Prmt9-flox 基因敲除小鼠

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产品名称

Prmt9-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-19911

品系全称

C57BL/6NCya-Prmt9em1flox/Cya

品系背景

C57BL/6NCya

品系编号

CKOCMP-102182-Prmt9-B6N-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Prmt9-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-19911) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
protein arginine methyltransferase 9
基因别称
Prmt10
染色体号
Chr 8 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001081240 | Ensembl: ENSMUST00000056237
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 2
敲除长度
~1.2 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:2142651Mice homozygous for a conditional allele activated in macrophages exhibit decreased susceptibility to VSV infection.
PRMT9,也称为F-box only protein 11或FBXO11,是一种重要的蛋白精氨酸甲基转移酶。精氨酸甲基化是一种普遍存在于蛋白质中的翻译后修饰,参与调控蛋白质的稳定性和功能,影响基因表达和生物学过程。PRMT9属于蛋白精氨酸甲基转移酶家族,具有催化蛋白质精氨酸甲基化的活性。PRMT9的底物包括组蛋白和非组蛋白,其甲基化修饰可以影响蛋白质的稳定性、定位和功能。

PRMT9在多种生物学过程中发挥重要作用。首先,PRMT9参与调控RNA的剪接过程。研究表明,PRMT9的突变可以导致神经元的异常发育和智力障碍。PRMT9的突变可以降低其蛋白质的稳定性,并导致RNA剪接的异常,进而影响神经元的突触发育和学习记忆功能[1]。此外,PRMT9还参与调控细胞的代谢过程。研究发现,PRMT9可以抑制铁死亡,从而促进肝癌的发生和发展[2]。PRMT9通过甲基化修饰HSPA8蛋白,调节铁死亡的信号通路,从而影响肝癌细胞的增殖和转移。

PRMT9的突变还与智力障碍和行为问题相关。研究发现,PRMT9的突变可以导致智力障碍和行为问题,如自闭症谱系障碍、注意力缺陷多动障碍、焦虑和攻击行为等。这些突变可以导致蛋白质的缺失或功能改变,进而影响神经系统的发育和功能[3]。

PRMT9的表达与多种癌症的发生和发展相关。研究发现,PRMT9在急性髓性白血病细胞中的表达上调,抑制PRMT9的表达可以促进免疫反应,从而抑制白血病细胞的生长[4]。此外,PRMT9在肝细胞癌中的表达上调,与肿瘤的侵袭和转移相关。PRMT9通过激活PI3K/Akt/GSK-3β/Snail信号通路,促进肝细胞癌细胞的侵袭和转移[5]。

PRMT9的表达还与骨肉瘤的发生和发展相关。研究发现,PRMT9在骨肉瘤细胞中的表达下调,抑制PRMT9的表达可以抑制骨肉瘤细胞的增殖和糖酵解。PRMT9通过m6A修饰抑制HIF-1α蛋白的降解,从而影响骨肉瘤细胞的代谢和生长[6]。

综上所述,PRMT9是一种重要的蛋白精氨酸甲基转移酶,参与调控RNA的剪接过程、细胞的代谢过程和癌症的发生和发展。PRMT9的突变和表达异常与多种疾病的发生和发展相关,包括智力障碍、行为问题、肝癌、急性髓性白血病和骨肉瘤等。深入研究PRMT9的功能和作用机制,有助于揭示疾病的发病机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Shen, Lei, Ma, Xiaokuang, Wang, Yuanyuan, Xing, Yi, Yang, Yanzhong. 2024. Loss-of-function mutation in PRMT9 causes abnormal synapse development by dysregulation of RNA alternative splicing. In Nature communications, 15, 2809. doi:10.1038/s41467-024-47107-9. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38561334/
2. Deng, Wensheng, Ai, Jiaoyu, Zhang, Wanlin, Ai, Junhua, Jiang, Hai. 2023. Arginine methylation of HSPA8 by PRMT9 inhibits ferroptosis to accelerate hepatitis B virus-associated hepatocellular carcinoma progression. In Journal of translational medicine, 21, 625. doi:10.1186/s12967-023-04408-9. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37715221/
3. Jansen, Sandra, van der Werf, Ilse M, Innes, A Micheil, Vissers, Lisenka E L M, de Vries, Bert B A. 2019. De novo variants in FBXO11 cause a syndromic form of intellectual disability with behavioral problems and dysmorphisms. In European journal of human genetics : EJHG, 27, 738-746. doi:10.1038/s41431-018-0292-2. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30679813/
4. Santoro, Antonella, Di Micco, Raffaella. . PRMT9 inhibition sparks immune responses in AML. In Nature cancer, 5, 539-541. doi:10.1038/s43018-024-00753-w. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38684824/
5. Rodriguez, Mario Alberto. 2021. Protein arginine methyltransferases in protozoan parasites. In Parasitology, 149, 427-435. doi:10.1017/S0031182021002043. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35331350/
6. Ai, Jiaoyu, Zhang, Wanlin, Deng, Wensheng, Ai, Junhua, Jiang, Hai. 2024. A hsa_circ_001726 axis regulated by E2F6 contributes to metastasis of hepatocellular carcinoma. In BMC cancer, 24, 14. doi:10.1186/s12885-023-11703-7. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38166853/