Man1a-KO 基因敲除小鼠

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产品名称

Man1a-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-03121

品系全称

C57BL/6JCya-Man1aem1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-17155-Man1a-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Man1a-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-03121) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
mannosidase 1, alpha
基因别称
Man1a1,PCR1
染色体号
Chr 10 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_008548 | Ensembl: ENSMUST00000003843
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 4
敲除长度
~0.9 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
Man1a,也称为α-甘露糖苷酶IA,是一种关键的N-连接糖基化酶。在真核细胞中,N-连接糖基化是一种重要的蛋白质翻译后修饰,参与调控蛋白质的稳定性、定位和功能。α-甘露糖苷酶IA是N-连接糖基化途径中的关键酶,负责去除甘露糖残基,从而影响糖链的结构和功能。Man1a的表达和活性受到多种因素的调控,包括细胞类型、发育阶段和疾病状态等。Man1a在多种生物学过程中发挥作用,包括细胞通讯、细胞粘附、免疫应答和肿瘤发生等。

在细胞通讯和细胞粘附中,糖基化修饰的蛋白质在细胞表面形成糖萼,参与细胞间的识别和相互作用。Man1a通过调节糖链的结构,影响糖萼的形成和功能,从而影响细胞通讯和细胞粘附。在免疫应答中,糖基化修饰的蛋白质参与抗原递呈和免疫细胞间的相互作用。Man1a通过调节糖链的结构,影响抗原递呈和免疫细胞间的相互作用,从而影响免疫应答。在肿瘤发生中,糖基化修饰的蛋白质参与肿瘤细胞的生长、侵袭和转移。Man1a通过调节糖链的结构,影响肿瘤细胞的生长、侵袭和转移,从而影响肿瘤发生。

在研究Man1a的表达和功能方面,许多研究已经揭示了Man1a在不同细胞类型和疾病状态下的表达模式和功能。例如,研究发现,在rCHO细胞中,钠丁酸盐(NaBu)处理可以上调Man1a的表达,同时降低酸性异构体和唾液酸含量,这表明Man1a在N-连接糖基化途径中发挥重要作用[1]。此外,研究发现,在C. reinhardtii中,XylT1A可以抑制Man1A依赖的修剪,而XylT1A/Man1A双突变体仍然携带核心木糖残基,这表明存在第二个核心木糖基转移酶[2]。此外,研究发现,在RRP中,Man1A的表达上调,同时HEXB、GLB1和EXT1的表达下调,这表明Man1A在RRP的发病机制中发挥重要作用[3]。此外,研究发现,在老化的表皮干细胞中,Man1A的表达上调,这表明Man1A在皮肤老化中发挥重要作用[4]。此外,研究发现,在卵巢颗粒细胞中,Man1A的表达上调,这表明Man1A在卵巢功能中发挥重要作用[5]。此外,研究发现,在肿瘤小鼠的肝脏中,Man1A的表达上调,这表明Man1A在肿瘤诱导的肝脏炎症中发挥重要作用[6]。此外,研究发现,在HCC中,Man1A1、MAN1A2和MAN1B1的表达上调,而MAN1C1的表达下调,这表明Man1A1是一种新的致癌基因,而MAN1C1在肿瘤抑制中发挥作用[7]。

综上所述,Man1a是一种关键的N-连接糖基化酶,参与调控蛋白质的稳定性、定位和功能。Man1a在多种生物学过程中发挥作用,包括细胞通讯、细胞粘附、免疫应答和肿瘤发生等。Man1a的表达和活性受到多种因素的调控,包括细胞类型、发育阶段和疾病状态等。在未来的研究中,需要进一步深入理解Man1a的表达和功能,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Lee, Sang Min, Kim, Yeon-Gu, Lee, Eun Gyo, Lee, Gyun Min. 2013. Digital mRNA profiling of N-glycosylation gene expression in recombinant Chinese hamster ovary cells treated with sodium butyrate. In Journal of biotechnology, 171, 56-60. doi:10.1016/j.jbiotec.2013.12.001. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24333461/
2. Oltmanns, Anne, Hoepfner, Lara, Scholz, Martin, Schulze, Stefan, Hippler, Michael. 2020. Novel Insights Into N-Glycan Fucosylation and Core Xylosylation in C. reinhardtii. In Frontiers in plant science, 10, 1686. doi:10.3389/fpls.2019.01686. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32010168/
3. Wang, Jun, Han, De-Min, Kang, Hong-Wei, Ye, Jing-Ying, Xiao, Yang. . [Primary study on glycan structure in pathopoiesis mechanism of recurrent respiratory papillomatosis]. In Zhonghua er bi yan hou tou jing wai ke za zhi = Chinese journal of otorhinolaryngology head and neck surgery, 43, 355-9. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18717311/
4. Oinam, Lalhaba, Changarathil, Gopakumar, Raja, Erna, Sada, Aiko, Yanagisawa, Hiromi. 2020. Glycome profiling by lectin microarray reveals dynamic glycan alterations during epidermal stem cell aging. In Aging cell, 19, e13190. doi:10.1111/acel.13190. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32681764/
5. Li, Xiaoyan, Zhuang, Xin, Xu, Tianchi, Han, Xiaodong, Wu, Jiang. 2017. Expression analysis of microRNAs and mRNAs in ovarian granulosa cells after microcystin-LR exposure. In Toxicon : official journal of the International Society on Toxinology, 129, 11-19. doi:10.1016/j.toxicon.2017.01.022. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28161121/
6. Lee, Albert, Chick, Joel M, Kolarich, Daniel, Packer, Nicolle H, Baker, Mark S. 2010. Liver membrane proteome glycosylation changes in mice bearing an extra-hepatic tumor. In Molecular & cellular proteomics : MCP, 10, M900538MCP200. doi:10.1074/mcp.M900538-MCP200. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20167946/
7. Tu, Hsiao-Chen, Hsiao, Yung-Chun, Yang, Wan-Yu, Wang, Horng-Dar, Yuh, Chiou-Hwa. 2017. Up-regulation of golgi α-mannosidase IA and down-regulation of golgi α-mannosidase IC activates unfolded protein response during hepatocarcinogenesis. In Hepatology communications, 1, 230-247. doi:10.1002/hep4.1032. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29404456/