Vti1b-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Vti1b-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-10422

品系全称

C57BL/6JCya-Vti1bem1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-53612-Vti1b-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Vti1b-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-10422) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
vesicle transport through interaction with t-SNAREs 1B
基因别称
GES30,MVti1b,SNARE,Vti1-rp1
染色体号
Chr 12 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_016800 | Ensembl: ENSMUST00000055262
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2~5
敲除长度
~8.6 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:1855688While the majority of homozygous mutant mice are of normal size, some show reduced weight. A portion of these smaller mice died within 6 weeks of life. Liver cysts were identified in some of the mutant mice that were of normal size.
Vti1b,也称为vesicle transport through interaction with t-SNAREs homolog 1B,是一种重要的SNARE蛋白,参与调节细胞内的膜转运。SNARE蛋白是一类广泛存在于真核生物中的蛋白质,它们通过相互作用介导囊泡和细胞膜之间的融合,从而实现物质的运输和分泌。Vti1b属于Vti家族,与另一个成员Vti1a共同调节细胞内的膜转运过程。Vti1b在多种细胞过程中发挥重要作用,包括炎症疼痛、神经元分泌、自噬和细胞毒性淋巴细胞的功能等。

炎症疼痛是一种常见的病理状态,其特征是痛觉过敏和疼痛阈值降低。研究表明,Vti1b蛋白可以促进炎症疼痛过程中瞬时受体电位香草素1(TRPV1)通道的敏感化。TRPV1是一种广泛存在于神经元上的离子通道,参与疼痛信号的传导。在炎症状态下,TRPV1通道的敏感化会导致痛觉过敏和疼痛阈值的降低。研究发现,Vti1b蛋白可以与TRPV1通道相互作用,增强其敏感化,从而促进炎症疼痛的发生。此外,病毒介导的Vti1b基因敲低实验表明,Vti1b的缺失可以减轻炎症疼痛时的热痛觉过敏,而对机械痛觉过敏和辣椒素诱导的痛觉过敏没有影响[1]。这些结果表明,Vti1b蛋白在炎症疼痛的发生和调节中发挥重要作用。

除了参与炎症疼痛的调节,Vti1b蛋白还参与神经元分泌和自噬过程。神经元分泌是神经元细胞将神经递质和其他信号分子释放到细胞外的重要过程。研究发现,Vti1b蛋白可以与Syntaxin 6蛋白相互作用,形成一个新的SNARE复合物,促进神经元分泌的进行[4]。此外,Vti1b蛋白还可以与Syntaxin 6蛋白形成一个新的SNARE复合物,促进肿瘤坏死因子α(TNFα)的分泌[3]。自噬是一种重要的细胞内降解过程,参与细胞内物质的循环和清除。研究发现,Vti1b蛋白可以与Syntaxin 6和VAMP3蛋白相互作用,形成一个SNARE复合物,促进自噬体的形成和自噬过程的进行[2]。

细胞毒性淋巴细胞(CTL)是一类重要的免疫细胞,负责识别和杀死病毒感染细胞和癌细胞。研究发现,Vti1b蛋白在CTL的细胞毒性功能中发挥重要作用。在CTL中,Vti1b蛋白与Syntaxin 11蛋白相互作用,参与CTL的脱颗粒过程,即释放细胞内的细胞毒素杀死靶细胞。研究发现,Vti1b蛋白或Syntaxin 11蛋白的缺失会导致CTL的脱颗粒功能受损,从而降低CTL的细胞毒性[5]。

Vti1b蛋白在多种细胞过程中发挥重要作用,包括炎症疼痛、神经元分泌、自噬和细胞毒性淋巴细胞的功能等。这些研究表明,Vti1b蛋白在细胞内的膜转运和信号传导中具有重要作用,对于维持细胞功能的正常进行至关重要。

参考文献:
1. Sondermann, Julia R, Barry, Allison M, Jahn, Olaf, Gomez-Varela, David, Schmidt, Manuela. . Vti1b promotes TRPV1 sensitization during inflammatory pain. In Pain, 160, 508-527. doi:10.1097/j.pain.0000000000001418. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30335684/
2. Atlashkin, Vadim, Kreykenbohm, Vera, Eskelinen, Eeva-Liisa, Fayyazi, Afshin, Fischer von Mollard, Gabriele. . Deletion of the SNARE vti1b in mice results in the loss of a single SNARE partner, syntaxin 8. In Molecular and cellular biology, 23, 5198-207. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12861006/
3. Nozawa, Takashi, Minowa-Nozawa, Atsuko, Aikawa, Chihiro, Nakagawa, Ichiro. 2016. The STX6-VTI1B-VAMP3 complex facilitates xenophagy by regulating the fusion between recycling endosomes and autophagosomes. In Autophagy, 13, 57-69. doi:10.1080/15548627.2016.1241924. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27791468/
4. Murray, Rachael Z, Wylie, Fiona G, Khromykh, Tatiana, Hume, David A, Stow, Jennifer L. 2005. Syntaxin 6 and Vti1b form a novel SNARE complex, which is up-regulated in activated macrophages to facilitate exocytosis of tumor necrosis Factor-alpha. In The Journal of biological chemistry, 280, 10478-83. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15640147/
5. Dressel, Ralf, Elsner, Leslie, Novota, Peter, Kanwar, Namita, Fischer von Mollard, Gabriele. 2010. The exocytosis of lytic granules is impaired in Vti1b- or Vamp8-deficient CTL leading to a reduced cytotoxic activity following antigen-specific activation. In Journal of immunology (Baltimore, Md. : 1950), 185, 1005-14. doi:10.4049/jimmunol.1000770. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20543108/