Jmy-KO 基因敲除小鼠

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产品名称

Jmy-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-11040

品系全称

C57BL/6JCya-Jmyem1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-57748-Jmy-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Jmy-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-11040) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
junction-mediating and regulatory protein
基因别称
-
染色体号
Chr 13 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_021310.3 | Ensembl: ENSMUST00000065537
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2~3
敲除长度
~8228 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:1913096Mice homozygous for a conditional allele activated in Sertoli cells exhibit reduced male fertility, oligozoospermia, asthenozoospermia, enlarged sperm head, and impaired Sertoli cell function.
JMY,全称为Junction-mediating and regulatory protein,是一种多功能的蛋白质,在细胞内参与转录调控和细胞骨架调控。JMY是WASP家族的一员,具有三个WASP/verprolin homology 2 (WH2/V)结构域,这些结构域能够促进Arp2/3复合物依赖的和不依赖的肌动蛋白核化。Arp2/3复合物是一种重要的细胞骨架调节因子,负责肌动蛋白丝的形成和细胞骨架的重塑。JMY通过核化肌动蛋白丝,参与调节细胞形态、细胞迁移和细胞分裂等细胞过程。

在转录调控方面,JMY与肿瘤抑制基因p53相互作用,作为p53的转录共激活因子,参与DNA损伤响应和DNA修复过程。在DNA损伤发生时,JMY会发生核积累,并参与调节p53的靶基因表达,包括XPC、XRCC5和TP53I3等与DNA修复相关的基因[2]。此外,JMY还与MDM2相互作用,通过MDM2的泛素化降解机制,调节p53的活性[7]。

JMY在胚胎发育和生殖过程中也发挥着重要作用。在猪和鼠的胚胎发育过程中,JMY的表达水平与胚胎的发育阶段密切相关。JMY的敲低导致胚胎发育受阻,表明JMY在早期胚胎发育中发挥着重要作用[5,6]。在卵母细胞的成熟过程中,JMY参与调节卵母细胞的极性和不对称分裂。JMY的敲低导致卵母细胞发生对称分裂,并导致卵母细胞成熟停滞[4,6]。这些结果表明,JMY在胚胎发育和生殖过程中发挥着重要作用。

JMY在多种疾病中也发挥着重要作用。在Rett综合征患者中,JMY的表达水平升高,并与疾病的发生和严重程度相关。一项临床研究表明,使用JMY的合成类似物trofinetide治疗Rett综合征患者,可以显著改善患者的临床症状,表明JMY可能是Rett综合征治疗的一个潜在靶点[1]。在肺动脉高压患者中,JMY的表达水平降低,导致细胞骨架异常和细胞增殖增加,表明JMY可能是肺动脉高压治疗的一个潜在靶点[3]。

综上所述,JMY是一种多功能蛋白质,在细胞内参与转录调控和细胞骨架调控。JMY在胚胎发育、生殖和多种疾病中发挥着重要作用。JMY的研究有助于深入理解细胞内信号传导和细胞骨架调控的机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Neul, Jeffrey L, Percy, Alan K, Benke, Timothy A, Bishop, Kathie M, Youakim, James M. 2023. Trofinetide for the treatment of Rett syndrome: a randomized phase 3 study. In Nature medicine, 29, 1468-1475. doi:10.1038/s41591-023-02398-1. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37291210/
2. Rodriguez-Pastrana, Ignacio, Birli, Eleni, Coutts, Amanda S. 2023. p53-dependent DNA repair during the DNA damage response requires actin nucleation by JMY. In Cell death and differentiation, 30, 1636-1647. doi:10.1038/s41418-023-01170-9. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37142657/
3. Park, Chan Soon, Kim, Soo Hyun, Yang, Hae Young, Park, Jun-Bean, Kim, Injune. 2022. Sox17 Deficiency Promotes Pulmonary Arterial Hypertension via HGF/c-Met Signaling. In Circulation research, 131, 792-806. doi:10.1161/CIRCRESAHA.122.320845. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36205124/
4. Sun, Shao-Chen, Sun, Qing-Yuan, Kim, Nam-Hyung. 2011. JMY is required for asymmetric division and cytokinesis in mouse oocytes. In Molecular human reproduction, 17, 296-304. doi:10.1093/molehr/gar006. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21266449/
5. Lin, Zi Li, Cui, Xiang-Shun, Namgoong, Suk, Kim, Nam-Hyung. 2015. Junction-mediating and regulatory protein (JMY) is essential for early porcine embryonic development. In The Journal of reproduction and development, 61, 361-7. doi:10.1262/jrd.2015-021. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26052154/
6. Lin, Zili, Xu, Yong-Nan, Namgoong, Suk, Kim, Nam-Hyung. 2014. JMY functions as actin nucleation-promoting factor and mediator for p53-mediated DNA damage in porcine oocytes. In PloS one, 9, e109385. doi:10.1371/journal.pone.0109385. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25279558/
7. Coutts, Amanda S, Boulahbel, Houda, Graham, Anne, La Thangue, Nicholas B. 2006. Mdm2 targets the p53 transcription cofactor JMY for degradation. In EMBO reports, 8, 84-90. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17170761/