Dyrk3-KO 基因敲除小鼠

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产品名称

Dyrk3-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-05974

品系全称

C57BL/6JCya-Dyrk3em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-226419-Dyrk3-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Dyrk3-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-05974) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
dual-specificity tyrosine phosphorylation regulated kinase 3
基因别称
-
染色体号
Chr 1 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_145508 | Ensembl: ENSMUST00000016670
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 1~3
敲除长度
~9.5 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:1330300Mice homozygous for a null allele exhibit increased erythropoiesis in response to chemically-induced anemia.
Dyrk3,也称为双特异性酪氨酸磷酸化调控激酶3,是一种重要的双特异性激酶。双特异性激酶是指具有双重底物特异性的激酶,既能磷酸化丝氨酸/苏氨酸残基,也能磷酸化酪氨酸残基。Dyrk3在细胞增殖、生存和发育中发挥关键作用,参与多种生物学过程,包括细胞周期调控、转录调控、代谢调控和信号转导等。

Dyrk3在多种细胞类型中表达,包括红细胞、睾丸、肾脏和肝脏等。研究表明,Dyrk3在红细胞中的表达最强,且与红细胞生成密切相关。此外,Dyrk3的表达还受到GATA1诱导的红细胞分化过程的抑制[2]。在神经元中,Dyrk3参与调控轴突逆向运输和神经递质释放。Dyrk3直接磷酸化SNAPIN蛋白,增加SNAPIN与动力蛋白和突触结合蛋白1等蛋白质的相互作用,从而影响线粒体的逆向运输和突触囊泡的释放[3]。

在肿瘤发生和发展中,Dyrk3的表达水平和功能变化也受到关注。研究发现,Dyrk3在口腔鳞状细胞癌(OSCC)中表达上调,并与放疗抵抗相关。Dyrk3与磷酸核糖氨基咪唑羧化酶和磷酸核糖氨基咪唑琥珀酰氨合成酶(PAICS)的信号通路相互作用,共同调控OSCC的放疗抵抗和进展[1]。此外,Dyrk3在肝细胞癌(HCC)中表达下调,其缺失会激活嘌呤代谢并促进HCC的进展。Dyrk3通过磷酸化核受体共激活因子3(NCOA3)抑制激活转录因子4(ATF4)的转录活性,从而影响HCC的代谢重编程[4]。在胶质母细胞瘤(GBM)中,Dyrk3的表达上调与肿瘤的侵袭性和放疗抵抗相关。Dyrk3通过磷酸化PRAS40调节哺乳动物雷帕霉素靶蛋白复合物1(mTORC1)活性,并抑制DRP1介导的线粒体分裂,从而影响线粒体的形态和功能[5]。

除了在细胞生理和病理过程中发挥作用外,Dyrk3还与细胞表观遗传调控相关。Dyrk3参与液-液相分离(LLPS)过程,LLPS是指细胞内无膜细胞器或亚细胞结构通过液态-液态相变形成的过程。LLPS在细胞信号转导、基因表达调控和细胞生理功能中发挥重要作用。Dyrk3通过LLPS参与染色质修饰和基因表达调控,影响细胞生理和功能,包括肿瘤发生[6]。

Dyrk3是一种重要的双特异性激酶,在细胞生理和病理过程中发挥关键作用。Dyrk3参与细胞周期调控、转录调控、代谢调控和信号转导等生物学过程,并与多种疾病的发生和发展相关。此外,Dyrk3还参与细胞表观遗传调控,影响基因表达和细胞生理功能。深入研究Dyrk3的功能和调控机制,有助于揭示细胞生理和病理过程中的分子机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Huang, Chin-Sheng, Hsieh, Ming-Shou, Yadav, Vijesh Kumar, Yeh, Chi-Tai, Huang, Mao-Suan. 2023. PAICS/DYRK3 Multienzyme Interactions as Coregulators of Purinosome Formation and Metabolism on Radioresistance in Oral Squamous Cell Carcinoma. In International journal of molecular sciences, 24, . doi:10.3390/ijms242417346. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38139175/
2. Zhang, Diya, Li, Ke, Erickson-Miller, Connie L, Weiss, Mitch, Wojchowski, Don M. . DYRK gene structure and erythroid-restricted features of DYRK3 gene expression. In Genomics, 85, 117-30. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15607427/
3. Lee, Ye Hyung, Suh, Bo Kyoung, Lee, Unghwi, Park, Sang Ki, Chung, Kwang Chul. 2022. DYRK3 phosphorylates SNAPIN to regulate axonal retrograde transport and neurotransmitter release. In Cell death discovery, 8, 503. doi:10.1038/s41420-022-01290-0. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36585413/
4. Ma, Fei, Zhu, Yuekun, Liu, Xing, Qiu, Xingfeng, Zhang, Zhiyong. 2019. Dual-Specificity Tyrosine Phosphorylation-Regulated Kinase 3 Loss Activates Purine Metabolism and Promotes Hepatocellular Carcinoma Progression. In Hepatology (Baltimore, Md.), 70, 1785-1803. doi:10.1002/hep.30703. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31066068/
5. Kim, Kyeongmin, Lee, Sungmin, Kang, Hyunkoo, Youn, HyeSook, Youn, BuHyun. 2021. Dual Specificity Kinase DYRK3 Promotes Aggressiveness of Glioblastoma by Altering Mitochondrial Morphology and Function. In International journal of molecular sciences, 22, . doi:10.3390/ijms22062982. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33804169/
6. Chakraborty, Subhajit, Mishra, Jagdish, Roy, Ankan, Patra, Subhajit, Patra, Samir Kumar. 2024. Liquid-liquid phase separation in subcellular assemblages and signaling pathways: Chromatin modifications induced gene regulation for cellular physiology and functions including carcinogenesis. In Biochimie, 223, 74-97. doi:10.1016/j.biochi.2024.05.007. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38723938/