Lsm8-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Lsm8-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-14886

品系全称

C57BL/6JCya-Lsm8em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-76522-Lsm8-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Lsm8-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-14886) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
LSM8 homolog, U6 small nuclear RNA associated
基因别称
2010003I05Rik,Naa38
染色体号
Chr 6 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_133939.1 | Ensembl: ENSMUST00000056398
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2~3
敲除长度
~2138 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
Lsm8,也称为Sm-like 8,是Sm-like(LSM)蛋白家族成员之一,该家族是一类RNA结合蛋白,在mRNA调节中发挥作用,并可通过改变mRNA稳定性来作为原癌基因。Lsm8在细胞核中与Lsm2-7蛋白形成复合物,主要功能是作为U6小核核糖核蛋白颗粒(snRNP)的组成部分,参与前体mRNA剪接过程。此外,Lsm8还参与RNA代谢的其他方面,包括mRNA降解和RNA编辑[4]。Lsm8在多种生物过程中发挥作用,包括细胞分化和发育、代谢和疾病发生。

Lsm8在多种癌症中表达上调,包括MCL、GC和NB。研究表明,Lsm8的高表达与不良预后相关,可能与其参与细胞分裂和RNA剪接途径有关[1,2,3]。此外,Lsm8还参与病毒的复制和感染过程。研究表明,Lsm8的高表达与HBV复制和感染增加相关,可能与其介导病毒RNA的N6-甲基腺苷(m6A)修饰有关[3]。Lsm8在植物中也有重要作用,参与mRNA剪接和降解过程。研究表明,Lsm8与Lsm2-7蛋白形成复合物,共同参与U6 snRNA的稳定和剪接过程的调节[5]。

Lsm8的研究有助于深入理解RNA代谢的生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。未来,需要进一步研究Lsm8在RNA代谢中的具体作用机制,以及其在疾病发生发展中的具体作用。同时,针对Lsm8的治疗策略也需要进一步研究和探索,为癌症等疾病的治疗提供新的手段。

参考文献:
1. He, Xue, Yan, Changjian, Yang, Yaru, Jing, Hongmei, Zhang, Weilong. 2024. Prognostic significance and biological implications of SM-like genes in mantle cell lymphoma. In Blood research, 59, 33. doi:10.1007/s44313-024-00037-3. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39417944/
2. Liu, Qianhui, Lian, Qinghai, Song, Yingqiu, Jia, Changchang, Fang, Jiafeng. 2023. Identification of LSM family members as potential chemoresistance predictive and therapeutic biomarkers for gastric cancer. In Frontiers in oncology, 13, 1119945. doi:10.3389/fonc.2023.1119945. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37007092/
3. Rahman, Naimur, Sun, Jiazeng, Li, Zhili, Aryal, Uma K, Andrisani, Ourania. 2022. The cytoplasmic LSm1-7 and nuclear LSm2-8 complexes exert opposite effects on Hepatitis B virus biosynthesis and interferon responses. In Frontiers in immunology, 13, 970130. doi:10.3389/fimmu.2022.970130. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36016928/
4. Weichenrieder, Oliver. 2014. RNA binding by Hfq and ring-forming (L)Sm proteins: a trade-off between optimal sequence readout and RNA backbone conformation. In RNA biology, 11, 537-49. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24828406/
5. Golisz, Anna, Sikorski, Pawel J, Kruszka, Katarzyna, Kufel, Joanna. 2013. Arabidopsis thaliana LSM proteins function in mRNA splicing and degradation. In Nucleic acids research, 41, 6232-49. doi:10.1093/nar/gkt296. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23620288/