Prmt3-KO 基因敲除小鼠

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产品名称

Prmt3-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-13775

品系全称

C57BL/6NCya-Prmt3em1/Cya

品系背景

C57BL/6NCya

品系编号

KOCMP-71974-Prmt3-B6N-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Prmt3-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-13775) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
protein arginine N-methyltransferase 3
基因别称
2010005E20Rik,2410018A17Rik,Hrmt1l3
染色体号
Chr 7 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_133740 | Ensembl: ENSMUST00000032715
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 3~5
敲除长度
~3.1 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:1919224Mice homozygous for a hypomorphic gene trap allele exhibit a reduced embryonic size but survive birth and attain a normal size in adulthood.

发表文献

PNAS
2023-07-18
Asymmetric arginine dimethylation of cytosolic RNA and DNA sensors by PRMT3 attenuates antiviral innate immunity
1
Prmt3,也称为蛋白质精氨酸甲基转移酶3,是一种关键的表观遗传调控因子,主要通过对蛋白质中的精氨酸残基进行单甲基化或非对称二甲基化来调节蛋白质的功能。Prmt3在多种生物学过程中发挥着重要作用,包括细胞分化、发育、代谢和疾病发生。本文将综述Prmt3的研究进展,并探讨其在肿瘤发生发展中的作用。

Prmt3在肿瘤发生发展中的作用已引起广泛关注。研究表明,Prmt3在多种肿瘤组织中表达上调,并与肿瘤的增殖、迁移和侵袭等恶性生物学行为密切相关。例如,研究发现Prmt3在胶质母细胞瘤(GBM)细胞中表达上调,通过增强HIF1A介导的糖酵解和代谢重编程,促进GBM的进展[1]。此外,Prmt3还与急性白血病的发生发展相关。研究发现,一种新型的PRMT3靶向降解剂11可以有效地降低PRMT3蛋白和ADMA水平,抑制急性白血病细胞的生长,并诱导细胞凋亡和内质网应激信号通路激活[3]。

除了在肿瘤发生发展中的作用外,Prmt3还参与调控基因表达和细胞代谢。研究表明,Prmt3与ALDH1A1相互作用,通过抑制视黄酸信号通路,调节基因表达[2]。此外,Prmt3还通过直接与LXRα相互作用,促进肝细胞脂质合成,在非酒精性脂肪肝病(NAFLD)的发生发展中发挥重要作用[7]。

Prmt3还参与调控早期胚胎发育。研究发现,在体外受精(IVF)过程中,发育停滞的胚胎中PRMT3的表达和H4R3me2a甲基化水平显著降低。过表达PRMT3可以部分挽救发育停滞的胚胎,并促进其发育[4]。这表明,PRMT3在早期胚胎发育中发挥重要作用,其表达和功能的调控对胚胎的正常发育至关重要。

此外,Prmt3还与多种细胞过程相关。研究发现,Prmt3与RhoGDI-α相互作用,在肌酚酸诱导的β细胞凋亡中发挥重要作用[5]。此外,Prmt3还通过miR-3648调控人骨髓间充质干细胞(MSCs)的成骨分化[6]。这些研究结果进一步证实了Prmt3在多种细胞过程中的重要作用。

综上所述,Prmt3是一种重要的表观遗传调控因子,在多种生物学过程中发挥着重要作用。Prmt3在肿瘤发生发展、基因表达调控、细胞代谢和早期胚胎发育等方面具有广泛的功能。未来研究可以进一步探索Prmt3的调控机制和功能,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Liao, Yunfei, Luo, Zaili, Lin, Yifeng, Zhou, Wenhao, Lu, Q Richard. 2022. PRMT3 drives glioblastoma progression by enhancing HIF1A and glycolytic metabolism. In Cell death & disease, 13, 943. doi:10.1038/s41419-022-05389-1. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36351894/
2. Verma, Mamta, Khan, Mohd Imran K, Kadumuri, Rajashekar Varma, Chavali, Sreenivas, Dhayalan, Arunkumar. 2021. PRMT3 interacts with ALDH1A1 and regulates gene-expression by inhibiting retinoic acid signaling. In Communications biology, 4, 109. doi:10.1038/s42003-020-01644-3. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33495566/
3. Zou, Wanyi, Li, Mengna, Wan, Shili, Li, Jia, Zhou, Bing. 2024. Discovery of PRMT3 Degrader for the Treatment of Acute Leukemia. In Advanced science (Weinheim, Baden-Wurttemberg, Germany), 11, e2405963. doi:10.1002/advs.202405963. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39120042/
4. Zhang, Wuwen, Li, Shifeng, Li, Kai, Wu, Yuanyuan, Yan, Hua. 2025. PRMT3 gene expression and methylation levels in arrested embryos: Implications for developmental arrest defects. In Developmental biology, 520, 264-271. doi:10.1016/j.ydbio.2025.01.018. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39892499/
5. Huh, K H, Cho, Y, Kim, B S, Kim, M S, Kim, Y S. . PRMT3: new binding molecule to RhoGDI-α during mycophenolic acid-induced β-cell death. In Transplantation proceedings, 46, 1229-32. doi:10.1016/j.transproceed.2013.12.016. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24815167/
6. Min, Zhang, Xiaomeng, Liu, Zheng, Li, Ping, Zhang, Yongsheng, Zhou. 2019. Asymmetrical methyltransferase PRMT3 regulates human mesenchymal stem cell osteogenesis via miR-3648. In Cell death & disease, 10, 581. doi:10.1038/s41419-019-1815-7. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31378783/
7. Kim, Dong-il, Park, Min-jung, Lim, Seul-ki, Lim, Jae-hyang, Park, Soo-hyun. 2014. PRMT3 regulates hepatic lipogenesis through direct interaction with LXRα. In Diabetes, 64, 60-71. doi:10.2337/db13-1394. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25187371/

发表文献

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