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Klhdc1-KO 基因敲除小鼠

Klhdc1-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Klhdc1-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-08809

品系全称

C57BL/6JCya-Klhdc1em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-271005-Klhdc1-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明： Klhdc1-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-08809) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
KO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
kelch domain containing 1
基因别称
-
染色体号
Chr 12 (Mouse)
NCBI ID
转录本 ID
NCBI: NM_178253.5 | Ensembl: ENSMUST00000063445
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2~9
敲除长度
~8861 bp
下载方案
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成，建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献，以获取最准确的表型信息。
表型提示
更多信息
基因Klhdc1（Kelch domain containing 1）是一种含有Kelch结构域的蛋白质。Kelch结构域是一类蛋白质结构域，通常包含6个反向平行的β折叠和一个α螺旋，形成一个类似于β-propeller的结构。这种结构域常见于多种蛋白质中，包括一些与细胞骨架和信号转导相关的蛋白质。Klhdc1基因位于人类染色体14q21.3上，与KLHDC2基因紧密相邻。KLHDC1和KLHDC2基因序列在氨基酸水平上有大约50%的相似性，且在从河豚到人类的脊椎动物中高度保守。KLHDC1和KLHDC2基因在骨骼肌中高度表达，而在其他组织中表达较弱。KLHDC1是一种细胞质蛋白，而KLHDC2主要位于细胞核中。KLHDC1不与肌动蛋白结合，也无法抑制LZIP/CREB3介导的转录激活[1]。

在另一项研究中，研究者们关注了Keap1 Kelch结构域与Nrf2转录因子的相互作用。Keap1是一种底物适配蛋白，对于Cul3依赖的泛素连接酶复合物在细胞对氧化应激的响应中起着重要作用。Keap1通过与Nrf2结合，促进Nrf2的降解，从而影响保护细胞免受氧化应激的基因产物的表达。研究者们发现了一些小分子化合物，这些化合物可以通过非共价机制特异性地与Keap1的Kelch-DC结构域结合，从而抑制Nrf2的降解，并上调Nrf2响应基因的表达[2]。

此外，研究者们通过晶体接触工程，获得了一种适合进行配体浸泡实验的人Keap1 Kelch结构域的晶体形式。他们发现，在原来的晶体形式中，Nrf2的结合位点被晶体接触所阻塞。为了解决这个问题，他们引入了突变来破坏这种晶体接触，从而获得了新的晶体形式，其中Nrf2的结合位点不再被阻塞，并且可以容纳小分子配体。通过这种方法，他们获得了人Keap1 Kelch结构域的apo形式的晶体结构，以及与Nrf2衍生肽复合的晶体结构[3]。

综上所述，Klhdc1是一种含有Kelch结构域的蛋白质，与KLHDC2基因紧密相邻，在骨骼肌中高度表达。KLHDC1和KLHDC2在细胞定位和功能上有所不同，KLHDC1是一种细胞质蛋白，而KLHDC2主要位于细胞核中。此外，Keap1的Kelch结构域与Nrf2转录因子相互作用，并通过泛素化途径调节Nrf2的降解。研究者们已经发现了一些小分子化合物，这些化合物可以通过非共价机制特异性地与Keap1的Kelch-DC结构域结合，从而抑制Nrf2的降解，并上调Nrf2响应基因的表达。通过晶体接触工程，研究者们获得了人Keap1 Kelch结构域的晶体结构，为研究Keap1与配体的相互作用提供了重要的结构基础。这些研究结果对于理解Kelch结构域蛋白的功能和调控机制具有重要意义[1-3]。

参考文献：
1. Chin, King-Tung, Xu, Hai-Tao, Ching, Yick-Pang, Jin, Dong-Yan. 2006. Differential subcellular localization and activity of kelch repeat proteins KLHDC1 and KLHDC2. In Molecular and cellular biochemistry, 296, 109-19. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16964437/
2. Marcotte, Douglas, Zeng, Weike, Hus, Jean-Christophe, Lukashev, Matvey, Silvian, Laura. 2013. Small molecules inhibit the interaction of Nrf2 and the Keap1 Kelch domain through a non-covalent mechanism. In Bioorganic & medicinal chemistry, 21, 4011-9. doi:10.1016/j.bmc.2013.04.019. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23647822/
3. Hörer, Stefan, Reinert, Dirk, Ostmann, Katja, Hoevels, Yvette, Nar, Herbert. 2013. Crystal-contact engineering to obtain a crystal form of the Kelch domain of human Keap1 suitable for ligand-soaking experiments. In Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications, 69, 592-6. doi:10.1107/S174430911301124X. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23722832/

资料下载

S-KO-08809_6J_271005_Klhdc1_Exon 2~9_A_strategy.pdf
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