Fbxl14-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Fbxl14-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-00195

品系全称

C57BL/6JCya-Fbxl14em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-101358-Fbxl14-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Fbxl14-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-00195) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
F-box and leucine-rich repeat protein 14
基因别称
Fbx14l
染色体号
Chr 6 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_133940.3 | Ensembl: ENSMUST00000032094
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 1
敲除长度
~1200 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
Fbxl14是一种F-box蛋白,属于E3泛素连接酶家族,它通过泛素-蛋白酶体途径参与蛋白质的降解调控。Fbxl14在多种生物学过程中发挥重要作用,包括细胞周期调控、细胞分化、发育和癌症发生等。

Fbxl14在癌症发生中发挥重要作用。研究表明,Fbxl14在乳腺癌中发挥抑癌基因的作用。Fbxl14通过与CDCP1相互作用,促进其泛素化并降解,抑制乳腺癌的进展。CDCP1是一种在乳腺癌细胞中高表达的蛋白质,与乳腺癌的侵袭性和复发相关。Fbxl14通过抑制CDCP1的稳定性,阻止乳腺癌的转移[1]。

Fbxl14在胆管癌中也发挥重要作用。研究表明,Fbxl14在胆管癌中发挥抑癌基因的作用。CLK3是一种在胆管癌中高表达的激酶,与胆管癌的进展相关。Fbxl14通过调节CLK3的活性,抑制胆管癌的进展。CLK3可以直接磷酸化USP13,促进其与c-Myc的结合,从而抑制Fbxl14介导的c-Myc泛素化和降解,激活嘌呤代谢基因的转录。Fbxl14的沉默可以抑制CLK3的活性,从而抑制胆管癌的进展[2]。

Fbxl14还参与调节乳腺癌的转移。 Twist1是一种乳腺癌转移相关转录因子,其半衰期较短,受到泛素化降解途径的调控。USP13是一种去泛素化酶,可以稳定Twist1的表达。Fbxl14可以通过泛素化Twist1,促进其降解,抑制乳腺癌的转移[3]。

Fbxl14还参与调节神经元分化。HES1是Notch信号通路中的关键因子,其振荡对于维持细胞的增殖状态至关重要。Fbxl14可以与HES1相互作用,促进其泛素化和降解,从而促进神经元分化[4]。

Fbxl14还参与调节RNA聚合酶I的稳定性。RNA聚合酶I是rRNA合成的关键酶,其稳定性对于核糖体的生物合成至关重要。Fbxl14可以与RNA聚合酶I的催化亚基RPA194结合,促进其泛素化和降解,从而调节RNA聚合酶I的稳定性[5]。

Fbxl14还参与调节骨再生。研究表明,Fbxl14在骨再生过程中发挥重要作用。Fbxl14可以促进骨形成,抑制骨吸收,从而促进骨再生。Fbxl14的沉默可以抑制骨再生[6]。

Fbxl14在多种生物学过程中发挥重要作用,包括细胞周期调控、细胞分化、发育和癌症发生等。Fbxl14在乳腺癌、胆管癌和骨再生等疾病中发挥重要作用。Fbxl14的研究有助于深入理解F-box蛋白的生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略[7,8]。

参考文献:
1. Cui, Yan-Hong, Kim, Hyeonmi, Lee, Minyoung, Kaushik, Neha, Lee, Su-Jae. 2018. FBXL14 abolishes breast cancer progression by targeting CDCP1 for proteasomal degradation. In Oncogene, 37, 5794-5809. doi:10.1038/s41388-018-0372-3. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29973690/
2. Zhou, Qingxin, Lin, Meihua, Feng, Xing, Zou, Chang, Zhang, Zhiyong. . Targeting CLK3 inhibits the progression of cholangiocarcinoma by reprogramming nucleotide metabolism. In The Journal of experimental medicine, 217, . doi:10.1084/jem.20191779. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32453420/
3. Zhao, Binggong, Huo, Wei, Yu, Xiaomin, Li, Shujing, Wu, Huijian. 2023. USP13 promotes breast cancer metastasis through FBXL14-induced Twist1 ubiquitination. In Cellular oncology (Dordrecht, Netherlands), 46, 717-733. doi:10.1007/s13402-023-00779-9. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36732432/
4. Chen, Fangfang, Zhang, Chunxiao, Wu, Haonan, Zhang, Hui, Lu, Fei. 2017. The E3 ubiquitin ligase SCFFBXL14 complex stimulates neuronal differentiation by targeting the Notch signaling factor HES1 for proteolysis. In The Journal of biological chemistry, 292, 20100-20112. doi:10.1074/jbc.M117.815001. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29070679/
5. Gao, Enyi, Sun, Xiaoya, Thorne, Rick Francis, Ma, Jianli, Wu, Mian. 2023. NIPSNAP1 directs dual mechanisms to restrain senescence in cancer cells. In Journal of translational medicine, 21, 401. doi:10.1186/s12967-023-04232-1. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37340421/
6. Pitts, Stephanie, Liu, Hester, Ibrahim, Adel, Hay, Ronald, Laiho, Marikki. 2022. Identification of an E3 ligase that targets the catalytic subunit of RNA Polymerase I upon transcription stress. In The Journal of biological chemistry, 298, 102690. doi:10.1016/j.jbc.2022.102690. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36372232/
7. Zhang, Tao, Jiang, Weidong, Liao, Fengchun, Huang, Xuanping, Zhou, Nuo. 2022. Identification of the key exosomal lncRNAs/mRNAs in the serum during distraction osteogenesis. In Journal of orthopaedic surgery and research, 17, 291. doi:10.1186/s13018-022-03163-9. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35643547/
8. Díaz, Víctor M, de Herreros, Antonio García. 2015. F-box proteins: Keeping the epithelial-to-mesenchymal transition (EMT) in check. In Seminars in cancer biology, 36, 71-9. doi:10.1016/j.semcancer.2015.10.003. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26506454/