Mlf2-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Mlf2-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-09077

品系全称

C57BL/6JCya-Mlf2em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-30853-Mlf2-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Mlf2-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-09077) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
myeloid leukemia factor 2
基因别称
-
染色体号
Chr 6 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001170341.1 | Ensembl: ENSMUST00000180095
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2~8
敲除长度
~3291 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MLF2,即髓系白血病因子2,是一种在多种生物学过程中发挥重要作用的蛋白质。它具有与髓系白血病因子1(MLF1)高度相似的氨基酸序列,并且与MLF1一样,在多种癌症的发生和发展中发挥作用。MLF2的表达模式与MLF1不同,MLF2的mRNA在多种组织中广泛表达,而MLF1的表达则更为局限。

MLF2在慢性髓性白血病(CML)的发生发展中发挥了重要作用。研究表明,MLF2的表达水平与CML细胞的增殖、集落形成能力和对伊马替尼的敏感性有关。MLF2在丝氨酸24位的磷酸化对于维持其在CML中的活性至关重要。此外,MLF2的过表达能够增强CML细胞的集落形成能力,并影响小鼠的生存率。然而,MLF2在丝氨酸24位的点突变能够减轻这些效应[1]。

MLF2还与扩张型心肌病(DCM)的发生发展相关。通过加权基因共表达网络分析,MLF2被确定为DCM的核心模块中的枢纽基因之一。MLF2的表达水平在DCM患者中显著升高,并且与其他几个枢纽基因(如GYPC、COPS7A和ARL2)一起,可能成为DCM的诊断和治疗的新靶点[2]。

MLF2在核孔复合物的形成中也发挥着作用。研究发现,MLF2是核孔复合物形成过程中的一种成分。在Torsin ATP酶缺陷的细胞中,核孔复合物的形成受到阻碍,并且MLF2被隔离在核膜囊泡中[5]。

此外,MLF2还与亨廷顿病(HD)的发生发展相关。MLF2与突变型亨廷顿蛋白(HTT)相互作用,并能够减少HTT聚集体的形成和细胞凋亡。MLF2还能够释放突变型HTT聚集中的转录因子,如p53、CBP和CREB,从而影响基因的表达[3]。

MLF2还与鸡的球虫病抗性相关。研究发现,MLF2的某些单核苷酸多态性(SNP)与鸡的球虫病抗性相关。这些SNP的基因型能够影响鸡的体重和粪便卵囊数,从而影响球虫病抗性[4]。

MLF2还与乳腺癌的发生发展相关。MLF2与乳腺癌干细胞(BCSC)的再生相关。MLF2的敲低能够减少乳腺癌细胞和异种移植瘤的生长和转移。此外,MLF2的基因突变与乳腺癌的肺转移相关[6]。

MLF2还受到可可多酚提取物的影响。研究发现,可可多酚提取物能够调节MLF2的表达,从而影响细胞的氧化应激反应和基因表达[7]。

MLF2的研究有助于深入理解其在多种疾病发生发展中的作用机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Yang, Juhua, Cao, Donglin, Zhang, Yanrong, Chen, Shengting, Fei, Jia. 2019. The role of phosphorylation of MLF2 at serine 24 in BCR-ABL leukemogenesis. In Cancer gene therapy, 27, 98-107. doi:10.1038/s41417-019-0152-4. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31831854/
2. Guo, Qixin, Qu, Qiang, Wang, Luyang, Gao, Rongrong, Li, Xinli. . Identification of Potential Biomarkers Associated with Dilated Cardiomyopathy by Weighted Gene Coexpression Network Analysis. In Frontiers in bioscience (Landmark edition), 27, 246. doi:10.31083/j.fbl2708246. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36042172/
3. Banerjee, Manisha, Datta, Moumita, Bhattacharyya, Nitai P. 2016. Modulation of mutant Huntingtin aggregates and toxicity by human myeloid leukemia factors. In The international journal of biochemistry & cell biology, 82, 1-9. doi:10.1016/j.biocel.2016.11.008. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27840155/
4. Hong, Yeong Ho, Kim, Eui-Soo, Lillehoj, Hyun S. 2011. Identification of parental line specific effects of MLF2 on resistance to coccidiosis in chickens. In BMC proceedings, 5 Suppl 4, S21. doi:10.1186/1753-6561-5-S4-S21. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21645301/
5. Rampello, Anthony J, Laudermilch, Ethan, Vishnoi, Nidhi, Lusk, C Patrick, Schlieker, Christian. . Torsin ATPase deficiency leads to defects in nuclear pore biogenesis and sequestration of MLF2. In The Journal of cell biology, 219, . doi:10.1083/jcb.201910185. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32342107/
6. Dave, Bhuvanesh, Granados-Principal, Sergio, Zhu, Rui, Gross, Steven S, Chang, Jenny C. 2014. Targeting RPL39 and MLF2 reduces tumor initiation and metastasis in breast cancer by inhibiting nitric oxide synthase signaling. In Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 111, 8838-43. doi:10.1073/pnas.1320769111. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24876273/
7. Noé, Véronique, Peñuelas, Silvia, Lamuela-Raventós, Rosa M, Ciudad, Carlos J, Izquierdo-Pulido, Maria. . Epicatechin and a cocoa polyphenolic extract modulate gene expression in human Caco-2 cells. In The Journal of nutrition, 134, 2509-16. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15465739/