P3h3-flox 基因敲除小鼠

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产品名称

P3h3-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-17866

品系全称

C57BL/6JCya-P3h3em1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-14789-P3h3-B6J-VB

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: P3h3-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-17866) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
prolyl 3-hydroxylase 3
基因别称
Grcb,Leprel2
染色体号
Chr 6 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_013534 | Ensembl: ENSMUST00000023958
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 2~4
敲除长度
~1.8 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:1315208Mice homozygous for a knock-out allele exhibit collagen fiber fragility in the skin.
P3H3,也称为Collagen prolyl hydroxylase 3,是一种重要的胶原蛋白脯氨酰羟化酶。胶原蛋白脯氨酰羟化酶(P3H)家族成员包括P3H1、P3H2和P3H3,它们负责将脯氨酸转化为3-羟基脯氨酸(3Hyp),这是胶原蛋白形成过程中必不可少的步骤。3Hyp的引入增强了胶原蛋白的三维结构,使其更加稳定和坚固。P3H3在多种组织中表达,包括皮肤、骨、腱、主动脉和角膜等,其表达水平与胶原蛋白的成熟度和稳定性密切相关。

P3H3在多种疾病中发挥重要作用。例如,P3H3在HIV病毒库大小中起着重要作用。研究发现,P3H3表达水平与HIV病毒库大小呈负相关,即P3H3表达水平越高,HIV病毒库越小[1]。此外,P3H3在心肌梗死后心肌重塑过程中也发挥着重要作用。研究发现,P3H3表达水平在心肌梗死后显著升高,可能是心肌重塑过程中的关键调节因子之一[2]。此外,P3H3在肺癌中也发挥着重要作用。研究发现,P3H3表达水平与肺癌的淋巴结转移和肿瘤分化程度呈负相关,提示P3H3可能是一种新的肿瘤抑制因子[3]。

除了上述疾病,P3H3在其他疾病中也发挥着重要作用。例如,P3H3在扩张型心肌病(DCM)中发挥着重要作用。研究发现,P3H3表达水平与DCM的发生和发展密切相关,可能是DCM的潜在诊断生物标志物[4]。此外,P3H3在乳腺癌中也发挥着重要作用。研究发现,P3H3表达水平在乳腺癌中降低,可能是乳腺癌发生和发展的重要调节因子之一[5]。

综上所述,P3H3是一种重要的胶原蛋白脯氨酰羟化酶,在多种疾病中发挥着重要作用。P3H3的表达水平与HIV病毒库大小、心肌梗死后心肌重塑、肺癌、扩张型心肌病和乳腺癌的发生和发展密切相关。P3H3的研究有助于深入理解胶原蛋白的生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略[6][7][8]。

参考文献:
1. Dwivedi, Ashok K, Gornalusse, Germán G, Siegel, David A, Deeks, Steven G, Lee, Sulggi A. 2023. A cohort-based study of host gene expression: tumor suppressor and innate immune/inflammatory pathways associated with the HIV reservoir size. In PLoS pathogens, 19, e1011114. doi:10.1371/journal.ppat.1011114. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38019897/
2. Tian, Yuan, Wang, Zilin, Liang, Feng, Wang, Yi. 2023. Identifying Immune Cell Infiltration and Hub Genes During the Myocardial Remodeling Process After Myocardial Infarction. In Journal of inflammation research, 16, 2893-2906. doi:10.2147/JIR.S416914. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37456781/
3. Li, Yong, Chen, Yuan, Ma, Yunxia, Haase, Daniela, Petersen, Iver. 2017. Collagen prolyl hydroxylase 3 has a tumor suppressive activity in human lung cancer. In Experimental cell research, 363, 121-128. doi:10.1016/j.yexcr.2017.12.020. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29277505/
4. Lin, Yixuan, Chen, Kaicong, Guo, Jinhua, Qian, Zhi Rong, Zhang, Tong. 2023. Identification of cuproptosis-related genes and immune infiltration in dilated cardiomyopathy. In International journal of cardiology, 399, 131702. doi:10.1016/j.ijcard.2023.131702. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38168558/
5. Shah, R, Smith, P, Purdie, C, Thompson, A M, Crook, T. . The prolyl 3-hydroxylases P3H2 and P3H3 are novel targets for epigenetic silencing in breast cancer. In British journal of cancer, 100, 1687-96. doi:10.1038/sj.bjc.6605042. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19436308/
6. Li, Qian, Zhou, Xiangyi, Xiao, Jiayi, Tang, Junying, Xiang, Tingxiu. 2024. Role of ZNF334 in cervical cancer: implications for EMT reversal and tumor suppression. In Medical oncology (Northwood, London, England), 41, 191. doi:10.1007/s12032-024-02433-2. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38954116/
7. Hudson, David M, Weis, MaryAnn, Rai, Jyoti, Morello, Roy, Eyre, David R. 2017. P3h3-null and Sc65-null Mice Phenocopy the Collagen Lysine Under-hydroxylation and Cross-linking Abnormality of Ehlers-Danlos Syndrome Type VIA. In The Journal of biological chemistry, 292, 3877-3887. doi:10.1074/jbc.M116.762245. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28115524/
8. Hudson, David M, Eyre, David R. 2013. Collagen prolyl 3-hydroxylation: a major role for a minor post-translational modification? In Connective tissue research, 54, 245-51. doi:10.3109/03008207.2013.800867. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23772978/