Apmap-flox 基因敲除小鼠

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产品名称

Apmap-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-15237

品系全称

C57BL/6JCya-Apmapem1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-71881-Apmap-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Apmap-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-15237) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
adipocyte plasma membrane associated protein
基因别称
2310001A20Rik
染色体号
Chr 2 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_027977 | Ensembl: ENSMUST00000046399
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 3
敲除长度
~1.6 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:1919131Homozygotes for a null allele show spatial memory deficits. Under a high-fat diet, homozygous deletion of exon 1 results in increased insulin sensitivity, improved glucose tolerance, increased respiratory exchange ratio, decreased inflammatory marker gene expression, and reduced adipocyte size.
APMAP,也称为脂肪细胞质膜相关蛋白,是一种单跨膜芳基酯酶,在脂肪生成中发挥着关键作用。研究表明,APMAP在多种生物学过程中发挥着重要作用,包括脂肪生成、肿瘤细胞吞噬、病毒感染等。

在脂肪生成方面,APMAP的表达水平与脂肪沉积量呈正相关。研究表明,APMAP的表达水平在兔子的生长过程中逐渐升高,并且与肌肉组织中APMAP基因的表达水平、肌肉中的脂肪含量以及肌肉的pH值呈正相关。此外,APMAP的缺失可以改善肥胖小鼠的代谢状况,提高胰岛素敏感性,降低炎症标志物的表达,减少脂肪细胞的大小。这些结果表明,APMAP在脂肪生成和代谢中发挥着重要作用[2,4,7]。

在肿瘤细胞吞噬方面,APMAP的缺失可以显著增加肿瘤细胞对巨噬细胞的吞噬作用。研究发现,APMAP的缺失可以与肿瘤抗原靶向单克隆抗体和/或CD47阻断单克隆抗体协同作用,显著增加各种肿瘤细胞的吞噬作用,包括那些对抗体依赖性细胞吞噬作用(ADCP)有抵抗性的肿瘤细胞。此外,APMAP的缺失还可以与多种肿瘤靶向单克隆抗体协同作用,抑制小鼠肿瘤的生长。这些结果表明,APMAP是肿瘤细胞吞噬作用的内源性调节因子,对肿瘤的免疫治疗具有重要意义[1]。

在病毒感染方面,APMAP被鉴定为一种新的病毒感染调节因子。研究发现,APMAP是JCPyV、HCMV等多种病毒感染所必需的,APMAP的表达水平与病毒感染程度呈正相关。此外,APMAP还可以与病毒蛋白相互作用,参与病毒感染的早期阶段。这些结果表明,APMAP在病毒感染中发挥着重要作用,为病毒感染的预防和治疗提供了新的靶点[3,5]。

在细胞功能方面,APMAP还与细胞转化有关。研究发现,胆固醇可以通过抑制EGFR的降解来诱导前列腺癌细胞的上皮-间质转化(EMT)。APMAP的积累可以通过增加与EGFR底物15相关蛋白(EPS15R)的相互作用来抑制EGFR的内吞作用,从而促进胆固醇诱导的EMT。这些结果表明,APMAP在细胞转化和肿瘤的侵袭和转移中发挥着重要作用[6]。

综上所述,APMAP是一种在多种生物学过程中发挥着重要作用的蛋白质。APMAP在脂肪生成、肿瘤细胞吞噬、病毒感染和细胞转化等方面发挥着重要作用。APMAP的研究有助于深入理解脂肪生成、肿瘤免疫治疗、病毒感染和细胞转化的机制,为相关疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Kamber, Roarke A, Nishiga, Yoko, Morton, Bhek, Sage, Julien, Bassik, Michael C. 2021. Inter-cellular CRISPR screens reveal regulators of cancer cell phagocytosis. In Nature, 597, 549-554. doi:10.1038/s41586-021-03879-4. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34497417/
2. Luo, Gang, Mu, Jinzhan, Wang, Shuhui, Dong, Xianggui, Ren, Zhanjun. 2022. Association of blood APMAP content and meat quality trait in Rex rabbits. In Animal biotechnology, 34, 974-979. doi:10.1080/10495398.2021.2007117. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35001846/
3. Haley, Sheila A, O'Hara, Bethany A, Atwood, Walter J. 2020. Adipocyte Plasma Membrane Protein (APMAP) promotes JC Virus (JCPyV) infection in human glial cells. In Virology, 548, 17-24. doi:10.1016/j.virol.2020.06.002. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32838939/
4. Pessentheiner, Ariane R, Huber, Katharina, Pelzmann, Helmut J, Bilban, Martin, Bogner-Strauss, Juliane G. 2017. APMAP interacts with lysyl oxidase-like proteins, and disruption of Apmap leads to beneficial visceral adipose tissue expansion. In FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, 31, 4088-4103. doi:10.1096/fj.201601337R. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28559441/
5. Ye, Xiaohua, Gui, Xun, Freed, Daniel C, Fu, Tong-Ming, An, Zhiqiang. 2019. Identification of adipocyte plasma membrane-associated protein as a novel modulator of human cytomegalovirus infection. In PLoS pathogens, 15, e1007914. doi:10.1371/journal.ppat.1007914. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31356650/
6. Jiang, Siyuan, Wang, Xuetong, Song, Dalong, Wang, Yang, Gao, Shan. 2019. Cholesterol Induces Epithelial-to-Mesenchymal Transition of Prostate Cancer Cells by Suppressing Degradation of EGFR through APMAP. In Cancer research, 79, 3063-3075. doi:10.1158/0008-5472.CAN-18-3295. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30987997/
7. Zhang, Fang-Qing, Li, Qiu-Yue, Shi, Yue, Ruan, Hao-Nan, Xue, Hao-Tian. . [Pathogenesis of glucocorticoid-induced osteoporosis based on label-free mass proteomics]. In Zhongguo gu shang = China journal of orthopaedics and traumatology, 36, 336-44. doi:10.12200/j.issn.1003-0034.2023.04.008. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37087622/