Kdm3a-KO 基因敲除小鼠

下单100%中奖,最高可得千元京东卡
复苏/繁育服务
产品名称

Kdm3a-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-00342

品系全称

C57BL/6JCya-Kdm3aem1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-104263-Kdm3a-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Kdm3a-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-00342) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
lysine (K)-specific demethylase 3A
基因别称
1700105C21Rik,C230043E16Rik,JHDM2a,Jmjd1,Jmjd1a,KDM2A,TGSA,Tsga
染色体号
Chr 6 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_173001 | Ensembl: ENSMUST00000167220
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 6~8
敲除长度
~1.9 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:98847Male mice homozygous for a hypomorphic allele display infertility, oligoasthenoteratozoospermia, small testis, and impaired spermiogenesis. Mice homozygous for a null allele exhibit abnormal spermatogenesis and obesity associated with hyperlipidemia.
KDM3A,也称为JMJD1A或JHDM2A,是一种重要的组蛋白去甲基化酶。组蛋白去甲基化酶负责去除组蛋白上特定赖氨酸残基上的甲基基团,从而调控基因表达。KDM3A属于KDM3亚家族,这个亚家族主要包括KDM3A、KDM3B、KDM3C和KDM3D四种蛋白质。KDM3A在多种生物学过程中发挥作用,包括细胞分化、发育、代谢和疾病发生。

KDM3A具有H3K9me2/1组蛋白去甲基化酶活性,可以去除组蛋白H3上第9位赖氨酸的甲基基团。KDM3A还包含一个锌指结构域,用于DNA结合,以及一个LXXLL基序,用于与核受体相互作用。KDM3A在多种癌症中失调或过表达,使其成为一个潜在的癌症治疗靶点。然而,目前尚未发现KDM3A的选择性抑制剂,因为缺乏结构信息。揭示KDM3A的生理和病理功能及其结构将为开发新型选择性抑制剂提供见解[3]。

KDM3A在肿瘤生长、炎症反应、氧化应激和血管损伤等方面发挥重要作用。在肿瘤生长方面,KDM3A通过上调细胞周期相关基因,如CCNA2和CDK6,促进肿瘤生长[5]。在炎症反应方面,KDM3A通过抑制炎症和氧化应激途径,减少炎症细胞因子和氧化应激指标的产生[6]。在氧化应激方面,KDM3A通过去除组蛋白H3上第9位赖氨酸的甲基基团,影响基因表达和细胞分化[4]。在血管损伤方面,KDM3A通过去除组蛋白H3上第9位赖氨酸的甲基基团,影响基因表达和血管损伤的病理进程[6]。

KDM3A的活性受到多种因素的调控,包括氧气可用性、细胞压力和磷酸化。氧气可用性可以通过调节KDM3A的活性来影响PGC-1α介导的线粒体生物合成[1]。细胞压力可以通过改变PHF5A的乙酰化状态来上调KDM3A的表达[2]。磷酸化可以通过改变KDM3A的结构和功能来影响其活性[4]。

KDM3A在多种生物学过程中发挥作用,包括肿瘤生长、炎症反应、氧化应激和血管损伤。KDM3A的活性受到多种因素的调控,包括氧气可用性、细胞压力和磷酸化。揭示KDM3A的生理和病理功能及其结构将为开发新型选择性抑制剂提供见解,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Qian, Xu, Li, Xinjian, Shi, Zhumei, Zhou, Qin, Lu, Zhimin. 2019. KDM3A Senses Oxygen Availability to Regulate PGC-1α-Mediated Mitochondrial Biogenesis. In Molecular cell, 76, 885-895.e7. doi:10.1016/j.molcel.2019.09.019. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31629659/
2. Wang, Zhe, Yang, Xin, Liu, Cheng, Gu, Wei, Luo, Jianyuan. 2019. Acetylation of PHF5A Modulates Stress Responses and Colorectal Carcinogenesis through Alternative Splicing-Mediated Upregulation of KDM3A. In Molecular cell, 74, 1250-1263.e6. doi:10.1016/j.molcel.2019.04.009. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31054974/
3. Yoo, Jung, Jeon, Yu Hyun, Cho, Ha Young, Lee, Dong Hoon, Kwon, So Hee. 2020. Advances in Histone Demethylase KDM3A as a Cancer Therapeutic Target. In Cancers, 12, . doi:10.3390/cancers12051098. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32354028/
4. Cheng, Mo-bin, Zhang, Yan, Cao, Chun-yu, Zhang, Ye, Shen, Yu-fei. 2014. Specific phosphorylation of histone demethylase KDM3A determines target gene expression in response to heat shock. In PLoS biology, 12, e1002026. doi:10.1371/journal.pbio.1002026. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25535969/
5. Hou, Xuyang, Li, Qiuguo, Yang, Leping, Li, Qinglong, Li, Daming. 2021. KDM1A and KDM3A promote tumor growth by upregulating cell cycle-associated genes in pancreatic cancer. In Experimental biology and medicine (Maywood, N.J.), 246, 1869-1883. doi:10.1177/15353702211023473. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34171978/
6. Zhao, Min, Wang, Shaoting, Zuo, Anna, Sun, Jia, Wang, Ming. 2021. HIF-1α/JMJD1A signaling regulates inflammation and oxidative stress following hyperglycemia and hypoxia-induced vascular cell injury. In Cellular & molecular biology letters, 26, 40. doi:10.1186/s11658-021-00283-8. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34479471/