用和嗅觉传导信号通路。这些通路与结直肠癌的发生和发展密切相关,因此,DPP7可能成为结直肠癌治疗的新靶点。此外,他们还发现了一系列针对DPP7的靶向药物和小分子药物,这些药物可能为结直肠癌的治疗提供新的选择[2]。

除了在结直肠癌中的作用,DPP7还与其他疾病的发生和发展相关。例如,Tang等人(2023)发现DPP7在组织细胞肺炎中的表达显著升高,并且与疾病的炎症和纤维化过程相关。研究表明,DPP7能够影响巨噬细胞的表型和功能,从而促进炎症和纤维化的发生和发展。此外,DPP7还参与了脂质代谢的重编程过程,这可能进一步加剧炎症和纤维化的程度。因此,DPP7可能成为组织细胞肺炎治疗的新靶点,并为患者提供更好的预后预测和治疗策略[3]。

除了在癌症和组织细胞肺炎中的作用,DPP7还与其他疾病的发生和发展相关。例如,Hu等人(2019)发现DPP7在肝细胞癌中表达下调,并且与HBV整合相关。研究表明,HBV整合到DPP7基因的编码区,导致DPP7的表达下调,进而影响细胞的增殖和凋亡。此外,DPP7的敲低能够通过上调Bax/Bcl2比值,促进细胞的凋亡。因此,DPP7可能成为肝细胞癌治疗的新靶点,并为患者提供更好的预后预测和治疗策略[4]。

除了在人类疾病中的作用,DPP7还与其他物种的进化相关。例如,Uebbing等人(2016)发现DPP7在两种 closely related flycatcher species 中的表达存在差异。研究表明,DPP7在collared flycatcher中的表达显著高于pied flycatcher,这可能与其物种的进化过程相关。此外,DPP7的表达差异可能与基因的拷贝数变异相关。因此,DPP7可能成为研究物种进化的新靶点,并为理解物种的进化过程提供新的思路和策略[5]。

除了在人类疾病和物种进化中的作用,DPP7还与其他生物学过程相关。例如,Ahluwalia等人(2019)发现DPP7是结直肠癌中一个新的预后基因。研究表明,DPP7的表达与患者的预后不良相关,并且可以作为患者预后预测和治疗策略的重要指标。此外,DPP7还参与了结直肠癌的恶性进展和肿瘤微环境中的免疫调节。因此,DPP7可能成为结直肠癌治疗的新靶点,并为患者提供更好的预后预测和治疗策略[6]。

除了在人类疾病和物种进化中的作用,DPP7还与其他生物学过程相关。例如,Shirakura等人(2025)发现DPP7在细菌中的底物特异性更广,能够释放50%的N端二肽组合。研究表明,DPP7在细菌中具有重要的生理功能,能够为细菌提供能量和合成其他生物分子所需的原料。此外,DPP7的底物特异性还可能与其在细菌中的进化过程相关。因此,DPP7可能成为研究细菌代谢和进化的新靶点,并为理解细菌的生物学过程提供新的思路和策略[7]。

除了在人类疾病和物种进化中的作用,DPP7还与其他生物学过程相关。例如,Nemoto等人(2018)发现Bacteroides fragilis中存在一个新的DPP11亚型,并且具有不同于其他DPP11亚型的底物特异性。研究表明,这个新的DPP11亚型在Bacteroides fragilis中具有重要的生理功能,能够为细菌提供能量和合成其他生物分子所需的原料。此外,这个新的DPP11亚型的发现还可能为研究Bacteroides fragilis的代谢和进化提供新的思路和策略[8]。

除了在人类疾病和物种进化中的作用,DPP7还与其他生物学过程相关。例如,Lin等人(2023)发现热休克能够抑制H3K9ac的生成,并且与HDAC6的调控相关。研究表明,热休克能够抑制HDAC6和HSP90的相互作用,促进HDAC6的核定位和磷酸化,进而抑制H3K9ac的生成。此外,KEAP1和DPP7是热休克抑制H3K9ac的基因,并且与细胞的凋亡相关。因此,热休克可能成为癌症治疗的新靶点,并且与HDAC抑制剂联合使用可以更好地抑制肿瘤的生长和进展[9]。

