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Tpi1-KO 基因敲除小鼠

Tpi1-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Tpi1-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-05542

品系全称

C57BL/6JCya-Tpi1em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-21991-Tpi1-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明： Tpi1-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-05542) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
KO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
triosephosphate isomerase 1
基因别称
TIM，Tpi，Tpi-1
染色体号
Chr 6 (Mouse)
NCBI ID
转录本 ID
NCBI: -- | Ensembl: ENSMUST00000239432
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 1~4
敲除长度
~2.1 kb
下载方案
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成，建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献，以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:98797Homozygous null mutants die at postimplantation stage. Heterozygotes are normal, but with 50% of normal enzyme activity. Mice heterozygous or homozygous for a hyperactivity allele are otherwise normal. Mice homozygous for a chemically induced allele exhibit symptoms of hemolytic anemia.
更多信息
TPI1，也称为Triosephosphate isomerase 1，是一种关键的糖酵解酶。糖酵解是细胞内能量代谢的重要途径之一，通过将葡萄糖分解成丙酮酸并产生ATP和NADH，为细胞提供能量和碳源。TPI1在糖酵解途径中催化二羟丙酮磷酸（DHAP）和甘油醛-3-磷酸（GAP）之间的可逆转化，是糖酵解途径中的关键步骤。TPI1的活性受到多种因素的调控，包括磷酸化和氧化还原状态等。TPI1的活性异常与多种疾病的发生和发展密切相关，如糖尿病、癌症和神经退行性疾病等。

在糖尿病中，TPI1的活性异常会导致糖酵解途径的异常，进而影响血糖水平和胰岛素信号通路。在癌症中，TPI1的活性异常会导致糖酵解途径的增强，进而促进肿瘤细胞的增殖和转移。在神经退行性疾病中，TPI1的活性异常会导致糖酵解途径的异常，进而影响神经细胞的能量代谢和神经元功能。

TPI1的表达和活性受到多种因素的调控，包括基因表达、蛋白质修饰和信号通路等。基因表达水平的改变可以影响TPI1的表达量，进而影响糖酵解途径的活性。蛋白质修饰可以影响TPI1的活性和稳定性，进而影响糖酵解途径的活性。信号通路可以调节TPI1的表达和活性，进而影响糖酵解途径的活性。

TPI1作为一种关键的糖酵解酶，在多种疾病的发生和发展中发挥重要作用。研究TPI1的表达和活性调控机制，有助于深入理解糖酵解途径的生物学功能和疾病发生机制，为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

在近视的发展中，研究发现，缺氧诱导的关键糖酵解酶表达增加和乳酸盐水平升高与近视的发生密切相关[1]。通过促进糖酵解途径的活性或乳酸盐的产生，可以诱导成纤维细胞向肌成纤维细胞的转化，进而促进近视的发生。相反，抑制糖酵解途径的活性或乳酸盐的产生可以消除或抑制成纤维细胞向肌成纤维细胞的转化和近视的发生。研究发现，ENOA2和TPI1基因编码的糖酵解酶在近视的发生中发挥了重要作用。

在骨关节炎的发展中，研究发现，乳酸脱氢酶A（LDHA）介导的组蛋白H3赖氨酸18乳酸化（H3K18la）在骨关节炎的进展中发挥了重要作用。LDHA介导的H3K18la可以增强TPI1启动子的转录活性，进而促进骨关节炎的发生和发展[2]。

在肝细胞癌（HCC）的发展中，研究发现，甲基转移酶5（METTL5）可以稳定c-Myc蛋白，进而激活下游的糖酵解基因，包括LDHA、ENO1、TPI1、SLC2A1和PKM2，从而促进HCC细胞的增殖和转移[3]。

在胶质母细胞瘤（GBM）中，研究发现，长链非编码RNA（lncRNA）Linc00942可以与TPI1和PKM2相互作用，进而促进它们的磷酸化、二聚化和核转位，进而激活STAT3/P300轴，促进SOX9的转录激活，从而促进GBM细胞的自我更新和对替莫唑胺（TMZ）的耐药性[4]。

在乳腺癌（BRCA）的发展中，研究发现，TPI1可以激活磷脂酰肌醇3-激酶（PI3K）/AKT/mTOR信号通路，进而促进上皮-间质转化（EMT）和糖酵解，从而促进BRCA细胞的增殖和转移[5]。

在人肺癌腺癌（LUAD）中，研究发现，TPI1的活性受到盐诱导激酶（SIK）的磷酸化调控，而小鼠中的TPI1则通过氧化还原状态进行调控。这种进化上的差异可能是人肺癌腺癌和鼠肺癌腺癌在生长速度和侵袭性方面的差异的重要原因[6]。

在藏绵羊的支持细胞（SCs）中，研究发现，TPI1的表达和活性与SCs的增殖、糖酵解和凋亡密切相关。miR-1285-3p可以与TPI1的3'非翻译区直接结合，进而抑制TPI1的表达，从而抑制SCs的增殖，促进SCs的凋亡[7]。

