Senp1-KO 基因敲除小鼠

下单100%中奖,最高可得千元京东卡
复苏/繁育服务
产品名称

Senp1-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-05757

品系全称

C57BL/6JCya-Senp1em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-223870-Senp1-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Senp1-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-05757) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
SUMO1/sentrin specific peptidase 1
基因别称
2310046A20Rik,D15Ertd528e,E330036L07Rik,suPr-2
染色体号
Chr 15 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_144851 | Ensembl: ENSMUST00000044189
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 3
敲除长度
~1.3 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:2445054Homozygous mutant mice die before birth. Depending on the allele mice may exhibit placental labyrinth defects and widespread cell death or severe anemia and a defect in definitive erythropoiesis in the fetal liver.
SENP1,也称为Sentrin/SUMO-specific protease 1,是一种重要的SUMO蛋白酶。SUMO化是一种广泛存在于真核细胞中的翻译后修饰,它通过将SUMO蛋白添加到靶蛋白上,调节其稳定性、定位和活性。SENP1作为SUMO蛋白的特异性蛋白酶,能够去除SUMO蛋白,从而调节SUMO化的过程和靶蛋白的功能。

SENP1在多种生物学过程中发挥重要作用,包括细胞代谢、免疫反应、DNA损伤修复和癌症发生等。例如,SENP1-Sirt3信号通路在细胞代谢中发挥着重要作用。Sirt3是一种重要的线粒体去乙酰化酶,参与调节线粒体代谢和适应各种应激。SENP1能够去除Sirt3上的SUMO化修饰,从而激活Sirt3的活性。在禁食状态下,SENP1在线粒体中积累,并迅速去除Sirt3上的SUMO化修饰,从而激活Sirt3,促进脂肪酸氧化,增加能量消耗,减少脂肪积累[1]。

SENP1还参与调节免疫反应。研究表明,SENP1-Sirt3信号通路在巨噬细胞极化中发挥着重要作用。SENP1-Sirt3信号通路能够调节谷氨酰胺分解,导致α-酮戊二酸(αKG)积累,进而促进巨噬细胞的M2型极化[2]。此外,SENP1还参与调节T细胞记忆的发育。SENP1能够去除Sirt3上的SUMO化修饰,从而激活Sirt3的活性,促进OXPHOS和线粒体融合,从而促进T细胞存活和T细胞记忆的发育[5]。

SENP1在DNA损伤修复中也发挥着重要作用。研究表明,SENP1能够去除RNF168上的SUMO化修饰,从而抑制RNF168的液-液相分离,促进RNF168招募到DNA损伤位点,从而促进DNA损伤修复的效率[3]。

SENP1在癌症发生中也发挥着重要作用。研究表明,SENP1能够去除HIF-1α上的SUMO化修饰,从而激活HIF-1α的转录活性,促进HCC细胞干性的增加和肝肿瘤的发生[4]。此外,SENP1还能够去除HDAC2上的SUMO化修饰,从而激活AKT信号通路,促进急性髓系白血病的发生[6]。SENP1还能够去除FGFR1上的SUMO化修饰,从而调节血管生成信号通路,影响血管生成[7]。SENP1还能够去除METTL3上的SUMO化修饰,从而抑制其m6A甲基转移酶活性,影响基因表达和肿瘤的发生[8]。

综上所述,SENP1是一种重要的SUMO蛋白酶,参与调节细胞代谢、免疫反应、DNA损伤修复和癌症发生等生物学过程。SENP1的研究有助于深入理解SUMO化修饰的生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Wang, Tianshi, Cao, Ying, Zheng, Quan, Chen, Guoqiang, Cheng, Jinke. 2019. SENP1-Sirt3 Signaling Controls Mitochondrial Protein Acetylation and Metabolism. In Molecular cell, 75, 823-834.e5. doi:10.1016/j.molcel.2019.06.008. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31302001/
2. Zhou, Wei, Hu, Gaolei, He, Jianli, Xue, Wei, Cheng, Jinke. . SENP1-Sirt3 signaling promotes α-ketoglutarate production during M2 macrophage polarization. In Cell reports, 39, 110660. doi:10.1016/j.celrep.2022.110660. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35417703/
3. Wei, Min, Huang, Xinping, Liao, Liming, Tian, Yonglu, Zheng, Xiaofeng. . SENP1 Decreases RNF168 Phase Separation to Promote DNA Damage Repair and Drug Resistance in Colon Cancer. In Cancer research, 83, 2908-2923. doi:10.1158/0008-5472.CAN-22-4017. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37350666/
4. Cui, Chun-Ping, Wong, Carmen Chak-Lui, Kai, Alan Ka-Lun, Lee, Terence Kin-Wah, Ng, Irene Oi Lin. 2017. SENP1 promotes hypoxia-induced cancer stemness by HIF-1α deSUMOylation and SENP1/HIF-1α positive feedback loop. In Gut, 66, 2149-2159. doi:10.1136/gutjnl-2016-313264. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28258134/
5. He, Jianli, Shangguan, Xun, Zhou, Wei, Wang, Tianshi, Cheng, Jinke. 2021. Glucose limitation activates AMPK coupled SENP1-Sirt3 signalling in mitochondria for T cell memory development. In Nature communications, 12, 4371. doi:10.1038/s41467-021-24619-2. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34272364/
6. Wen, Diguang, Xiao, Hang, Gao, Yueyi, Zeng, Hanqing, Deng, Jianchuan. 2024. N6-methyladenosine-modified SENP1, identified by IGF2BP3, is a novel molecular marker in acute myeloid leukemia and aggravates progression by activating AKT signal via de-SUMOylating HDAC2. In Molecular cancer, 23, 116. doi:10.1186/s12943-024-02013-y. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38822351/
7. Zhu, Xiaolong, Qiu, Cong, Wang, Yiran, Simons, Michael, Yu, Luyang. 2022. FGFR1 SUMOylation coordinates endothelial angiogenic signaling in angiogenesis. In Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 119, e2202631119. doi:10.1073/pnas.2202631119. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35733256/
8. Du, Yuzhang, Hou, Guofang, Zhang, Hailong, Zhao, Xian, Yu, Jianxiu. . SUMOylation of the m6A-RNA methyltransferase METTL3 modulates its function. In Nucleic acids research, 46, 5195-5208. doi:10.1093/nar/gky156. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29506078/