Aldh1a7-flox 基因敲除小鼠

下单100%中奖,最高可得千元京东卡
复苏/繁育服务
产品名称

Aldh1a7-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-09528

品系全称

C57BL/6JCya-Aldh1a7em1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-26358-Aldh1a7-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Aldh1a7-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-09528) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
aldehyde dehydrogenase family 1, subfamily A7
基因别称
Ahd2-like,Aldh-pb,Aldh1a4,Aldhpb
染色体号
Chr 19 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_011921.2 | Ensembl: ENSMUST00000025656
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 4
敲除长度
~630 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
Aldh1a7,也称为醛脱氢酶1A7,是一种属于醛脱氢酶(ALDH)家族的基因,负责氧化哺乳动物组织中内源性和外源性化合物。ALDHs是一类重要的酶,参与多种生理和病理过程,包括细胞代谢、药物代谢和癌症发生。Aldh1a7在多种组织中表达,包括肝脏、角膜和胰腺等。

在肝脏中,Aldh1a7参与氧化内源性和外源性醛类物质,如苯巴比妥(PB)和孕烯醇酮16α-氰化物(PCN)。研究发现,PB和PCN可以诱导RR品系大鼠肝脏中Aldh1a7 mRNA、相关蛋白和活性的表达,而在rr品系中则没有明显的诱导作用[1]。进一步研究发现,rr品系大鼠Aldh1a7启动子区域存在16个碱基对的缺失,导致其无法招募组成型和雄烷受体-视黄醇X受体异源二聚体,从而影响了Aldh1a7的诱导表达[1]。

在角膜中,Aldh1a7的表达水平较高,参与氧化脂质过氧化过程中产生的有毒醛类物质。研究发现,兔子的角膜中高表达的是Aldh1a1而不是Aldh3A1,与其他哺乳动物有所不同[4]。兔子的Aldh1a1可以有效地氧化脂质过氧化产物,如己醛、4-羟基壬烯醛和丙二醛,从而保护角膜细胞免受氧化损伤[4]。

在胰腺中,Aldh1a7的表达水平较高,与胰腺导管细胞的祖细胞功能相关。研究发现,成人小鼠的胰腺导管细胞中Aldh1a1和Aldh1a7的表达水平较高,这为FACS分离胰腺导管细胞提供了基础[5]。分离的胰腺导管细胞具有自我更新的能力,并能够形成自分泌的“胰腺球”,表现出内分泌和外分泌分化的能力[5]。

除了在肝脏、角膜和胰腺中的表达,Aldh1a7还在其他组织和细胞中发挥作用。研究发现,Aldh1a7在正常和癌症干细胞中活性升高,可能与细胞的自我保护、分化和扩增有关[2]。此外,Aldh1a7还参与氧化药物毒性物质,如脂质过氧化产物和氧化氮类物质,从而保护细胞免受药物毒性[2]。

除了上述作用,Aldh1a7还与一些疾病的发生和进展相关。研究发现,Aldh1a7的表达水平与多种癌症的发生和进展相关,包括肝癌、肺癌和结直肠癌等[3]。此外,Aldh1a7的表达水平还与出血性休克的病理过程相关,参与调节胆固醇代谢、细胞增殖和凋亡等过程[3]。

Aldh1a7的基因表达和功能受到多种因素的调节。研究发现,细胞因子、生长因子和信号通路可以影响Aldh1a7的表达和活性。此外,Aldh1a7的启动子区域存在多个转录因子结合位点,如组成型和雄烷受体、视黄醇X受体和孕烯醇X受体等,这些转录因子可以调节Aldh1a7的基因表达[1]。

综上所述,Aldh1a7是一种重要的基因,参与多种生理和病理过程,包括细胞代谢、药物代谢和癌症发生。Aldh1a7的表达和功能受到多种因素的调节,包括细胞因子、生长因子和信号通路等。Aldh1a7的研究有助于深入理解其生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略[1,2,3]。

参考文献:
1. Touloupi, Katerina, Küblbeck, Jenni, Magklara, Angeliki, Honkakoski, Paavo, Pappas, Periklis. 2019. The Basis for Strain-Dependent Rat Aldehyde Dehydrogenase 1A7 (ALDH1A7) Gene Expression. In Molecular pharmacology, 96, 655-663. doi:10.1124/mol.119.117424. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31575620/
2. Muzio, G, Maggiora, M, Paiuzzi, E, Oraldi, M, Canuto, R A. 2011. Aldehyde dehydrogenases and cell proliferation. In Free radical biology & medicine, 52, 735-46. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2011.11.033. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22206977/
3. Wang, Yong, Song, Jian, Zhang, Jianming, Chai, Hua, Zhao, Wenxia. 2013. Microarray analysis of liver gene expression before and after induced hemorrhagic shock in a rat model. In The Journal of surgical research, 185, 373-9. doi:10.1016/j.jss.2013.05.082. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23810746/
4. Manzer, Rizwan, Qamar, Lubna, Estey, Tia, Petersen, Dennis R, Vasiliou, Vasilis. . Molecular cloning and baculovirus expression of the rabbit corneal aldehyde dehydrogenase (ALDH1A1) cDNA. In DNA and cell biology, 22, 329-38. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12941160/
5. Rovira, Meritxell, Scott, Sherri-Gae, Liss, Andrew S, Thayer, Sarah P, Leach, Steven D. 2009. Isolation and characterization of centroacinar/terminal ductal progenitor cells in adult mouse pancreas. In Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 107, 75-80. doi:10.1073/pnas.0912589107. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20018761/