Bdh2-flox 基因敲除小鼠

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产品名称

Bdh2-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-14648

品系全称

C57BL/6JCya-Bdh2em1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-69772-Bdh2-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Bdh2-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-14648) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
3-hydroxybutyrate dehydrogenase, type 2
基因别称
1810026B04Rik,Dhrs6
染色体号
Chr 3 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001172055 | Ensembl: ENSMUST00000120397
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 3
敲除长度
~1.1 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
BDH2,即3-羟基丁酸脱氢酶2,是一种短链脱氢酶/还原酶家族的成员,参与多种生物学和病理学过程。BDH2在细胞内铁稳态、能量代谢和细胞凋亡中发挥着重要作用。它催化哺乳动物铁载体生物合成的限速步骤,对维持细胞内铁平衡至关重要。

BDH2在多种癌症中发挥着肿瘤抑制因子的作用。例如,在胃癌中,BDH2的表达下调与患者的不良预后相关[1]。BDH2通过促进Nrf2泛素化,增加活性氧(ROS)的积累,抑制Akt和mTOR的磷酸化水平,从而抑制胃癌细胞的生长[1]。在鼻咽癌中,BDH2的表达下调也与肿瘤的增殖和转移相关[5]。BDH2通过减少细胞内铁水平,抑制鼻咽癌细胞的生长和转移[5]。

BDH2在自身免疫性疾病中也发挥着重要作用。例如,在系统性红斑狼疮(SLE)中,BDH2的表达下调与CD4+ T细胞中的DNA低甲基化和高羟甲基化相关[6]。BDH2的缺失通过增加细胞内铁水平,导致DNA低甲基化和高羟甲基化,进而导致免疫相关基因的过度表达[6]。此外,BDH2是miR-21的靶基因,miR-21通过抑制BDH2的表达,促进DNA低甲基化[6]。

BDH2还参与细胞分化和DNA甲基化的调控。在胚胎干细胞中,BDH2的缺失导致内胚层分化潜能的增加,并抑制DNA甲基转移酶的表达,表明BDH2在维持DNA甲基化中发挥重要作用[4]。此外,BDH2在成纤维细胞中也发挥着重要作用。例如,在类风湿性关节炎(RA)中,HBEGF+成纤维细胞在RA的缓解中发挥作用,而BDH2是HBEGF+成纤维细胞中特异性表达的基因之一[2]。

BDH2在酿酒酵母中也发挥着重要作用。BDH2和ILV5基因的过表达可以显著降低啤酒中的双乙酰含量[3]。BDH2的优先表达有助于酵母对香草醛的耐受性,并可能通过调节基因表达来提高生物乙醇生产的效率[7]。

综上所述,BDH2是一种重要的短链脱氢酶/还原酶家族成员,参与多种生物学和病理学过程。BDH2在细胞内铁稳态、能量代谢和细胞凋亡中发挥着重要作用。BDH2在多种癌症中发挥着肿瘤抑制因子的作用,并在自身免疫性疾病中发挥着重要作用。BDH2还参与细胞分化和DNA甲基化的调控。此外,BDH2在酿酒酵母中也发挥着重要作用。BDH2的研究有助于深入理解其生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Liu, Jia-Zhou, Hu, Yi-Lin, Feng, Ying, Mao, Qin-Sheng, Xue, Wan-Jiang. 2020. BDH2 triggers ROS-induced cell death and autophagy by promoting Nrf2 ubiquitination in gastric cancer. In Journal of experimental & clinical cancer research : CR, 39, 123. doi:10.1186/s13046-020-01620-z. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32605589/
2. Chen, Nachun, Fan, Baoying, He, Zhiyong, Yu, Xinping, Wang, Jinjun. 2022. Identification of HBEGF+ fibroblasts in the remission of rheumatoid arthritis by integrating single-cell RNA sequencing datasets and bulk RNA sequencing datasets. In Arthritis research & therapy, 24, 215. doi:10.1186/s13075-022-02902-x. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36068607/
3. Shi, Ting-Ting, Li, Ping, Chen, Shi-Jia, Guo, Xue-Wu, Xiao, Dong-Guang. 2017. Reduced production of diacetyl by overexpressing BDH2 gene and ILV5 gene in yeast of the lager brewers with one ILV2 allelic gene deleted. In Journal of industrial microbiology & biotechnology, 44, 397-405. doi:10.1007/s10295-017-1903-6. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28154948/
4. Fu, Yuting, Liu, Fangyuan, Cao, Shuo, Li, Xihe, Bao, Siqin. 2021. Bdh2 Deficiency Promotes Endoderm-Biased Early Differentiation of Mouse Embryonic Stem Cells. In Frontiers in cell and developmental biology, 9, 655145. doi:10.3389/fcell.2021.655145. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33898455/
5. Li, Bo, Liao, Zhipeng, Mo, Yingxi, Wang, Rensheng, Zhang, Zhe. 2019. Inactivation of 3-hydroxybutyrate dehydrogenase type 2 promotes proliferation and metastasis of nasopharyngeal carcinoma by iron retention. In British journal of cancer, 122, 102-110. doi:10.1038/s41416-019-0638-8. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31819181/
6. Zhao, Ming, Li, Meng-Ying, Gao, Xiao-Fei, Wu, Hai-Jing, Lu, Qian-Jin. 2017. Downregulation of BDH2 modulates iron homeostasis and promotes DNA demethylation in CD4+ T cells of systemic lupus erythematosus. In Clinical immunology (Orlando, Fla.), 187, 113-121. doi:10.1016/j.clim.2017.11.002. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29113828/
7. Ishida, Yoko, Nguyen, Trinh T M, Kitajima, Sakihito, Izawa, Shingo. 2016. Prioritized Expression of BDH2 under Bulk Translational Repression and Its Contribution to Tolerance to Severe Vanillin Stress in Saccharomyces cerevisiae. In Frontiers in microbiology, 7, 1059. doi:10.3389/fmicb.2016.01059. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27458450/