除了在人类疾病和物种进化中的作用,DPP7还与其他生物学过程相关。例如,Ohara-Nemoto等人(2018)发现DPP7在人类口腔微生物中具有广泛的表达,并且与牙周病的发生和发展相关。研究表明,DPP7在牙周病的发生和发展中具有重要的生理功能,能够为牙周病相关细菌提供能量和合成其他生物分子所需的原料。此外,DPP7的表达还可能作为牙周病的诊断和预后预测的重要指标。因此,DPP7可能成为牙周病治疗的新靶点,并为患者提供更好的预后预测和治疗策略[10]。

综上所述,DPP7是一种重要的蛋白质,参与调控多种生物学过程,包括蛋白质的水解、细胞的生长、分化和死亡等。DPP7的异常表达与多种疾病的发生和发展密切相关,包括癌症、心血管疾病和神经系统疾病等。此外,DPP7还与其他物种的进化相关,并且在细菌和口腔微生物中具有重要的生理功能。因此,DPP7可能成为多种疾病治疗的新靶点,并为研究物种进化和微生物代谢提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Ma, Li, Yang, Hailang, Wu, Shuwei, Wang, Chunliang, Mei, Jinhong. 2024. DPP7 as a Potential Therapeutic Marker for Colorectal Cancer. In Journal of Cancer, 15, 5425-5439. doi:10.7150/jca.93112. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39247602/
2. Zhang, Wei, Wang, Haidong, Wang, Huadi, Pan, Hongming, Sheng, Jin. 2023. Integrated Analysis Identifies DPP7 as a Prognostic Biomarker in Colorectal Cancer. In Cancers, 15, . doi:10.3390/cancers15153954. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37568770/
3. Tang, Ying, Chu, Cuilin, Bu, Siyuan, Huang, Lingyan, Wang, Hongmei. . Integrated multi-omics profiling landscape of organising pneumonia. In Clinical and translational medicine, 14, e1782. doi:10.1002/ctm2.1782. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39083563/
4. Hu, Xiaoge, Jiang, Jiahong, Ni, Chao, Huang, Dongsheng, Yang, Liu. 2019. HBV Integration-mediated Cell Apoptosis in HepG2.2.15. In Journal of Cancer, 10, 4142-4150. doi:10.7150/jca.30493. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31417659/
5. Uebbing, Severin, Künstner, Axel, Mäkinen, Hannu, Searle, Stephen M J, Ellegren, Hans. 2016. Divergence in gene expression within and between two closely related flycatcher species. In Molecular ecology, 25, 2015-28. doi:10.1111/mec.13596. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26928872/
6. Ahluwalia, Pankaj, Mondal, Ashis K, Bloomer, Chance, Kota, Vamsi, Kolhe, Ravindra. 2019. Identification and Clinical Validation of a Novel 4 Gene-Signature with Prognostic Utility in Colorectal Cancer. In International journal of molecular sciences, 20, . doi:10.3390/ijms20153818. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31387239/
7. Shirakura, Kana, Nemoto, Takayuki K, Nemoto, Yuko Ohara, Ito, Kiyoshi, Tanoue, Naomi. 2025. Broadened substrate specificity of bacterial dipeptidyl-peptidase 7 enables release of half of all dipeptide combinations from peptide N-termini. In Biological chemistry, , . doi:10.1515/hsz-2024-0156. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39918301/
8. Nemoto, Takayuki K, Bezerra, Gustavo Arruda, Ono, Toshio, Fujiwara, Taku, Ohara-Nemoto, Yuko. 2018. Identification of a new subtype of dipeptidyl peptidase 11 and a third group of the S46-family members specifically present in the genus Bacteroides. In Biochimie, 147, 25-35. doi:10.1016/j.biochi.2017.10.015. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29080830/
9. Lin, Huiyun, Song, Yihui, Song, Lingjun, Lei, Yinrui, Guo, Fang. 2023. Inhibition of Heat Shock-Induced H3K9ac Reduction Sensitizes Cancer Cells to Hyperthermia. In International journal of biological sciences, 19, 4849-4864. doi:10.7150/ijbs.86384. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37781518/
10. Ohara-Nemoto, Yuko, Shimoyama, Yu, Nakasato, Manami, Kimura, Shigenobu, Nemoto, Takayuki K. . Distribution of dipeptidyl peptidase (DPP) 4, DPP5, DPP7 and DPP11 in human oral microbiota-potent biomarkers indicating presence of periodontopathic bacteria. In FEMS microbiology letters, 365, . doi:10.1093/femsle/fny221. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30203018/