Amfr-KO 基因敲除小鼠

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产品名称

Amfr-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-06940

品系全称

C57BL/6JCya-Amfrem1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-23802-Amfr-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Amfr-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-06940) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
autocrine motility factor receptor
基因别称
gp78
染色体号
Chr 8 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_011787 | Ensembl: ENSMUST00000053766
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 5~9
敲除长度
~5.7 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:1345634Mice for a gene-trapped null allele are obese and develop liver steatosis and/or hepatic inflammation resembling nonalcoholic steatohepatitis. Some mice develop liver tumors. Mice homozygous for another knock-out allele exhibit normal HMGCR turnover in mouse embryonic fibroblasts.
AMFR,也称为自分泌运动因子受体,是一个编码G蛋白偶联受体和内质网泛素连接酶的基因。该基因在细胞内发挥着多种重要的生物学功能,包括调节细胞增殖、分化和死亡等。AMFR基因的表达和功能与多种疾病的发生和发展密切相关,如癌症、糖尿病和病毒感染等。

AMFR在脂肪细胞分化中起着重要作用。研究表明,AMFR基因沉默可以抑制猪前脂肪细胞的分化[1]。AMFR基因沉默后,前脂肪细胞中脂肪滴的数量减少,细胞分化相关基因的表达水平降低。这表明AMFR基因在脂肪细胞分化过程中起着重要的促进作用。

AMFR是一种内质网泛素连接酶,参与内质网相关蛋白降解(ERAD)过程。研究发现,AMFR基因沉默可以促进AMFR/GP78和OPA1的泛素化降解,从而调节内质网和线粒体的周转[2]。AMFR的泛素化降解可以影响细胞对压力的反应和病毒感染过程中的内质网稳态。

AMFR还参与免疫反应的调控。研究发现,AMFR和INSIG1可以催化STING的K27连接的泛素化,从而促进TBK1激酶的激活,增强抗病毒基因的表达[3]。这表明AMFR在先天免疫反应中发挥着重要作用,可能成为治疗病毒感染的新靶点。

AMFR的表达和功能与多种疾病的发生和发展密切相关。例如,AMFR基因在多种人类癌症中表达上调,与肿瘤的进展和预后不良相关[6]。AMFR基因的变异可能导致细胞免疫反应的缺陷,增加病毒感染的风险[4]。此外,AMFR基因的表达还与脂肪细胞的分化和移植效率相关[1,5]。

综上所述,AMFR基因在细胞生物学和疾病发生中发挥着重要作用。AMFR基因的表达和功能受到多种因素的调控,包括基因突变、基因表达和蛋白质修饰等。深入研究AMFR基因的功能和调控机制,有助于揭示其在疾病发生和发展中的作用,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Chen, C Z, Zhu, Y N, Chai, M L, Lu, W F, Zhang, J B. 2016. AMFR gene silencing inhibits the differentiation of porcine preadipocytes. In Genetics and molecular research : GMR, 15, . doi:10.4238/gmr.15027354. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27173213/
2. Mookherjee, Debdatto, Das, Subhrangshu, Mukherjee, Rukmini, Chakrabarti, Saikat, Chakrabarti, Oishee. 2020. RETREG1/FAM134B mediated autophagosomal degradation of AMFR/GP78 and OPA1 -a dual organellar turnover mechanism. In Autophagy, 17, 1729-1752. doi:10.1080/15548627.2020.1783118. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32559118/
3. Wang, Qiang, Liu, Xing, Cui, Ye, Pan, Youdong, Wang, Chen. 2014. The E3 ubiquitin ligase AMFR and INSIG1 bridge the activation of TBK1 kinase by modifying the adaptor STING. In Immunity, 41, 919-33. doi:10.1016/j.immuni.2014.11.011. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25526307/
4. Thomsen, Michelle Mølgaard, Skouboe, Morten Kelder, Møhlenberg, Michelle, Assing, Kristian, Mogensen, Trine H. 2024. Impaired STING Activation Due to a Variant in the E3 Ubiquitin Ligase AMFR in a Patient with Severe VZV Infection and Hemophagocytic Lymphohistiocytosis. In Journal of clinical immunology, 44, 56. doi:10.1007/s10875-024-01653-5. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38277122/
5. Horiguchi, Michiko, Tsurudome, Yuya, Ushijima, Kentaro. 2022. AMFR and DCTN2 genes cause transplantation resistance of adipose-derived mesenchymal stem cells in type 1 diabetes mellitus. In Frontiers in pharmacology, 13, 1005293. doi:10.3389/fphar.2022.1005293. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36267277/
6. Chiu, Connie G, St-Pierre, Pascal, Nabi, Ivan R, Wiseman, Sam M. . Autocrine motility factor receptor: a clinical review. In Expert review of anticancer therapy, 8, 207-17. doi:10.1586/14737140.8.2.207. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18279062/