Hsf3-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Hsf3-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-07597

品系全称

C57BL/6JCya-Hsf3em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-245525-Hsf3-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Hsf3-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-07597) were purchased from Cyagen.
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基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
heat shock transcription factor 3
基因别称
B230358A15Rik,HSF 3,HSTF 3
染色体号
Chr X (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001310754.2 | Ensembl: ENSMUST00000059003
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2
敲除长度
~109 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
Hsf3,也称为热休克因子3,是热休克因子家族的一员,广泛存在于多种生物体中,包括哺乳动物、鸟类、爬行动物和植物。Hsf3在生物体的热休克响应中发挥重要作用,通过与DNA结合,激活一系列热休克蛋白(HSPs)的转录,从而帮助细胞应对热应激和其他形式的应激。

Hsf3与Hsf1是热休克响应中的两个关键因子。在哺乳动物中,Hsf1是主要的调节因子,负责在热应激条件下激活HSPs的表达。然而,在鸟类中,Hsf3是主要的调节因子。研究表明,Hsf3在鸟类中的表达比Hsf1更为广泛,且在热应激条件下,Hsf3的表达水平显著高于Hsf1[6]。

Hsf3的功能并不仅限于热休克响应。研究发现,Hsf3在细胞内具有多种功能。例如,Hsf3可以调节细胞内活性氧(ROS)的水平。在真菌Cryptococcus neoformans中,Hsf3通过调节线粒体呼吸过程,控制细胞内ROS的生成,从而保护细胞免受氧化应激的伤害[2]。此外,Hsf3还可以影响细胞内的基因表达。例如,在鸟类中,Hsf3可以激活非经典的热休克基因,如PDZK3和PROM2,从而帮助细胞应对热应激[5]。

Hsf3的表达水平受到多种因素的影响。例如,在鸡胚胎发育过程中,Hsf3的表达水平在不同组织中的变化模式与Hsf1不同。Hsf3在早期胚胎发育过程中几乎持续表达,而在后期发育过程中,Hsf1的表达水平在不同组织中有所下降,导致Hsf3成为主要的应激响应因子[6]。

Hsf3在疾病中也发挥重要作用。例如,研究发现,在急性热应激条件下,Hsf3的表达水平在鸡的心脏、肝脏、脾脏和肌肉等组织中发生变化。这些变化表明,Hsf3可能参与调节鸡对热应激的响应[7]。

此外,Hsf3还与一些疾病的发生发展有关。例如,研究发现,在动脉粥样硬化中,Hsf3通过NF-κB/IL-6信号通路介导巨噬细胞的炎症反应,促进动脉粥样硬化斑块的形成[1]。在糖尿病心肌病中,Hsf3通过下调lncRNA TINCR抑制焦亡和糖尿病心肌病的发生[2]。在结直肠癌中,Hsf3通过m6A修饰抑制SOX4 mRNA的表达,从而抑制肿瘤的转移[3]。此外,Hsf3的基因多态性与中国儿童Wilms瘤的易感性降低相关[4]。

总之,Hsf3是一种重要的热休克因子,在热休克响应、细胞内ROS调节、基因表达调控以及疾病的发生发展中发挥重要作用。深入研究Hsf3的功能和调控机制,有助于我们更好地理解细胞对热应激的响应机制,以及Hsf3在疾病中的作用,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略[1-10]。

参考文献:
1. Tanabe, M, Kawazoe, Y, Takeda, S, Nagata, K, Nakai, A. . Disruption of the HSF3 gene results in the severe reduction of heat shock gene expression and loss of thermotolerance. In The EMBO journal, 17, 1750-8. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9501096/
2. Gao, Xindi, Fu, Yi, Sun, Shengyi, Wang, Ping, Ding, Chen. 2022. Cryptococcal Hsf3 controls intramitochondrial ROS homeostasis by regulating the respiratory process. In Nature communications, 13, 5407. doi:10.1038/s41467-022-33168-1. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36109512/
3. Tarkhan, Amneh H, Saleh, Khaled M M, Al-Zghoul, Mohammad Borhan. 2020. HSF3 and Hsp70 Expression during Post-Hatch Cold Stress in Broiler Chickens Subjected to Embryonic Thermal Manipulation. In Veterinary sciences, 7, . doi:10.3390/vetsci7020049. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32331280/
4. Kovács, Dániel, Kovács, Márton, Ahmed, Saqib, Barna, János. 2022. Functional diversification of heat shock factors. In Biologia futura, 73, 427-439. doi:10.1007/s42977-022-00138-z. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36402935/
5. Fujimoto, Mitsuaki, Hayashida, Naoki, Katoh, Takuma, Takii, Ryosuke, Nakai, Akira. 2009. A novel mouse HSF3 has the potential to activate nonclassical heat-shock genes during heat shock. In Molecular biology of the cell, 21, 106-16. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19864465/
6. Kawazoe, Y, Tanabe, M, Sasai, N, Nagata, K, Nakai, A. . HSF3 is a major heat shock responsive factor duringchicken embryonic development. In European journal of biochemistry, 265, 688-97. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/10504401/
7. Zhang, W W, Kong, L N, Zhang, X Q, Luo, Q B. 2014. Alteration of HSF3 and HSP70 mRNA expression in the tissues of two chicken breeds during acute heat stress. In Genetics and molecular research : GMR, 13, 9787-94. doi:10.4238/2014.November.27.6. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25501188/