Gal3st3-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Gal3st3-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-10555

品系全称

C57BL/6NCya-Gal3st3em1/Cya

品系背景

C57BL/6NCya

品系编号

KOCMP-545276-Gal3st3-B6N-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Gal3st3-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-10555) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
galactose-3-O-sulfotransferase 3
基因别称
-
染色体号
Chr 19 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001024717 | Ensembl: ENSMUST00000061169
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2~3
敲除长度
~5.3 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
Gal3st3,也称为Galactose-3-O-sulfotransferase 3,是一种重要的硫酸转移酶。硫酸转移酶是一类酶,负责将硫酸基团转移到不同的分子上,形成硫酸化的化合物。Gal3st3在细胞中负责将硫酸基团转移到半乳糖残基上,形成O-连接的糖链。这种硫酸化修饰在多种生物学过程中发挥着重要作用,包括细胞粘附、信号传导和免疫应答。

Gal3st3的表达和活性受到多种因素的调控。研究表明,Gal3st3的表达水平与多种疾病的发生和发展密切相关。例如,在肠道上皮细胞中,Gal3st3的表达受到寄生虫感染的影响。一项研究表明,感染Nippostrongylus brasiliensis的肠道上皮细胞中,Gal3st3的表达水平逐渐增加,并且这种增加与寄生虫感染的时间相关[1]。这表明Gal3st3可能参与了肠道对寄生虫感染的防御机制。

此外,Gal3st3的表达也与癌症的发生和发展有关。一项研究表明,在肺癌患者中,Gal3st3的表达水平与患者的生存预后相关。研究发现,Gal3st3的表达水平较高的患者,其生存预后较差[2]。这表明Gal3st3可能参与了肺癌的发生和发展过程。

除了Gal3st3,还存在其他硫酸转移酶,如Gal3st1、Gal3st2和Gal3st4。这些硫酸转移酶在细胞中具有相似的功能,但它们的底物特异性和表达模式有所不同。一项研究发现,Gal3st4是一种新型的硫酸转移酶,它能够将硫酸基团转移到半乳糖残基上,形成O-连接的糖链[3]。Gal3st4的表达广泛存在于各种组织中,并且与Gal3st1、Gal3st2和Gal3st3共同构成了Gal3st家族。

综上所述,Gal3st3是一种重要的硫酸转移酶,在细胞中负责将硫酸基团转移到半乳糖残基上。Gal3st3的表达和活性受到多种因素的调控,并且与多种疾病的发生和发展密切相关。Gal3st3的研究有助于深入理解硫酸化修饰的生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略[1][2][3]。

参考文献:
1. Soga, Koichi, Yamauchi, Junko, Kawai, Yuichi, Yoshikawa, Toshikazu, Arizono, Naoki. 2008. Alteration of the expression profiles of acidic mucin, sialytransferase, and sulfotransferases in the intestinal epithelium of rats infected with the nematode Nippostrongylus brasiliensis. In Parasitology research, 103, 1427-34. doi:10.1007/s00436-008-1152-8. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18716796/
2. Deng, Fei, Shen, Lanlan, Wang, He, Zhang, Lanjing. 2020. Classify multicategory outcome in patients with lung adenocarcinoma using clinical, transcriptomic and clinico-transcriptomic data: machine learning versus multinomial models. In American journal of cancer research, 10, 4624-4639. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33415023/
3. Seko, A, Hara-Kuge, S, Yamashita, K. 2001. Molecular cloning and characterization of a novel human galactose 3-O-sulfotransferase that transfers sulfate to gal beta 1-->3galNAc residue in O-glycans. In The Journal of biological chemistry, 276, 25697-704. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11333265/