Bmt2-KO 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Bmt2-KO 基因敲除小鼠

产品编号

S-KO-00187

品系全称

C57BL/6JCya-Bmt2em1/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

KOCMP-101148-Bmt2-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Bmt2-KO 基因敲除小鼠 mice (Strain S-KO-00187) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
S-adenosylmethionine sensor upstream of mTORC1
基因别称
B630005N14Rik,Bmt2
染色体号
Chr 6 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_175312.4 | Ensembl: ENSMUST00000045235
修饰方式
全身性基因敲除
靶向范围
Exon 2
敲除长度
~142 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
Bmt2(base methyltransferase of 25S RNA)是一种在酵母(Saccharomyces cerevisiae)中发现的RNA甲基转移酶,负责25S rRNA的N-1-甲基腺嘌呤(m1A)修饰。25S rRNA是核糖体大亚基的一部分,参与蛋白质合成过程,因此其上的修饰对细胞功能至关重要。Bmt2的发现是通过筛选所有潜在的RNA甲基转移酶的缺失突变体,并确认了其基因YBR141C的功能。该基因的编码蛋白被命名为Bmt2,因为其具有将甲基转移至25S rRNA上特定腺嘌呤残基的功能[1]。

Bmt2的3D结构预测显示它属于Rossmann折叠超家族,这是一种常见的蛋白质折叠模式,在多种酶中观察到。此外,研究还发现,在Bmt2蛋白的S-腺苷-L-蛋氨酸结合基序中,甘氨酸到精氨酸的突变(G180R)会显著降低其在体内催化功能,这表明该基序对于Bmt2的活性至关重要[1]。

在核糖体合成和翻译过程中,m1A2142修饰的重要性也得到了研究。研究表明,缺乏m1A2142修饰的细胞对某些药物(如anisomycin和过氧化氢)更为敏感,这表明RNA修饰在细胞生理学中发挥着重要作用[1]。

除了在酵母中的发现,Bmt2在真菌的其他种类中也有相似的功能。例如,在白念珠菌(Candida albicans)中,Bmt2的同源基因编码的蛋白参与细胞壁的合成,特别是β-甘露糖的合成。在白念珠菌中,β-甘露糖的表达对真菌的黏附和致病性至关重要[2]。

在酿酒酵母(Pichia pastoris)中,Bmt2的同源基因Bmt2p负责糖蛋白上的β-甘露糖链接,这在蛋白质的生产中具有重要意义。通过基因敲除技术,可以减少或消除β-甘露糖链接,从而提高蛋白质的纯度和减少免疫原性[3]。

最后,Bmt2的研究还扩展到了人类微生物组。研究发现,母乳中的微生物群落与母亲的体重有关,这表明微生物群落在人类健康和疾病中的作用[4]。

综上所述,Bmt2是一种重要的RNA甲基转移酶,参与核糖体的合成和翻译过程。它在多种生物体中都有重要作用,包括酵母、白念珠菌和人类。Bmt2的研究有助于我们理解RNA修饰的生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略[1-4]。

参考文献:
1. Sharma, Sunny, Watzinger, Peter, Kötter, Peter, Entian, Karl-Dieter. 2013. Identification of a novel methyltransferase, Bmt2, responsible for the N-1-methyl-adenosine base modification of 25S rRNA in Saccharomyces cerevisiae. In Nucleic acids research, 41, 5428-43. doi:10.1093/nar/gkt195. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23558746/
2. Jawhara, Samir, Mogensen, Estelle, Maggiotto, François, Janbon, Guilhem, Poulain, Daniel. 2012. Murine model of dextran sulfate sodium-induced colitis reveals Candida glabrata virulence and contribution of β-mannosyltransferases. In The Journal of biological chemistry, 287, 11313-24. doi:10.1074/jbc.M111.329300. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22291009/
3. Hopkins, Daniel, Gomathinayagam, Sujatha, Rittenhour, Alissa M, Li, Huijuan, Hamilton, Stephen R. 2011. Elimination of β-mannose glycan structures in Pichia pastoris. In Glycobiology, 21, 1616-26. doi:10.1093/glycob/cwr108. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21840970/
4. Lundgren, Sara N, Madan, Juliette C, Karagas, Margaret R, Hoen, Anne G, Christensen, Brock C. 2019. Microbial Communities in Human Milk Relate to Measures of Maternal Weight. In Frontiers in microbiology, 10, 2886. doi:10.3389/fmicb.2019.02886. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31921063/