Pgap1-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Pgap1-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-07255

品系全称

C57BL/6JCya-Pgap1em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-241062-Pgap1-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Pgap1-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-07255) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
post-GPI attachment to proteins 1
基因别称
5033403E17Rik,9030223K07Rik,A530084K22,D230012E17Rik,oto
染色体号
Chr 1 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001163314.2 | Ensembl: ENSMUST00000097739
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2~4
敲除长度
~8093 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:2443342Mutations in this gene result in a variety of forebrain, eye, jaw, craniofacial, ear, and vertebra defects that are background sensitive.
PGAP1,也称为Post-Glycosylphosphatidylinositol Attachment to Proteins 1,是一种重要的内质网(ER)定位蛋白,在GPI锚蛋白的成熟过程中发挥关键作用。GPI锚蛋白是一类细胞表面蛋白,其通过GPI锚定结构域锚定在细胞膜上。PGAP1的主要功能是在GPI锚蛋白的合成过程中去除肌醇环上的酰基链,从而促进GPI锚蛋白的成熟和从内质网到高尔基体的转运[4]。PGAP1的缺陷或突变会导致GPI锚蛋白的异常积累,影响其在细胞膜上的表达和功能。

PGAP1基因的突变与多种人类疾病相关,包括智力障碍、脑萎缩、精神运动发育迟缓等[1]。研究发现,PGAP1基因的突变会导致GPI锚蛋白的异常表达,影响其在细胞膜上的功能,进而导致多种神经系统疾病的发生。此外,PGAP1基因的突变还与男性不育相关,研究表明,PGAP1基因的突变会导致精子细胞膜上的GPI锚蛋白表达异常,影响精子与卵细胞的结合和受精过程[3]。

PGAP1基因的突变还与某些癌症的发生发展相关。研究发现,PGAP1基因的突变会影响GPI锚蛋白的表达和功能,从而影响细胞信号传导和生长调控,进而促进肿瘤的发生和发展。此外,PGAP1基因的突变还与某些自身免疫性疾病相关,如原发性干燥综合征(pSS)[6]。研究发现,PGAP1基因的表达与pSS患者的疾病活动度和组织浸润程度相关,提示PGAP1基因可能在pSS的发生发展中发挥重要作用。

除了与人类疾病相关,PGAP1基因在植物中也具有重要作用。研究发现,PGAP1基因在植物中同样参与GPI锚蛋白的成熟和转运过程,影响植物的生长发育和抗逆性[2,5]。PGAP1基因的突变会导致植物对盐胁迫和渗透胁迫的敏感性增加,提示PGAP1基因可能在植物的抗逆性中发挥重要作用。

综上所述,PGAP1基因是一种重要的基因,参与GPI锚蛋白的成熟和转运过程,影响其在细胞膜上的表达和功能,进而影响细胞的生理功能和生物学过程。PGAP1基因的突变与多种人类疾病相关,包括智力障碍、脑萎缩、精神运动发育迟缓、男性不育、某些癌症和自身免疫性疾病。此外,PGAP1基因在植物中也具有重要作用,参与植物的生长发育和抗逆性。深入研究PGAP1基因的功能和作用机制,有助于理解GPI锚蛋白的生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Kettwig, Matthias, Elpeleg, Orly, Wegener, Eike, Gärtner, Jutta, Huppke, Peter. 2016. Compound heterozygous variants in PGAP1 causing severe psychomotor retardation, brain atrophy, recurrent apneas and delayed myelination: a case report and literature review. In BMC neurology, 16, 74. doi:10.1186/s12883-016-0602-7. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27206732/
2. Bernat-Silvestre, Cesar, Ma, Yingxuan, Johnson, Kim, Aniento, Fernando, Marcote, María Jesús. 2022. Characterization of Arabidopsis Post-Glycosylphosphatidylinositol Attachment to Proteins Phospholipase 3 Like Genes. In Frontiers in plant science, 13, 817915. doi:10.3389/fpls.2022.817915. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35222477/
3. Inoue, Naokazu, Ikawa, Masahito, Okabe, Masaru. 2010. The mechanism of sperm-egg interaction and the involvement of IZUMO1 in fusion. In Asian journal of andrology, 13, 81-7. doi:10.1038/aja.2010.70. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21057513/
4. Tanaka, Satoshi, Maeda, Yusuke, Tashima, Yuko, Kinoshita, Taroh. 2004. Inositol deacylation of glycosylphosphatidylinositol-anchored proteins is mediated by mammalian PGAP1 and yeast Bst1p. In The Journal of biological chemistry, 279, 14256-63. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/14734546/
5. Bernat-Silvestre, César, Sánchez-Simarro, Judit, Ma, Yingxuan, Aniento, Fernando, Marcote, María Jesús. . AtPGAP1 functions as a GPI inositol-deacylase required for efficient transport of GPI-anchored proteins. In Plant physiology, 187, 2156-2173. doi:10.1093/plphys/kiab384. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34618080/
6. Desvaux, Emiko, Hemon, Patrice, Soret, Perrine, Bretin, Sylvie, Pers, Jacques-Olivier. 2023. High-content multimodal analysis supports the IL-7/IL-7 receptor axis as a relevant therapeutic target in primary Sjögren's syndrome. In Journal of autoimmunity, 149, 103147. doi:10.1016/j.jaut.2023.103147. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38114349/