Sult1b1-KO 基因敲除小鼠

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产品名称

Sult1b1-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-10785

品系全称

C57BL/6NCya-Sult1b1em1/Cya

品系背景

C57BL/6NCya

品系编号

KOCMP-56362-Sult1b1-B6N-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Sult1b1-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-10785) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
sulfotransferase family 1B, member 1
基因别称
ST1B1,St2b2
染色体号
Chr 5 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_019878 | Ensembl: ENSMUST00000031199
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 5~7
敲除长度
~4.3 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
SULT1B1,也称为可溶性硫酸转移酶1B成员1,是一种重要的细胞内酶,参与多种生物学过程。SULT1B1属于硫酸转移酶超家族,主要功能是催化底物分子上的硫酸化反应。硫酸化是一种常见的翻译后修饰,参与调节蛋白质的活性、稳定性、定位和功能。SULT1B1在细胞内分布广泛,包括细胞质、细胞核和细胞膜等。SULT1B1的底物包括多种内源性物质,如甲状腺激素、性激素、神经递质和药物等。SULT1B1通过硫酸化这些底物,可以调节它们的生物活性、代谢和排泄。例如,SULT1B1可以将甲状腺激素硫酸化,从而调节其水平和功能。SULT1B1还可以将性激素硫酸化,从而调节其生物活性。SULT1B1还可以将神经递质硫酸化,从而调节其释放和再摄取。此外,SULT1B1还可以将药物硫酸化,从而影响其代谢和排泄。

SULT1B1在多种疾病中发挥重要作用,包括癌症、心血管疾病和神经系统疾病等。例如,SULT1B1在结直肠癌、胃癌和肝细胞癌等癌症中表达上调,参与肿瘤的发生和发展。SULT1B1在动脉粥样硬化和高血压等心血管疾病中表达下调,参与血管壁的损伤和炎症反应。SULT1B1在帕金森病和阿尔茨海默病等神经系统疾病中表达异常,参与神经元的损伤和死亡。

研究表明,SULT1B1在组蛋白修饰中也发挥重要作用。组蛋白是染色质的基本组成单位,其翻译后修饰可以影响染色质的结构和功能,进而影响基因表达和细胞生物学过程。SULT1B1可以催化组蛋白H3上酪氨酸99残基的硫酸化,形成H3Y99sulf修饰。H3Y99sulf修饰可以与H4R3me2a修饰相互作用,共同调节基因转录。例如,H3Y99sulf可以与PRMT1结合,促进H4R3me2a的沉积,从而激活基因转录。H3Y99sulf还可以与TDRD3结合,共同调节HIF1A和PDK1基因的转录,从而影响肝癌细胞对缺氧的反应。SULT1B1还可以催化组蛋白H2B上酪氨酸20残基的硫酸化,形成H2BY20sulf修饰。H2BY20sulf修饰可以与H3K4me3修饰相互作用,共同调节基因转录。

SULT1B1在肾脏中也有表达,参与肾小球足细胞的生理和疾病。足细胞是肾小球滤过屏障的主要组成部分,其结构和功能的完整性对肾脏的滤过功能至关重要。研究表明,SULT1B1在足细胞中特异性表达,并且主要定位于高尔基体。SULT1B1可能参与足细胞蛋白的硫酸化,从而影响足细胞的结构和功能。SULT1B1还可能参与肾脏疾病的发病机制,例如,SULT1B1的异常表达可能与肾脏疾病的进展相关。

SULT1B1在海洋生物中也存在,例如,在刀片蛤中,SULT1B1参与硫代谢和硫化物耐受。刀片蛤是一种典型的潮间带生物,经常暴露于硫化物环境中,并表现出强烈的硫化物耐受性。研究表明,SULT1B1在刀片蛤中表达上调,并且主要定位于鳃、肝胰腺和鳃管。SULT1B1可能通过催化硫化物代谢途径中的硫酸化反应,调节甲状腺激素水平,从而维持基本代谢和免疫功能。

SULT1B1在多种生物学过程中发挥重要作用,包括组蛋白修饰、肾脏生理和疾病、海洋生物硫化物耐受等。SULT1B1的研究有助于深入理解硫酸化反应的生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略[1,2,3,4,5,6,7,8,9]。

参考文献:
1. Yu, Weixing, Zhou, Runxin, Li, Nan, Liu, Ke, Wang, Yugang. 2023. Histone tyrosine sulfation by SULT1B1 regulates H4R3me2a and gene transcription. In Nature chemical biology, 19, 855-864. doi:10.1038/s41589-023-01267-9. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36805701/
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3. Meinl, W, Glatt, H. . Structure and localization of the human SULT1B1 gene: neighborhood to SULT1E1 and a SULT1D pseudogene. In Biochemical and biophysical research communications, 288, 855-62. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11688987/
4. Yin, Sibi, Yu, Weixing, Zhou, Runxin, Zhao, Jun, Wang, Yugang. 2024. Histone H3Y99sulf regulates hepatocellular carcinoma responding to hypoxia. In The Journal of biological chemistry, 300, 105721. doi:10.1016/j.jbc.2024.105721. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38311175/
5. Xu, Xiangjun, Patrakka, Jaakko, Sistani, Laleh, Betsholtz, Christer, Tryggvason, Karl. 2010. Expression of novel podocyte-associated proteins sult1b1 and ankrd25. In Nephron. Experimental nephrology, 117, e39-46. doi:10.1159/000320049. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20720434/
6. Sun, Huimiao, Lv, Liyuan, Chen, Caifang, He, Jing, Han, Qingxi. 2022. Genome-wide characterization of the cytosolic sulfotransferase 1B member 1 (SULT1B1) family and its expression responses to sulfide stress in the razor clam Sinonovacula constricta. In Gene, 856, 147136. doi:10.1016/j.gene.2022.147136. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36572072/
7. Saeki, Y, Sakakibara, Y, Araki, Y, Nakajima, H, Liu, M C. . Molecular cloning, expression, and characterization of a novel mouse liver SULT1B1 sulfotransferase. In Journal of biochemistry, 124, 55-64. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9644246/
8. Eskandarion, Mohammad Reza, Eskandarieh, Sharareh, Shakoori Farahani, Abbas, Oghabian, Mohammad Ali, Shirkoohi, Reza. 2024. Prediction of novel biomarkers for gastric intestinal metaplasia and gastric adenocarcinoma using bioinformatics analysis. In Heliyon, 10, e30253. doi:10.1016/j.heliyon.2024.e30253. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38737262/
9. Shin, Ho-Chul, Kim, Hye-Ryoung, Cho, Hee-Jung, Sun, Duxin, Amidon, Gordon L. . Comparative gene expression of intestinal metabolizing enzymes. In Biopharmaceutics & drug disposition, 30, 411-21. doi:10.1002/bdd.675. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19746353/