Usp19-KO 基因敲除小鼠

下单100%中奖,最高可得千元京东卡
复苏/繁育服务
产品名称

Usp19-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-13577

品系全称

C57BL/6JCya-Usp19em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-71472-Usp19-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Usp19-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-13577) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
ubiquitin specific peptidase 19
基因别称
8430421I07Rik,Zmynd9
染色体号
Chr 9 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_027804 | Ensembl: ENSMUST00000006854
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2~27
敲除长度
~9.9 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:1918722Mice homozygous for a null allele exhibit decreased body weight, reduced male fertility, and increased resistance to skeletal muscle atrophy induced by both glucocorticoids and denervation.
Usp19,全称为Ubiquitin-specific protease 19,是一种去泛素化酶,在细胞内发挥着重要的调控作用。去泛素化酶是一类能够去除蛋白质上的泛素化修饰的酶,泛素化修饰是细胞内一种重要的蛋白质后修饰方式,参与调控蛋白质的稳定性、定位和功能等。Usp19能够特异性地识别并去除蛋白质上的泛素链,从而影响这些蛋白质的降解和功能。

Usp19在多种生物学过程中发挥着重要作用,包括炎症反应、细胞增殖、细胞凋亡、脂肪生成和代谢等。在炎症反应中,Usp19能够抑制炎症小体的激活,促进抗炎巨噬细胞的极化,从而发挥抗炎作用[1]。在细胞增殖和凋亡中,Usp19能够稳定YAP蛋白,促进肝细胞癌的进展[2]。在脂肪生成和代谢中,Usp19能够稳定PARK7蛋白,促进弥漫性大B细胞淋巴瘤的发生发展[5]。

Usp19还能够稳定其他重要的蛋白质,如c-IAP1和c-IAP2,从而影响细胞凋亡和炎症反应[7]。此外,Usp19还能够与PAH蛋白相互作用,稳定PAH蛋白并提高其酶活性,从而影响苯丙氨酸的代谢[3]。

研究表明,Usp19在多种疾病中发挥着重要作用,包括炎症性疾病、癌症、肥胖和糖尿病等。在炎症性疾病中,Usp19能够抑制Th17细胞的分化,从而抑制自身免疫性疾病的发生发展[4]。在癌症中,Usp19能够促进肝细胞癌和弥漫性大B细胞淋巴瘤的发生发展[2,5]。在肥胖和糖尿病中,Usp19能够促进脂肪生成和代谢,从而影响肥胖和糖尿病的发生发展[6]。

Usp19的研究对于深入理解去泛素化酶的生物学功能和疾病发生机制具有重要意义。此外,Usp19可能成为治疗炎症性疾病、癌症、肥胖和糖尿病等疾病的新靶点。

参考文献:
1. Liu, Tao, Wang, Liqiu, Liang, Puping, Huang, Junjiu, Cui, Jun. 2020. USP19 suppresses inflammation and promotes M2-like macrophage polarization by manipulating NLRP3 function via autophagy. In Cellular & molecular immunology, 18, 2431-2442. doi:10.1038/s41423-020-00567-7. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33097834/
2. Tian, Zelin, Xu, Chen, He, Weixiang, Zhang, Xuan, Dou, Kefeng. 2023. The deubiquitinating enzyme USP19 facilitates hepatocellular carcinoma progression through stabilizing YAP. In Cancer letters, 577, 216439. doi:10.1016/j.canlet.2023.216439. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37832781/
3. Sarodaya, Neha, Tyagi, Apoorvi, Kim, Hyun-Jin, Kim, Kye-Seong, Ramakrishna, Suresh. 2022. Deubiquitinase USP19 enhances phenylalanine hydroxylase protein stability and its enzymatic activity. In Cell biology and toxicology, 39, 2295-2310. doi:10.1007/s10565-022-09719-z. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35449354/
4. Zhang, Jing, Bouch, Ronald J, Blekhman, Maxim G, He, Zhiheng. 2021. USP19 Suppresses Th17-Driven Pathogenesis in Autoimmunity. In Journal of immunology (Baltimore, Md. : 1950), 207, 23-33. doi:10.4049/jimmunol.2100205. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34135062/
5. Li, Yaqing, Liu, Xiyang, Li, Yulai, Xue, Weili, Zhang, Mingzhi. 2024. USP19 exerts a tumor-promoting role in diffuse large B cell lymphoma through stabilizing PARK7. In The FEBS journal, 291, 4757-4774. doi:10.1111/febs.17259. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39240655/
6. Coyne, Erin S, Bédard, Nathalie, Gong, Ying Jia, Tchernof, André, Wing, Simon S. 2018. The deubiquitinating enzyme USP19 modulates adipogenesis and potentiates high-fat-diet-induced obesity and glucose intolerance in mice. In Diabetologia, 62, 136-146. doi:10.1007/s00125-018-4754-4. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30386869/
7. Mei, Yide, Hahn, Allison Alcivar, Hu, Shimin, Yang, Xiaolu. 2011. The USP19 deubiquitinase regulates the stability of c-IAP1 and c-IAP2. In The Journal of biological chemistry, 286, 35380-35387. doi:10.1074/jbc.M111.282020. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21849505/