在肝细胞癌（HCC）中，研究发现，TPI1的表达与HCC的转移和免疫抑制微环境密切相关。TPI1+的恶性肝细胞簇与CD8+ T细胞浸润的抑制和HCC的转移密切相关，为HCC的免疫治疗提供了新的思路和策略[8]。

在肺腺癌（LUAD）中，研究发现，TPI1的表达与LUAD的转移密切相关。TPI1可以促进MAPK/ERK信号通路介导的上皮-间质转化（EMT），进而促进LUAD细胞的迁移和侵袭[9]。

在肺腺癌（LUAD）中，研究发现，TPI1的核定位与LUAD的转移和化疗耐药性密切相关。TPI1的核定位受到细胞外应激（如化疗药物和过氧化氢）的诱导，进而促进肿瘤细胞的化疗耐药性[10]。

综上所述，TPI1作为一种关键的糖酵解酶，在多种疾病的发生和发展中发挥重要作用。研究TPI1的表达和活性调控机制，有助于深入理解糖酵解途径的生物学功能和疾病发生机制，为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献：
1. Lin, Xiaolei, Lei, Yi, Pan, Miaozhen, Zhou, Xiangtian, Zhao, Fei. 2024. Augmentation of scleral glycolysis promotes myopia through histone lactylation. In Cell metabolism, 36, 511-525.e7. doi:10.1016/j.cmet.2023.12.023. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38232735/
2. Xia, Junfeng, Qiao, Zongrui, Hao, Xiao, Zhang, Yin. 2024. LDHA-induced histone lactylation mediates the development of osteoarthritis through regulating the transcription activity of TPI1 gene. In Autoimmunity, 57, 2384889. doi:10.1080/08916934.2024.2384889. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39086231/
3. Xia, Peng, Zhang, Hao, Lu, Haofeng, Zhang, Zhonglin, Yuan, Yufeng. 2023. METTL5 stabilizes c-Myc by facilitating USP5 translation to reprogram glucose metabolism and promote hepatocellular carcinoma progression. In Cancer communications (London, England), 43, 338-364. doi:10.1002/cac2.12403. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36602428/
4. Yang, Changxiao, Li, Ziwei, Tian, Kaifu, Jiang, Chuanlu, Cai, Jinquan. 2024. LncRNA-Mediated TPI1 and PKM2 Promote Self-Renewal and Chemoresistance in GBM. In Advanced science (Weinheim, Baden-Wurttemberg, Germany), 11, e2402600. doi:10.1002/advs.202402600. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39342418/
5. Jin, Xiaoying, Wang, Dandan, Lei, Mengxia, Sun, Weiling, Chen, Xuesong. 2022. TPI1 activates the PI3K/AKT/mTOR signaling pathway to induce breast cancer progression by stabilizing CDCA5. In Journal of translational medicine, 20, 191. doi:10.1186/s12967-022-03370-2. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35509067/
6. Stein, Benjamin D, Ferrarone, John R, Gardner, Eric E, Varmus, Harold, Cantley, Lewis C. . LKB1-Dependent Regulation of TPI1 Creates a Divergent Metabolic Liability between Human and Mouse Lung Adenocarcinoma. In Cancer discovery, 13, 1002-1025. doi:10.1158/2159-8290.CD-22-0805. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36715544/
7. An, Xuejiao, Li, Taotao, Chen, Nana, Duan, Xinming, Ma, Youji. 2022. miR-1285-3p targets TPI1 to regulate the glycolysis metabolism signaling pathway of Tibetan sheep Sertoli cells. In PloS one, 17, e0270364. doi:10.1371/journal.pone.0270364. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36137140/
8. Liang, Yuxin, Zhong, Deyuan, Yang, Qinyan, Huang, Xiaolun, Shang, Jin. 2024. Single-Cell RNA Sequencing Revealed That the Enrichment of TPI1+ Malignant Hepatocytes Was Linked to HCC Metastasis and Immunosuppressive Microenvironment. In Journal of hepatocellular carcinoma, 11, 373-383. doi:10.2147/JHC.S453249. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38410699/
9. Li, Yu, Pan, Bin, Zhang, Feiyang, Zhao, Jun, Li, Chang. 2023. TPI1 promotes MAPK/ERK-induced EMT, cell migration and invasion in lung adenocarcinoma. In Thoracic cancer, 15, 327-338. doi:10.1111/1759-7714.15196. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38130074/
10. Liu, Peng, Sun, Si-Jia, Ai, Ying-Jie, Lin, Miao, Yuan, Hai-Xin. 2022. Elevated nuclear localization of glycolytic enzyme TPI1 promotes lung adenocarcinoma and enhances chemoresistance. In Cell death & disease, 13, 205. doi:10.1038/s41419-022-04655-6. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35246510/

资料下载

S-KO-05542_6J_21991_Tpi1_Exon 1~4_strategy.pdf
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