Ficd-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Ficd-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-06456

品系全称

C57BL/6JCya-Ficdem1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-231630-Ficd-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Ficd-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-06456) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
FIC domain containing
基因别称
D5Ertd40e,Hype
染色体号
Chr 5 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001010825 | Ensembl: ENSMUST00000065698
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2~3
敲除长度
~2.3 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
FICD基因编码了一种名为FICD的蛋白质,该蛋白质是一种腺苷酸转移酶,参与蛋白质的AMPylation和deAMPylation修饰。AMPylation是一种后翻译修饰,涉及将腺苷酸单磷酸(AMP)从腺苷三磷酸(ATP)转移到目标蛋白的特定残基上。这种修饰在细胞功能中起着关键的调节作用,包括蛋白质折叠、细胞信号传导和蛋白质降解。

FICD基因在多种生物学过程中发挥着重要作用。研究表明,FICD基因突变与多种临床表型相关,包括智力障碍、心理障碍和代谢性疾病。一项研究报道了一名患者,该患者表现出智力障碍、皮肤病变、肌肉无力、焦虑、抑郁、肥胖和视神经萎缩等症状。通过全外显子测序(WES)发现,该患者FICD基因中存在一个新的错义突变,该突变位于一个高度保守的区域,表明该突变可能对蛋白质功能产生影响[1]。这些发现突出了FICD基因在多种临床表型中的重要性,并强调了进一步研究FICD基因相关疾病遗传机制的需要。

FICD基因还与内质网(ER)应激反应有关。内质网是细胞中负责蛋白质折叠和修饰的重要细胞器。FICD基因编码的FICD蛋白质可以调节ER应激反应中的未折叠蛋白反应(UPR)。UPR是一种细胞保护机制,用于应对ER中的蛋白质折叠压力。研究表明,FICD基因突变会导致UPR信号传导的改变,从而影响细胞对ER应激的响应[2,3,5]。此外,FICD基因还与糖尿病的发生发展有关。一项研究发现,FICD基因突变与婴儿期糖尿病和严重神经发育迟缓相关[6]。FICD基因编码的FICD蛋白质可以调节ER应激反应中的BiP(一种ER应激反应的关键调节因子)的AMPylation和deAMPylation,从而影响胰岛素的产生和分泌。

FICD基因的研究不仅限于人类,还涉及到其他生物。研究表明,FICD基因在无脊椎动物中也存在,并且可能通过水平基因转移(HGT)和基因复制的方式在不同物种之间传播[4]。此外,一些病毒也携带FICD基因的拷贝,这表明FICD基因在病毒感染中可能发挥重要作用[4]。

综上所述,FICD基因是一种重要的腺苷酸转移酶,参与蛋白质的AMPylation和deAMPylation修饰。FICD基因突变与多种临床表型相关,包括智力障碍、心理障碍、代谢性疾病和糖尿病。FICD基因还与ER应激反应和病毒感染有关。进一步研究FICD基因的功能和机制对于理解相关疾病的发生发展以及开发新的治疗方法具有重要意义。

参考文献:
1. Vinci, Mirella, Greco, Donatella, Figura, Maria Grazia, Federico, Concetta, Calì, Francesco. 2024. Exploring the Role of FICD, a New Potential Gene Involved in Borderline Intellectual Functioning, Psychological and Metabolic Disorders. In Genes, 15, . doi:10.3390/genes15121655. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39766922/
2. Gulen, Burak, Blevins, Aubrie, Kinch, Lisa N, Casey, Amanda K, Orth, Kim. 2024. FicD sensitizes cellular response to glucose fluctuations in mouse embryonic fibroblasts. In Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 121, e2400781121. doi:10.1073/pnas.2400781121. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39259589/
3. Gulen, Burak, Kinch, Lisa N, Servage, Kelly A, Casey, Amanda K, Orth, Kim. 2024. FicD Sensitizes Cellular Response to Glucose Fluctuations in Mouse Embryonic Fibroblasts. In bioRxiv : the preprint server for biology, , . doi:10.1101/2024.01.22.576705. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38328056/
4. Rosani, Umberto, De Felice, Sofia, Frizzo, Riccardo, Kawato, Satoshi, Wegner, K Mathias. 2023. FicD genes in invertebrates: A tale of transposons, pathogenic and integrated viruses. In Gene, 893, 147895. doi:10.1016/j.gene.2023.147895. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37832807/
5. Lobato, Amanda G, Ortiz-Vega, Natalie, Canic, Tijana, Syed, Sheyum, Zhai, R Grace. 2024. Loss of Fic causes progressive neurodegeneration in a Drosophila model of hereditary spastic paraplegia. In Biochimica et biophysica acta. Molecular basis of disease, 1870, 167348. doi:10.1016/j.bbadis.2024.167348. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38986817/
6. Perera, Luke A, Hattersley, Andrew T, Harding, Heather P, Ron, David, De Franco, Elisa. 2023. Infancy-onset diabetes caused by de-regulated AMPylation of the human endoplasmic reticulum chaperone BiP. In EMBO molecular medicine, 15, e16491. doi:10.15252/emmm.202216491. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36704923/