Bfsp1-KO 基因敲除小鼠

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产品名称

Bfsp1-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-01221

品系全称

C57BL/6JCya-Bfsp1em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-12075-Bfsp1-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Bfsp1-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-01221) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
beaded filament structural protein 1, in lens-CP94
基因别称
CP95
染色体号
Chr 2 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001291061.1 | Ensembl: ENSMUST00000099296
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2~3
敲除长度
~9190 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:101770Mutations in this gene produce lens abnormalities progressing to cataracts.
BFSP1(beaded filament structural protein 1,也称为filensin)是一种在眼球晶状体中表达的细胞骨架蛋白。它在维持晶状体的透明度和光学特性方面发挥着关键作用。BFSP1蛋白与AQP0(水通道蛋白0)相互作用,影响AQP0的水通道活性。此外,BFSP1的C端序列在晶状体纤维细胞的质膜中与AQP0共定位,并在钙调节AQP0的水渗透性方面发挥作用。

研究表明,BFSP1的C端片段通过翻译后修饰事件释放,可以显著改变AQP0的水通道活性对钙的调节[1]。这些片段可能通过暴露一个隐蔽的豆蔻酰化序列来影响AQP0的功能。豆蔻酰化是一种翻译后修饰,需要caspase切割。研究发现,在D433位点切割的BFSP1片段可以暴露出一个豆蔻酰化序列,该序列是N-豆蔻酰转移酶(NMT1和2)的良好底物。这些豆蔻酰化的BFSP1片段可以与AQP0在晶状体纤维细胞的质膜中共定位,并且可以显著改变AQP0对钙的调节。特别是,豆蔻酰化位点的突变可以逆转水渗透性对不同钙浓度的敏感性。

BFSP1基因的突变与先天性白内障的发生密切相关。研究发现,BFSP1基因的D348N突变可以导致BFSP1蛋白的表达减少,细胞增殖能力减弱,细胞凋亡增加[2]。此外,BFSP1基因的突变还可以导致晶状体纤维细胞的异常,从而引起先天性白内障[3]。

此外,BFSP1基因的突变还可以影响晶状体的光学特性。研究发现,BFSP1和CP49基因的突变可以导致晶状体的浑浊和光学性能的下降[4]。这些研究结果提示,BFSP1在维持晶状体的透明度和光学特性方面发挥着重要作用。

为了进一步研究BFSP1的功能和机制,研究人员建立了携带BFSP1和RHO基因突变的先天性白内障患者的诱导多能干细胞系[5]。这些细胞系可以用于研究先天性白内障的发病机制和治疗方法。

综上所述,BFSP1是一种在眼球晶状体中表达的细胞骨架蛋白,它在维持晶状体的透明度和光学特性方面发挥着关键作用。BFSP1的C端片段通过翻译后修饰事件释放,可以显著改变AQP0的水通道活性对钙的调节。BFSP1基因的突变与先天性白内障的发生密切相关,并且可以影响晶状体的光学特性。进一步研究BFSP1的功能和机制对于理解先天性白内障的发病机制和治疗方法具有重要意义。

参考文献:
1. Tapodi, Antal, Clemens, Daniel M, Uwineza, Alice, Hall, James E, Quinlan, Roy A. 2019. BFSP1 C-terminal domains released by post-translational processing events can alter significantly the calcium regulation of AQP0 water permeability. In Experimental eye research, 185, 107585. doi:10.1016/j.exer.2019.02.001. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30790544/
2. Wang, Han, Ouyang, Gaoxiang, Zhu, Ying. 2023. D348N Mutation of BFSP1 Gene in Congenital Cataract: it Does Matter. In Cell biochemistry and biophysics, 81, 757-763. doi:10.1007/s12013-023-01169-6. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37667037/
3. Ngqaneka, Thobile, Khoza, Sanele, Magwebu, Zandisiwe E, Chauke, Chesa G. 2020. Mutational analysis of BFSP1, CRYBB1, GALK1, and GJA8 in captive-bred vervet monkeys (Chlorocebus aethiops). In Journal of medical primatology, 49, 79-85. doi:10.1111/jmp.12455. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31975409/
4. Dong, Zhaoxia, Wang, Kai, Peng, Donghai, Yu, Cui. 2023. Characteristics and complete genome analysis of the novel virulent phage Bfsp1 infecting Cytobacillus firmus. In Archives of virology, 168, 56. doi:10.1007/s00705-022-05660-y. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36617608/
5. Jarrin, Miguel, Kalligeraki, Alexia A, Uwineza, Alice, Tapodi, Antal, Quinlan, Roy A. 2023. Independent Membrane Binding Properties of the Caspase Generated Fragments of the Beaded Filament Structural Protein 1 (BFSP1) Involves an Amphipathic Helix. In Cells, 12, . doi:10.3390/cells12121580. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37371051/