Stt3b-flox 基因敲除小鼠

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产品名称

Stt3b-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-14135

品系全称

C57BL/6JCya-Stt3bem1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-68292-Stt3b-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Stt3b-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-14135) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
STT3, subunit of the oligosaccharyltransferase complex, homolog B (S. cerevisiae)
基因别称
1300006C19Rik,Simp
染色体号
Chr 9 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_024222 | Ensembl: ENSMUST00000035010
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 2
敲除长度
~1.2 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
Stt3b,也称为糖基转移酶3b,是一种重要的蛋白质N-连接糖基化过程中的催化亚基。N-连接糖基化是一种普遍存在于真核细胞蛋白质上的翻译后修饰,参与调控蛋白质的折叠、稳定性、亚细胞定位和功能。Stt3b与另一个蛋白质Stt3a形成复合物,共同催化N-连接糖基化反应。Stt3b主要介导蛋白质的共翻译后N-连接糖基化,即蛋白质在翻译过程中同时进行糖基化,而Stt3a主要介导蛋白质的翻译后N-连接糖基化,即蛋白质翻译完成后进行糖基化[2]。

Stt3b在多种生物学过程中发挥重要作用,包括蛋白质折叠、稳定性、亚细胞定位和功能。N-连接糖基化是蛋白质折叠和稳定性的重要调控机制,糖基化可以促进蛋白质的正确折叠和稳定。此外,N-连接糖基化还可以影响蛋白质的亚细胞定位和功能,例如,糖基化可以改变蛋白质与细胞膜的结合能力,从而影响其细胞内信号传导和功能[3]。

Stt3b与多种疾病的发生发展相关,包括先天性疾病和炎症性疾病。例如,STT3B基因突变可以导致两种先天性疾病,称为先天性糖基化障碍(CDG)。CDG是一种罕见的遗传性疾病,患者出现神经系统异常、肌肉张力减退、智力障碍、生长迟缓和喂养问题等症状[1]。此外,Stt3b在炎症性疾病中也发挥重要作用。研究表明,炎症条件下,Stt3b的表达水平会发生改变,从而影响蛋白质的糖基化状态。炎症状态下,Stt3b的表达水平会升高,导致蛋白质的N-连接糖基化程度增加,从而影响蛋白质的功能和生物学过程[5]。

Stt3b在病毒感染中也发挥重要作用。例如,Lassa病毒是一种致命的出血热病毒,其糖蛋白(GP)的糖基化对于病毒感染至关重要。研究表明,STT3B基因对于Lassa病毒GP的N-连接糖基化是必需的。STT3B基因敲除细胞中,Lassa病毒GP的糖基化程度显著降低,病毒感染能力也受到影响[4]。

综上所述,Stt3b是一种重要的蛋白质N-连接糖基化过程中的催化亚基,参与调控蛋白质的折叠、稳定性、亚细胞定位和功能。Stt3b与多种疾病的发生发展相关,包括先天性疾病和炎症性疾病。此外,Stt3b在病毒感染中也发挥重要作用。Stt3b的研究有助于深入理解蛋白质糖基化的生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Shrimal, Shiteshu, Ng, Bobby G, Losfeld, Marie-Estelle, Gilmore, Reid, Freeze, Hudson H. 2013. Mutations in STT3A and STT3B cause two congenital disorders of glycosylation. In Human molecular genetics, 22, 4638-45. doi:10.1093/hmg/ddt312. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23842455/
2. Shrimal, Shiteshu, Cherepanova, Natalia A, Gilmore, Reid. 2014. Cotranslational and posttranslocational N-glycosylation of proteins in the endoplasmic reticulum. In Seminars in cell & developmental biology, 41, 71-8. doi:10.1016/j.semcdb.2014.11.005. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25460543/
3. Kitajima, Toshihiko, Xue, Wei, Liu, Yi-Shi, Fujita, Morihisa, Gao, Xiao-Dong. 2018. Construction of green fluorescence protein mutant to monitor STT3B-dependent N-glycosylation. In The FEBS journal, 285, 915-928. doi:10.1111/febs.14375. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29282902/
4. Zhu, Shenglin, Wan, Weiwei, Zhang, Yanjun, Zhang, Lei-Ke, Xiao, Gengfu. 2019. Comprehensive Interactome Analysis Reveals that STT3B Is Required for N-Glycosylation of Lassa Virus Glycoprotein. In Journal of virology, 93, . doi:10.1128/JVI.01443-19. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31511384/
5. Prados, María Belén, Sica, Mauricio Pablo, Miranda, Silvia. 2020. Inflammatory conditions promote a switch of oligosaccharyltransferase (OST) catalytic subunit isoform expression. In Archives of biochemistry and biophysics, 693, 108538. doi:10.1016/j.abb.2020.108538. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32810478/