Rilp-KO 基因敲除小鼠

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产品名称

Rilp-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-08992

品系全称

C57BL/6JCya-Rilpem1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-280408-Rilp-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Rilp-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-08992) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
Rab interacting lysosomal protein
基因别称
Gm857
染色体号
Chr 11 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001029938.2 | Ensembl: ENSMUST00000042972
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 4
敲除长度
~186 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
RILP(Rab-interacting lysosomal protein),也称为Rab7效应蛋白,是一种在细胞内运输过程中发挥重要作用的蛋白质。它参与了细胞内运输的多个阶段,包括内吞作用的晚期阶段、溶酶体的运输和成熟、以及信号受体的降解等。RILP与Rab7 GTP酶相互作用,被募集到内体膜上,共同调控晚期内吞运输、吞噬体和自噬体的成熟[4]。此外,RILP还与V1G1亚基相互作用,调节质子泵的招募和稳定性,从而影响V-ATP酶的活性[4]。

在肿瘤研究中,RILP的表达与肿瘤的发生和发展密切相关。例如,在骨肉瘤中,RILP的表达与肿瘤的预后相关,过表达RILP可以抑制骨肉瘤细胞的增殖、迁移和侵袭能力,促进自噬,并通过Grb10介导的PI3K/AKT/mTOR信号通路抑制肿瘤进展[1]。在乳腺癌和肺癌中,RILP的沉默可以促进癌细胞的迁移,而RILP的过表达会影响细胞骨架的重组[3]。此外,RILP还参与了骨吸收的调节,其表达水平的降低会导致破骨细胞数量、大小和功能下降,抑制骨吸收[5]。

除了在肿瘤和骨代谢中的作用,RILP还与神经元的功能密切相关。RILP可以与转录因子REST/NRSF相互作用,并影响其核定位和功能,从而调控神经元的分化[6][7]。此外,RILP的降解途径也与ATM蛋白相关,ATM蛋白的缺失会导致自噬-溶酶体途径的异常,影响神经元的细胞功能[2]。

此外,RILP还与病毒感染有关。例如,在白斑综合症病毒感染中,RILP的表达水平升高,并与Rab7相互作用,影响病毒的复制和感染过程[8]。

综上所述,RILP是一种多功能蛋白质,在细胞内运输、肿瘤发生、骨代谢、神经元功能和病毒感染等方面发挥重要作用。RILP的研究有助于深入理解细胞内运输的机制和调控,为肿瘤治疗、骨代谢疾病治疗和神经系统疾病治疗提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Wei, Zhun, Xia, Kezhou, Zheng, Di, Gong, Changtian, Guo, Weichun. 2023. RILP inhibits tumor progression in osteosarcoma via Grb10-mediated inhibition of the PI3K/AKT/mTOR pathway. In Molecular medicine (Cambridge, Mass.), 29, 133. doi:10.1186/s10020-023-00722-6. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37789274/
2. Cheng, Aifang, Tse, Kai-Hei, Chow, Hei-Man, She, Weiyi, Herrup, Karl. 2020. ATM loss disrupts the autophagy-lysosomal pathway. In Autophagy, 17, 1998-2010. doi:10.1080/15548627.2020.1805860. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32757690/
3. Margiotta, Azzurra, Progida, Cinzia, Bakke, Oddmund, Bucci, Cecilia. 2017. Characterization of the role of RILP in cell migration. In European journal of histochemistry : EJH, 61, 2783. doi:10.4081/ejh.2017.2783. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28735522/
4. De Luca, Maria, Cogli, Laura, Progida, Cinzia, Di Fiore, Pier Paolo, Bucci, Cecilia. 2014. RILP regulates vacuolar ATPase through interaction with the V1G1 subunit. In Journal of cell science, 127, 2697-708. doi:10.1242/jcs.142604. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24762812/
5. Wu, Biao, Shang, Jie, Lin, Shiyuan, Xu, Xianghe, Lu, Huading. 2023. A Novel Role for RILP in Regulating Osteoclastogenesis and Bone Resorption. In Laboratory investigation; a journal of technical methods and pathology, 103, 100067. doi:10.1016/j.labinv.2023.100067. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36801641/
6. Shimojo, Masahito, Hersh, Louis B. 2006. Characterization of the REST/NRSF-interacting LIM domain protein (RILP): localization and interaction with REST/NRSF. In Journal of neurochemistry, 96, 1130-8. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16417580/
7. Shimojo, Masahito. . RE1-silencing transcription factor (REST) and REST-interacting LIM domain protein (RILP) affect P19CL6 differentiation. In Genes to cells : devoted to molecular & cellular mechanisms, 16, 90-100. doi:10.1111/j.1365-2443.2010.01471.x. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21199191/
8. Feng, Jixing, Li, Denglai, Tang, Yongzheng, Du, Rongbin, Liu, Liming. 2019. Molecular cloning of the Rab7 effector RILP (Rab-interacting lysosomal protein) in Litopenaeus vannamei and preliminary analysis of its role in white spot syndrome virus infection. In Fish & shellfish immunology, 90, 126-133. doi:10.1016/j.fsi.2019.04.306. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31059814/