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Pkm (PKM2)-KO 基因敲除小鼠

Pkm (PKM2)-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Pkm (PKM2)-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-03668

品系全称

C57BL/6JCya-Pkmem1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-18746-Pkm-B6J-VB

品系状态

使用本品系发表的文献需注明： Pkm (PKM2)-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-03668) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
KO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
pyruvate kinase, muscle
基因别称
Pk-2，Pk-3，Pk3，Pkm2
染色体号
Chr 9 (Mouse)
NCBI ID
转录本 ID
NCBI: NM_011099.4 | Ensembl: ENSMUST00000034834
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 9 of Pkm (PKM2 Isoform Specific)
敲除长度
~0.8 kb
下载方案
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成，建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献，以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:97591Mice homozygous for a knock-out allele exhibit decreased embryo size, absent egg cylinder, failure of primitive streak formation, absent primitive node and head folds, failure to gastrulate, and complete embryonic lethality by E9.5. Mice homozygous for a spontaneous allele exhibit prenatal lethality around the time of implantation.
更多信息
Pkm（Pyruvate Kinase）基因编码的酶是糖酵解途径中的关键酶之一，负责将磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）转化为丙酮酸，并在此过程中产生ATP。在哺乳动物中，Pkm基因通过选择性剪接产生两种同工酶：PKM1和PKM2。PKM1主要存在于成熟组织中，具有高活性的四聚体形式，而PKM2主要存在于胚胎组织和肿瘤细胞中，存在高活性的四聚体和低活性的二聚体形式。PKM2的低活性二聚体形式使得肿瘤细胞能够将葡萄糖代谢从正常的呼吸链转变为乳酸生产，即所谓的Warburg效应，从而为肿瘤细胞的快速增殖提供能量和生物合成前体。

研究表明，PKM2不仅是一个代谢调节因子，还具有蛋白激酶活性，可以参与肿瘤的发生发展。例如，参考文献[1]报道了使用反义寡核苷酸（ASO）技术将PKM基因剪接从与癌症相关的PKM2同工酶切换到PKM1同工酶，从而抑制了肝细胞癌的生长。这种剪接切换增加了丙酮酸激酶活性，改变了葡萄糖代谢，并在小鼠模型中抑制了肿瘤生长。此外，参考文献[4]指出，在肝细胞癌中，PKM基因的表达与ARID1A基因的突变状态相关。ARID1A基因是一种肿瘤抑制基因，其突变会导致PKM基因的表达降低，从而使细胞代谢从糖酵解转变为依赖于三羧酸循环（TCA）和氧化磷酸化。

除了在肿瘤发生发展中的作用外，PKM2还在其他生物学过程中发挥作用。例如，参考文献[2]报道了PKM2在血管内皮细胞衰老中的重要作用。PKM2的活性增强可以抑制血管内皮细胞的衰老，从而预防与衰老相关的心血管疾病。参考文献[3]则指出，PHB2（一种线粒体蛋白）通过与hnRNPA1的相互作用，调节PKM基因的剪接，从而影响血管平滑肌细胞的收缩表型。此外，参考文献[5]报道了在动脉粥样硬化中，巨噬细胞中PKM2的表达上调，而巨噬细胞中PKM2的缺失可以减少动脉粥样硬化斑块的形成。

综上所述，Pkm基因编码的PKM酶在细胞代谢、肿瘤发生发展、细胞衰老和动脉粥样硬化等多种生物学过程中发挥重要作用。对PKM基因和其同工酶的研究有助于深入理解细胞代谢调控的机制，并为相关疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献：
1. Ma, Wai Kit, Voss, Dillon M, Scharner, Juergen, Bennett, C Frank, Krainer, Adrian R. . ASO-Based PKM Splice-Switching Therapy Inhibits Hepatocellular Carcinoma Growth. In Cancer research, 82, 900-915. doi:10.1158/0008-5472.CAN-20-0948. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34921016/
2. Wu, Yinsheng, Tang, Lixu, Huang, Han, Li, Shanshan, Yu, Xilan. 2023. Phosphoglycerate dehydrogenase activates PKM2 to phosphorylate histone H3T11 and attenuate cellular senescence. In Nature communications, 14, 1323. doi:10.1038/s41467-023-37094-8. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36899022/
3. Jia, Yiting, Mao, Chenfeng, Ma, Zihan, Fu, Yi, Kong, Wei. 2022. PHB2 Maintains the Contractile Phenotype of VSMCs by Counteracting PKM2 Splicing. In Circulation research, 131, 807-824. doi:10.1161/CIRCRESAHA.122.321005. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36200440/
4. Zahra, Kulsoom, Dey, Tulika, Mishra, Surendra Pratap, Pandey, Uma. 2020. Pyruvate Kinase M2 and Cancer: The Role of PKM2 in Promoting Tumorigenesis. In Frontiers in oncology, 10, 159. doi:10.3389/fonc.2020.00159. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32195169/
5. Doddapattar, Prakash, Dev, Rishabh, Ghatge, Madankumar, Lentz, Steven R, Chauhan, Anil K. 2022. Myeloid Cell PKM2 Deletion Enhances Efferocytosis and Reduces Atherosclerosis. In Circulation research, 130, 1289-1305. doi:10.1161/CIRCRESAHA.121.320704. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35400205/

资料下载

S-KO-03668_6J_18746_Pkm (PKM2)_Exon 9 of PKM2_strategy.pdf
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