Ell2-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Ell2-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-03920

品系全称

C57BL/6JCya-Ell2em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-192657-Ell2-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Ell2-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-03920) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
elongation factor for RNA polymerase II 2
基因别称
-
染色体号
Chr 13 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_138953.2 | Ensembl: ENSMUST00000001583
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 3~4
敲除长度
~3797 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
ELL2(Elongation factor for RNA polymerase II 2)是一种RNA聚合酶II延伸因子,属于ELL家族成员之一。ELL家族成员在转录调控中发挥着重要作用,它们能够与RNA聚合酶II相互作用,促进转录延伸过程。ELL2在多种生物学过程中发挥作用,包括B细胞分化、免疫球蛋白分泌、细胞生长和凋亡等。

ELL2在前列腺癌中的作用备受关注。研究显示,ELL2在前列腺癌中经常下调,其表达水平与前列腺癌的预后相关[4]。ELL2的缺失可以增强前列腺癌细胞增殖和迁移能力[3,7]。此外,ELL2的缺失还会导致DNA损伤修复能力的下降,使细胞对DNA损伤更加敏感[3]。这些发现提示ELL2可能是一种肿瘤抑制因子,在前列腺癌的发生发展中发挥着重要作用。

ELL2在B细胞分化中也发挥着重要作用。研究显示,ELL2可以促进B细胞向浆细胞的分化,影响免疫球蛋白的分泌和表达[1]。此外,ELL2的缺失还会导致B细胞数量的增加和IgA1的异常糖基化,从而影响IgA肾病的发生[2]。

ELL2还参与HIV-1病毒的转录调控。ELL2与AFF4相互作用,共同激活HIV-1病毒的转录[5]。研究发现,ELL2的C端结构域与AFF4的ELLBow结构域结合,从而促进HIV-1病毒的转录过程。

此外,ELL2的基因多态性与多发性骨髓瘤的易感性相关[6]。研究发现,ELL2的基因突变可以影响免疫球蛋白的水平,进而增加多发性骨髓瘤的风险。

综上所述,ELL2在多种生物学过程中发挥着重要作用,包括前列腺癌、B细胞分化、HIV-1病毒转录调控和多发性骨髓瘤等。ELL2的缺失可以导致细胞增殖和迁移能力的增强、DNA损伤修复能力的下降、B细胞数量的增加和IgA1的异常糖基化等。因此,深入研究ELL2的功能和机制对于理解相关疾病的发生发展具有重要意义,并为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Ghobrial, Anthony, Flick, Nathaniel, Daly, Ryan, Hoffman, Malcolm, Milcarek, Christine. 2019. ELL2 Influences Transcription Elongation, Splicing, Ig Secretion and Growth. In Journal of mucosal immunology research, 3, . doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31930204/
2. Liu, Youxia, Zheng, Jie, Zhao, Na, Jia, Junya, Yan, Tiekun. 2019. ELL2 Is Downregulated and Associated with Galactose-Deficient IgA1 in IgA Nephropathy. In Disease markers, 2019, 2407067. doi:10.1155/2019/2407067. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31275443/
3. Zang, Yachen, Pascal, Laura E, Zhou, Yibin, Shan, Yuxi, Wang, Zhou. 2017. ELL2 regulates DNA non-homologous end joining (NHEJ) repair in prostate cancer cells. In Cancer letters, 415, 198-207. doi:10.1016/j.canlet.2017.11.028. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29179998/
4. Yang, Tiejun, Jing, Yifeng, Dong, Jun, Qiao, Baoping, Wang, Zhou. 2018. Regulation of ELL2 stability and polyubiquitination by EAF2 in prostate cancer cells. In The Prostate, 78, 1201-1212. doi:10.1002/pros.23695. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30009504/
5. Qi, Shiqian, Li, Zichong, Schulze-Gahmen, Ursula, Zhou, Qiang, Hurley, James H. 2017. Structural basis for ELL2 and AFF4 activation of HIV-1 proviral transcription. In Nature communications, 8, 14076. doi:10.1038/ncomms14076. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28134250/
6. Swaminathan, Bhairavi, Thorleifsson, Guðmar, Jöud, Magnus, Thorsteinsdóttir, Unnur, Nilsson, Björn. 2015. Variants in ELL2 influencing immunoglobulin levels associate with multiple myeloma. In Nature communications, 6, 7213. doi:10.1038/ncomms8213. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26007630/
7. Pascal, Laura E, Masoodi, Khalid Z, Liu, June, Zhang, Jian, Wang, Zhou. . Conditional deletion of ELL2 induces murine prostate intraepithelial neoplasia. In The Journal of endocrinology, 235, 123-136. doi:10.1530/JOE-17-0112. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28870994/