Gls-KO 基因敲除小鼠

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产品名称

Gls-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-02262

品系全称

C57BL/6JCya-Glsem1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-14660-Gls-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Gls-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-02262) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
glutaminase
基因别称
6330442B14,B230365M23Rik
染色体号
Chr 1 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001081081 | Ensembl: ENSMUST00000114513
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 4
敲除长度
~0.1 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:95752Homozygotes for targeted null mutations die within 1 day postnatally with abnormal respiratory function and goal-oriented behavior toward dam. Mice homozygous for another allele exhibit abnormal TNFA-stimulated astrocyte extracellular vesicle release.
GLS,也称为谷氨酰胺酶,是一种重要的代谢酶,负责催化谷氨酰胺分解成谷氨酸和氨。谷氨酰胺是细胞内最丰富的非必需氨基酸,参与多种代谢途径,包括氨基酸代谢、核苷酸合成、三羧酸循环和氧化还原反应。GLS在细胞代谢中发挥着至关重要的作用,其活性受到多种因素的调控,包括转录因子、翻译后修饰和代谢物等。

GLS在多种疾病中发挥重要作用,包括急性心肌梗死(AMI)、肿瘤、衰老和炎症性疾病等。例如,研究发现GLS在AMI中表达上调,并与预后不良相关[1]。此外,GLS在肿瘤细胞中表达上调,参与肿瘤细胞的代谢重编程和耐药性形成[2,4]。GLS在衰老细胞中也表达上调,参与衰老细胞的生存和功能维持[3]。GLS在炎症性疾病中也发挥着重要作用,例如,研究发现GLS在克罗恩病(CD)中表达下调,并与免疫细胞浸润和代谢活性相关[7]。

GLS的活性受到多种因素的调控,包括转录因子、翻译后修饰和代谢物等。例如,研究发现p38 MAPK可以磷酸化SUCLA2,导致GLS的K311位点发生琥珀酰化,从而增强GLS的活性和肿瘤细胞对氧化应激的抵抗[2]。此外,研究发现IGF2BP3可以通过m6A修饰稳定GLS和GLUD1的mRNA,从而促进谷氨酸和谷氨酰胺代谢,并调节乳酸的产生[5]。此外,研究发现GLS缺陷会导致Th17细胞分化受损,但促进CD4 Th1和CD8 CTL细胞的分化和功能[6]。

综上所述,GLS是一种重要的代谢酶,参与调控细胞代谢和生物学过程。GLS在多种疾病中发挥重要作用,包括AMI、肿瘤、衰老和炎症性疾病等。GLS的活性受到多种因素的调控,包括转录因子、翻译后修饰和代谢物等。GLS的研究有助于深入理解细胞代谢的调控机制和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Liu, Zheng, Wang, Lei, Xing, Qichang, Liu, Renzhu, Huang, Nan. 2022. Identification of GLS as a cuproptosis-related diagnosis gene in acute myocardial infarction. In Frontiers in cardiovascular medicine, 9, 1016081. doi:10.3389/fcvm.2022.1016081. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36440046/
2. Tong, Yingying, Guo, Dong, Lin, Shu-Hai, Yu, Rilei, Lu, Zhimin. 2021. SUCLA2-coupled regulation of GLS succinylation and activity counteracts oxidative stress in tumor cells. In Molecular cell, 81, 2303-2316.e8. doi:10.1016/j.molcel.2021.04.002. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33991485/
3. Johmura, Yoshikazu, Yamanaka, Takehiro, Omori, Satotaka, Imoto, Seiya, Nakanishi, Makoto. . Senolysis by glutaminolysis inhibition ameliorates various age-associated disorders. In Science (New York, N.Y.), 371, 265-270. doi:10.1126/science.abb5916. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33446552/
4. Mukha, Anna, Kahya, Uğur, Linge, Annett, Peitzsch, Claudia, Dubrovska, Anna. 2021. GLS-driven glutamine catabolism contributes to prostate cancer radiosensitivity by regulating the redox state, stemness and ATG5-mediated autophagy. In Theranostics, 11, 7844-7868. doi:10.7150/thno.58655. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34335968/
5. Zhou, Tiantian, Xiao, Ziyi, Lu, Jin, Bo, Le, Wang, Jinhua. 2023. IGF2BP3-mediated regulation of GLS and GLUD1 gene expression promotes treg-induced immune escape in human cervical cancer. In American journal of cancer research, 13, 5289-5305. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38058838/
6. Johnson, Marc O, Wolf, Melissa M, Madden, Matthew Z, Blazar, Bruce R, Rathmell, Jeffrey C. 2018. Distinct Regulation of Th17 and Th1 Cell Differentiation by Glutaminase-Dependent Metabolism. In Cell, 175, 1780-1795.e19. doi:10.1016/j.cell.2018.10.001. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30392958/
7. Yuan, Yifan, Fu, Mingyue, Li, Na, Ye, Mei. 2022. Identification of immune infiltration and cuproptosis-related subgroups in Crohn's disease. In Frontiers in immunology, 13, 1074271. doi:10.3389/fimmu.2022.1074271. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36466876/