Tha1-KO 基因敲除小鼠

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产品名称

Tha1-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-13670

品系全称

C57BL/6JCya-Tha1em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-71776-Tha1-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Tha1-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-13670) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
threonine aldolase 1
基因别称
1300017K07Rik,GLY1
染色体号
Chr 11 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_027919.4 | Ensembl: ENSMUST00000033230
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 1~7
敲除长度
~4936 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
Tha1(threonine aldolase 1)是一种在生物医学领域中具有重要研究价值的基因。Tha1编码的蛋白是苏氨酸醛缩酶,它在苏氨酸代谢途径中发挥着关键作用。苏氨酸醛缩酶催化苏氨酸转化为α-酮丁酸和甘油醛-3-磷酸,这一反应是苏氨酸降解和甘氨酸合成的重要步骤。

在植物中,Tha1基因的表达具有组织特异性。例如,在拟南芥中,THA1主要在种子和幼苗中表达,而THA2则在植物的全部分布的维管组织中表达[3]。这两种苏氨酸醛缩酶在苏氨酸代谢中发挥着不同的功能,并且它们与苏氨酸脱氨酶竞争共同底物池[3]。研究表明,Tha1基因的突变会影响植物的生长发育和代谢过程[3]。例如,tha1突变体在种子中苏氨酸含量显著增加,而在幼苗中甘氨酸含量显著减少[3]。

在人类中,Tha1基因的缺失与卡尼汀的生物合成有关。卡尼汀是一种重要的代谢分子,参与脂肪酸的转运和β-氧化。研究表明,人类在卡尼汀生物合成过程中失去了编码羟甲基赖氨酸醛缩酶(HTMLA)的基因,而HTMLA活性则部分由丝氨酸羟甲基转移酶(SHMT)来补偿[2]。这表明Tha1基因在卡尼汀代谢中发挥着重要作用。

除了在代谢过程中的作用外,Tha1基因还与其他生物学过程相关。例如,在细菌中,Tha1基因与抗噬菌体系统相关。噬菌体是一种感染细菌的病毒,而细菌通过表达抗噬菌体系统来抵御噬菌体的感染。研究表明,Tha1基因编码的蛋白可以激活抗噬菌体系统,从而保护细菌免受噬菌体的感染[1]。

在植物中,Tha1基因还与光向性和重力向性相关。光向性和重力向性是植物对光和重力的生长响应。研究表明,Tha1基因的表达受到光和重力的调控,并且tha1突变体会影响植物的光向性和重力向性[4]。

综上所述,Tha1基因在代谢、抗噬菌体系统和植物生长响应等方面发挥着重要作用。研究Tha1基因的功能和调控机制有助于深入理解生物学过程中的分子机制,并为相关疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Rostøl, Jakob T, Quiles-Puchalt, Nuria, Iturbe-Sanz, Pablo, Lasa, Íñigo, Penadés, José R. 2024. Bacteriophages avoid autoimmunity from cognate immune systems as an intrinsic part of their life cycles. In Nature microbiology, 9, 1312-1324. doi:10.1038/s41564-024-01661-6. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38565896/
2. Malatesta, Marco, Fornasier, Emanuele, Di Salvo, Martino Luigi, Contestabile, Roberto, Percudani, Riccardo. 2024. One substrate many enzymes virtual screening uncovers missing genes of carnitine biosynthesis in human and mouse. In Nature communications, 15, 3199. doi:10.1038/s41467-024-47466-3. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38615009/
3. Joshi, Vijay, Laubengayer, Karen M, Schauer, Nicolas, Fernie, Alisdair R, Jander, Georg. 2006. Two Arabidopsis threonine aldolases are nonredundant and compete with threonine deaminase for a common substrate pool. In The Plant cell, 18, 3564-75. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17172352/
4. Millar, Katherine D L, Kiss, John Z. 2012. Analyses of tropistic responses using metabolomics. In American journal of botany, 100, 79-90. doi:10.3732/ajb.1200316. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23196394/