Fdx2-flox 基因敲除小鼠

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产品名称

Fdx2-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-18331

品系全称

C57BL/6JCya-Fdx2em1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-68165-Fdx2-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Fdx2-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-18331) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
ferredoxin 2
基因别称
B230118G17Rik,Fdx1l
染色体号
Chr 9 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001039824 | Ensembl: ENSMUST00000010348
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 4~5
敲除长度
~1.6 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
基因FDX2,也称为ferredoxin 2,是人类基因组中编码的一种重要的线粒体蛋白,它参与铁硫簇(Fe-S)的生物合成过程。Fe-S簇是细胞中一类重要的辅因子,参与电子传递、环境感应和催化等多个生物学过程。FDX2在Fe-S簇的生物合成中扮演着关键角色,它与IscU蛋白共同构成了Fe-S簇生物合成的核心机器,负责将Fe-S簇组装到各种细胞蛋白中。

FDX2在多种疾病中发挥着重要作用,包括线粒体肌病、乳酸酸中毒和横纹肌溶解症。据报道,FDX2基因的变异与这些疾病的发生密切相关。例如,一项研究发现,FDX2基因的变异可以导致严重的线粒体肌病和乳酸酸中毒,表现为肌无力、高乳酸血症和横纹肌溶解症[1]。此外,FDX2基因的变异还与一种罕见的复杂神经综合征相关,该综合征包括视神经萎缩、眼球震颤、肌病和反复发作的肌肉痉挛和肌无力[5]。

最近的研究还发现,FDX2基因的表达与肝细胞癌(HCC)的预后相关。一项研究发现,FDX2基因的表达水平与HCC患者的总生存率呈正相关,即FDX2基因的表达水平越高,患者的预后越好[2]。这表明FDX2基因可能参与了HCC的发生和发展过程。

此外,FDX2基因的功能与另一个铁硫簇蛋白FDX1也存在一定的关联。FDX1是另一种线粒体铁硫簇蛋白,它参与细胞蛋白的脂酰化过程,是维持细胞呼吸和细胞存活的重要过程[3]。研究发现,FDX1和FDX2在细胞中的功能存在差异,FDX1对于细胞蛋白的脂酰化过程至关重要,而FDX2在缺氧条件下并非必需[4]。

综上所述,FDX2基因是一个重要的铁硫簇生物合成因子,在细胞代谢和细胞存活中发挥着重要作用。FDX2基因的变异与多种疾病的发生相关,包括线粒体肌病、乳酸酸中毒和横纹肌溶解症。此外,FDX2基因的表达水平与肝细胞癌的预后相关。因此,深入研究FDX2基因的功能和作用机制,对于理解相关疾病的发病机制和寻找新的治疗策略具有重要意义。

参考文献:
1. Montealegre, Sebastian, Lebigot, Elise, Debruge, Hugo, Gitiaux, Cyril, de Lonlay, Pascale. 2022. FDX2 and ISCU Gene Variations Lead to Rhabdomyolysis With Distinct Severity and Iron Regulation. In Neurology. Genetics, 8, e648. doi:10.1212/NXG.0000000000000648. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35079622/
2. Zhao, Xueying, Chen, Jin, Yin, Shangqi, Yuan, Zhengrong, Wang, Yajie. 2022. The expression of cuproptosis-related genes in hepatocellular carcinoma and their relationships with prognosis. In Frontiers in oncology, 12, 992468. doi:10.3389/fonc.2022.992468. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36313717/
3. Dreishpoon, Margaret B, Bick, Nolan R, Petrova, Boryana, Golub, Todd R, Tsvetkov, Peter. 2023. FDX1 regulates cellular protein lipoylation through direct binding to LIAS. In The Journal of biological chemistry, 299, 105046. doi:10.1016/j.jbc.2023.105046. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37453661/
4. Joshi, Pallavi R, Sadre, Shayan, Guo, Xiaoyan A, McCoy, Jason G, Mootha, Vamsi K. 2023. Lipoylation is dependent on the ferredoxin FDX1 and dispensable under hypoxia in human cells. In The Journal of biological chemistry, 299, 105075. doi:10.1016/j.jbc.2023.105075. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37481209/
5. Gurgel-Giannetti, Juliana, Lynch, David S, Paiva, Anderson Rodrigues Brandão de, Houlden, Henry, Kok, Fernando. . A novel complex neurological phenotype due to a homozygous mutation in FDX2. In Brain : a journal of neurology, 141, 2289-2298. doi:10.1093/brain/awy172. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30010796/