Rgs7-KO 基因敲除小鼠

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产品名称

Rgs7-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-07163

品系全称

C57BL/6JCya-Rgs7em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-24012-Rgs7-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Rgs7-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-07163) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
regulator of G protein signaling 7
基因别称
-
染色体号
Chr 1 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001347195.1 | Ensembl: ENSMUST00000195324
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 7~9
敲除长度
~1268 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:1346089Mice homozygous for a hypomorphic allele exhibit reduced exploration in a new environment, impaired glucose tolerance in males, and abnormal rod b-wave electrophysiology. Mice homozygous for a knock-out allele exhibit runting, delayed eye opening, and transient prolonged b-wave implicit time.
Rgs7,也称为调节G蛋白信号7,是一种调节G蛋白信号通路的蛋白,属于R7家族成员。RGS7蛋白由Rgs7基因编码,具有GTP酶激活蛋白(GAP)活性,可以加速G蛋白α亚基上的GTP水解,从而调节G蛋白偶联受体(GPCR)信号通路的持续时间和程度。Rgs7基因在多种组织中表达,包括大脑、胰腺和视网膜等。Rgs7蛋白在神经系统、代谢和癌症等生物学过程中发挥重要作用。

Rgs7基因的突变与多种疾病相关。例如,在黑色素瘤中,Rgs7基因的突变率为11%,这些突变导致Rgs7蛋白的稳定性降低和催化活性减弱,从而失去其作为肿瘤抑制因子的功能,导致黑色素瘤细胞的锚定非依赖性生长、迁移和侵袭能力增强[2]。此外,Rgs7基因的突变也与静脉血栓形成相关。在一项针对白人和黑人美国人的研究中,发现Rgs7基因的rs670659位点的突变与静脉血栓形成相关[7]。

Rgs7蛋白在神经系统中发挥重要作用,特别是在疼痛感知和视觉传导方面。Rgs7蛋白可以与Gβ5蛋白相互作用,并通过Gβ5依赖性调节通路在机械性疼痛感受器中抑制抗痛觉输入,从而调节机械性疼痛。此外,Rgs7蛋白还可以与孤儿受体GPR158相互作用,调节其在脑中的表达、膜定位和催化活性[3,6]。Rgs7蛋白的亚细胞定位主要在细胞质中,但也存在于细胞膜、中心体和微管上[5]。

Rgs7蛋白在胰腺β细胞中也发挥重要作用。一项研究发现,沉默Rgs7基因可以保护胰腺β细胞免受棕榈酸诱导的损伤,通过抑制趋化因子信号通路发挥作用。棕榈酸是一种饱和脂肪酸,可以诱导胰腺β细胞损伤,导致胰岛素分泌受损,是2型糖尿病的一个重要原因[1]。此外,Rgs7蛋白还可以与多囊肾病相关基因PKD1编码的蛋白多囊素相互作用,抑制其降解,从而调节G蛋白信号通路[4]。

综上所述,Rgs7基因是一种重要的调节G蛋白信号通路的蛋白,参与调控神经系统、代谢和癌症等生物学过程。Rgs7基因的突变与多种疾病相关,包括黑色素瘤和静脉血栓形成。Rgs7蛋白在神经系统、胰腺和视网膜等组织中发挥重要作用,参与调节疼痛感知、视觉传导和胰岛素分泌等生物学过程。Rgs7蛋白的研究有助于深入理解G蛋白信号通路的调节机制和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Zhu, Yurong, Li, Jun, Ba, Tao, Sun, Yuan, Chang, Xiangyun. . RGS7 silence protects palmitic acid-induced pancreatic β-cell injury by inactivating the chemokine signaling pathway. In Autoimmunity, 56, 2194584. doi:10.1080/08916934.2023.2194584. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36999276/
2. Qutob, Nouar, Masuho, Ikuo, Alon, Michal, Martemyanov, Kirill A, Samuels, Yardena. 2018. RGS7 is recurrently mutated in melanoma and promotes migration and invasion of human cancer cells. In Scientific reports, 8, 653. doi:10.1038/s41598-017-18851-4. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29330521/
3. Pandey, Mritunjay, Zhang, Jian-Hua, Adikaram, Poorni R, Chen, Ching-Kang, Simonds, William F. 2023. Specific regulation of mechanical nociception by Gβ5 involves GABA-B receptors. In JCI insight, 8, . doi:10.1172/jci.insight.134685. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37219953/
4. Kim, E, Arnould, T, Sellin, L, Sukhatme, V P, Walz, G. . Interaction between RGS7 and polycystin. In Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 96, 6371-6. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/10339594/
5. Liapis, Evangelos, Sandiford, Simone, Wang, Qiang, Levay, Konstantin, Slepak, Vladlen Z. 2012. Subcellular localization of regulator of G protein signaling RGS7 complex in neurons and transfected cells. In Journal of neurochemistry, 122, 568-81. doi:10.1111/j.1471-4159.2012.07811.x. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22640015/
6. Orlandi, Cesare, Xie, Keqiang, Masuho, Ikuo, Lujan, Rafael, Martemyanov, Kirill A. 2015. Orphan Receptor GPR158 Is an Allosteric Modulator of RGS7 Catalytic Activity with an Essential Role in Dictating Its Expression and Localization in the Brain. In The Journal of biological chemistry, 290, 13622-39. doi:10.1074/jbc.M115.645374. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25792749/
7. Austin, H, De Staercke, C, Lally, C, Rosendaal, F R, Hooper, W C. . New gene variants associated with venous thrombosis: a replication study in White and Black Americans. In Journal of thrombosis and haemostasis : JTH, 9, 489-95. doi:10.1111/j.1538-7836.2011.04185.x. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21232005/