Ptma-KO 基因敲除小鼠

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产品名称

Ptma-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-03894

品系全称

C57BL/6JCya-Ptmaem1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-19231-Ptma-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Ptma-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-03894) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
prothymosin alpha
基因别称
Thym
染色体号
Chr 1 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_008972 | Ensembl: ENSMUST00000045897
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2~5
敲除长度
~1.5 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:97803Mice homozygous for a knock-out allele exhibit embryonic lethality while heterozygotes show decreased body weight and body temperature, hypoactivity, increased anxiety-like behaviors, impaired learning and memory, and defects in adult hippocampal neurogenesis and long term potentiation.
基因PTMA,也称为prothymosin-α,是一种小分子酸性蛋白质,主要在细胞核内运输,并在多种细胞和免疫过程中发挥作用。PTMA的表达和功能与多种疾病相关,包括癌症、HIV感染、牙周炎和口腔黏膜下纤维化等。PTMA的表达和功能受到多种信号通路的调控,包括β-catenin、JNK和TGFβ1等。

PTMA在癌症中发挥重要作用,特别是在肝细胞癌中。PTMA的表达与肝细胞癌的耐药性相关,PTMA的表达可以降低肝细胞癌对化疗药物的敏感性。此外,PTMA的表达与肿瘤的侵袭性和转移性相关,PTMA的表达可以促进肿瘤细胞的侵袭和转移[1,2,6,7]。PTMA的表达和功能受到多种信号通路的调控,包括β-catenin、JNK和TGFβ1等。

PTMA在HIV感染中也发挥重要作用。PTMA的表达可以抑制HIV的转录和复制,从而限制HIV的感染[3]。PTMA的表达和功能受到多种信号通路的调控,包括β-catenin和JNK等。

PTMA在牙周炎中也发挥重要作用。PTMA的表达可以调节炎症反应和骨吸收,从而影响牙周炎的发生和发展[4]。

PTMA在口腔黏膜下纤维化中也发挥重要作用。PTMA是口腔黏膜下纤维化的一个重要的自身抗原,PTMA的表达可以促进纤维化相关基因的表达,从而促进纤维化的发生和发展[5]。

综上所述,PTMA是一种重要的蛋白质,参与调控多种生物学过程,包括RNA的稳定性和功能、基因表达、细胞凋亡、炎症反应、骨吸收和纤维化等。PTMA的表达和功能与多种疾病相关,包括癌症、HIV感染、牙周炎和口腔黏膜下纤维化等。PTMA的研究有助于深入理解这些疾病的发病机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Zhang, Zhen, Wang, Zi-Xian, Chen, Yan-Xing, Qiu, Miao-Zhen, Xu, Rui-Hua. 2022. Integrated analysis of single-cell and bulk RNA sequencing data reveals a pan-cancer stemness signature predicting immunotherapy response. In Genome medicine, 14, 45. doi:10.1186/s13073-022-01050-w. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35488273/
2. Geretz, Aviva, Ehrenberg, Philip K, Clifford, Robert J, Kirchhoff, Frank, Thomas, Rasmi. 2023. Single-cell transcriptomics identifies prothymosin α restriction of HIV-1 in vivo. In Science translational medicine, 15, eadg0873. doi:10.1126/scitranslmed.adg0873. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37531416/
3. Gong, Qimei, Lv, Xiaomin, Liao, Chenxi, Huang, Yihua, Tong, Zhongchun. 2024. Single-cell RNA sequencing combined with proteomics of infected macrophages reveals prothymosin-α as a target for treatment of apical periodontitis. In Journal of advanced research, 66, 349-361. doi:10.1016/j.jare.2024.01.018. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38237771/
4. Wang, Jie, You, Jialing, Wang, Lekai, Jia, Lina, Jiang, Canhua. 2017. PTMA, a new identified autoantigen for oral submucous fibrosis, regulates oral submucous fibroblast proliferation and extracellular matrix. In Oncotarget, 8, 74806-74819. doi:10.18632/oncotarget.20419. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29088825/
5. Lin, Yi-Te, Chao, Chuck C-K. . Identification of the β-catenin/JNK/prothymosin-alpha axis as a novel target of sorafenib in hepatocellular carcinoma cells. In Oncotarget, 6, 38999-9017. doi:10.18632/oncotarget.5738. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26517516/
6. Lin, Yi-Te, Liu, Yu-Chin, Chao, Chuck C-K. 2016. Inhibition of JNK and prothymosin-alpha sensitizes hepatocellular carcinoma cells to cisplatin. In Biochemical pharmacology, 122, 80-89. doi:10.1016/j.bcp.2016.10.003. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27751820/
7. Tsai, Yuh-Shyan, Jou, Yeong-Chin, Tsai, Hsin-Tzu, Wu, Chao-Liang, Tzai, Tzong-Shin. 2019. Prothymosin-α enhances phosphatase and tensin homolog expression and binds with tripartite motif-containing protein 21 to regulate Kelch-like ECH-associated protein 1/nuclear factor erythroid 2-related factor 2 signaling in human bladder cancer. In Cancer science, 110, 1208-1219. doi:10.1111/cas.13963. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30719818/