Gls2-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Gls2-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-05174

品系全称

C57BL/6JCya-Gls2em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-216456-Gls2-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Gls2-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-05174) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
glutaminase 2 (liver, mitochondrial)
基因别称
A330074B06Rik,GA,GLS,Lga
染色体号
Chr 10 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001033264 | Ensembl: ENSMUST00000044776
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2~7
敲除长度
~3.0 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:2143539Homozygous mice for a null allele exhibit increased fasting plasma glucagon and glutamine levels with lower fasting blood glucose levels, decreased hepatic glucose production in response to glucagon or lactate and glutamine and pancreatic alpha cell hyperplasia.
GLS2,即谷氨酰胺酶2,是一种编码谷氨酰胺酶的基因,谷氨酰胺酶是一种将谷氨酰胺转化为谷氨酸的酶。GLS2的表达和功能在多种生物学过程中发挥重要作用,包括细胞生长、分化、能量代谢和细胞死亡。GLS2的活性受多种因素的调控,包括细胞类型、生长因子、激素和转录因子等。GLS2在多种癌症中表达异常,其功能和作用机制仍需深入研究。

研究发现,GLS2在乳腺癌中具有促癌作用[2]。GLS2在乳腺癌细胞中的表达水平较高,且与肿瘤的生长、侵袭和转移密切相关。GLS2的过表达可以促进乳腺癌细胞的增殖、迁移和侵袭,并且可以增加肿瘤细胞对化疗药物的耐药性。GLS2在乳腺癌中的作用机制可能与GLS2介导的谷氨酰胺代谢通路有关,谷氨酰胺代谢通路是肿瘤细胞生长和存活的重要能量来源。

此外,GLS2在神经分化过程中也发挥重要作用[3]。GLS2的表达受p53家族成员TAp73的调控,TAp73可以驱动GLS2的表达。GLS2的表达可以影响神经细胞的分化和发育,GLS2的缺失会导致神经细胞分化受阻。GLS2在神经分化中的作用机制可能与GLS2介导的谷氨酰胺代谢通路有关,谷氨酰胺代谢通路可以影响神经细胞的能量代谢和神经递质的合成。

GLS2在多种疾病中也发挥重要作用。例如,GLS2在阿尔茨海默病中可能作为潜在的生物标志物[1]。研究发现,GLS2在阿尔茨海默病患者的海马区表达水平升高,GLS2的表达与疾病的严重程度呈正相关。GLS2在阿尔茨海默病中的作用机制可能与GLS2介导的谷氨酰胺代谢通路有关,谷氨酰胺代谢通路可以影响神经细胞的能量代谢和神经递质的合成。

GLS2的表达和功能受到多种因素的调控,包括DNA甲基化和转录因子的调控。研究发现,GLS2的表达在多种肿瘤中受到DNA甲基化的调控[5,6]。GLS2的启动子和内含子区域的CpG岛甲基化可以抑制GLS2的表达,从而促进肿瘤的生长和进展。此外,GLS2的表达还受到转录因子p53和TAp73的调控[3,4]。p53和TAp73可以促进GLS2的表达,从而影响肿瘤的发生和发展。

综上所述,GLS2是一种重要的基因,在多种生物学过程中发挥重要作用。GLS2的表达和功能受到多种因素的调控,包括细胞类型、生长因子、激素、DNA甲基化和转录因子等。GLS2在多种疾病中发挥重要作用,包括乳腺癌、神经分化和阿尔茨海默病。GLS2的研究有助于深入理解GLS2的生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Wang, Binyang, Fu, Chenyang, Wei, Yuanyuan, Yin, Yong, Qin, Dongdong. 2022. Ferroptosis-related biomarkers for Alzheimer's disease: Identification by bioinformatic analysis in hippocampus. In Frontiers in cellular neuroscience, 16, 1023947. doi:10.3389/fncel.2022.1023947. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36467613/
2. Dias, Marilia M, Adamoski, Douglas, Dos Reis, Larissa M, Ambrosio, Andre Luis Berteli, Dias, Sandra Martha Gomes. 2019. GLS2 is protumorigenic in breast cancers. In Oncogene, 39, 690-702. doi:10.1038/s41388-019-1007-z. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31541193/
3. Velletri, Tania, Romeo, Francesco, Tucci, Paola, Melino, Gerry, Agostini, Massimiliano. 2013. GLS2 is transcriptionally regulated by p73 and contributes to neuronal differentiation. In Cell cycle (Georgetown, Tex.), 12, 3564-73. doi:10.4161/cc.26771. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24121663/
4. Beyfuss, Kaitlyn, Hood, David A. 2018. A systematic review of p53 regulation of oxidative stress in skeletal muscle. In Redox report : communications in free radical research, 23, 100-117. doi:10.1080/13510002.2017.1416773. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29298131/
5. Szeliga, Monika, Bogacińska-Karaś, Małgorzata, Kuźmicz, Katarzyna, Rola, Radosław, Albrecht, Jan. 2015. Downregulation of GLS2 in glioblastoma cells is related to DNA hypermethylation but not to the p53 status. In Molecular carcinogenesis, 55, 1309-16. doi:10.1002/mc.22372. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26258493/
6. Liu, Juan, Zhang, Cen, Lin, Meihua, Hu, Wenwei, Feng, Zhaohui. . Glutaminase 2 negatively regulates the PI3K/AKT signaling and shows tumor suppression activity in human hepatocellular carcinoma. In Oncotarget, 5, 2635-47. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24797434/